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Enzimas Alostéricas. E 1. E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A  B  C  D  E ..........  Ez. Al menos Un Enzima Regulador. Demanda celular. Treonin deshidratasa. Treonin deshidratasa. E 1. Enzima Regulador.

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- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
slide3

E1

E1 E2 E3 E4 E15

A  B  C  D  E ..........  Ez

Al menos Un Enzima Regulador

Demanda celular

slide4

Treonin deshidratasa

Treonin deshidratasa

E1

Enzima Regulador

Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes

Inhibición por retroceso o retroalimentación

E1 E2 E3 E4 E15

A  B  C  D  E ......... ...........  Z

Z

L-treonina  B  C  D  E ......... L-Isoleucina

slide5

Modulador(es)

Negativo

o

Positivo

Enzima Alostérico

= a los enzimas no reguladores

Sitio catalítico al que se une el S

Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos

Difiere de comportamiento de M-M

Efecto Modulador

slide6

P

P

(Glucosa)n +  (Glucosa)n-1 + 1- -glucosa

Fosforilasa del Glucógeno

Fosforilasa a -serina

Fosforilasa b- serina

Forma activa

Forma inactiva (relativamente)

P

Enzimas regulados Covalentemente

Reversible

slide7

Control a nivel Sustrato

hexocinasa

Gucosa + ATP  Glucosa –6-P + ADP

Glucosa –6P

slide8

S + E  SE  P

S + E  SE  P

S + E  SE  P + E

slide9

Metabolismo

Enzimas

Activación

Inhibición

slide10

 D  E  F  G

A  B  C

 K  L  M  N

Control por Retroacción

Control por retroacción negativa

E1 E2 E3 E4

A  B  C  D  E

E

Sintesis de Purinas y Pirimidinas

slide11

Cooperatividad de unión del S

Homoalosterismo

  • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras

Heteroalosterismo

E1 E2 E3 E4

A  B  C  D  E

Regulación Alostérica

  • Proteínas con múltiples subunidades
  • Con múltiples lugares activos
slide13

Heteroalosterismo

  • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras

Efectores heteroalostéricos

Activadores

Inhibidores

Estados Conformacionales

R y T

slide14

ATP y

Ácido cítrico

AMP

ADP

Fructosa 6-P

Fosfofructocinasa

http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok-0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%25A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des

slide18

depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html

http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm

actividadbenzim tica y variaci n del ph
Actividadbenzimática y variación del pH
  • Modificación de la unión enzima-sustrato
  • Modificación de la unión enzima-cofactor
  • Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo
  • Ionización del sustrato
  • Variación de la estructura terciaria de la proteína
slide22

Estado de transición

Energía libre

Reactivos

Productos

Progresión de la reacción

energ a libre de gibbs
ENERGÍA LIBRE DE GIBBS
  • DGo Energía Libre de Gibbs
  • DGoEnergía Libre de Gibbs estándar

a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión

  • DGo’ Energía Libre de Gibbs estándar a

a pH 7.0

DGo’ = -RT ln Keq