ENZYMY - PowerPoint PPT Presentation

enzymy n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
ENZYMY PowerPoint Presentation
play fullscreen
1 / 34
ENZYMY
273 Views
Download Presentation
Download Presentation

ENZYMY

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript

  1. ENZYMY = biokatalyzátory

  2. řídí metabolické reakce • tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin • nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých enzymů • ovlivňují rychlost reakcí, aniž by přitom ovlivňovaly rovnováhu (tj. výtěžek reakcí)

  3. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 1. Rychlost • rychlosti enzymově katalyzovaných reakcí jsou vždy o několik řádů vyšší • 1 molekula enzymu je schopna během 1 s přeměnit až 50 000 molekul látky

  4. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 2. Mírné podmínky • enzymově katalyzované reakce probíhají při teplotách do 100 °C, při konstantním tlaku, bez objemových změn a až na výjimky (trávicí enzymy) v téměř neutrálním prostředí

  5. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 3. Specifita • váží se na jednu látku, nebo skupinu látek jednoho typu (substrát) = substrátová specifita • většinou katalyzují pouze jednu reakci = funkční specifita

  6. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 4. Regulace • enzymové reakce mohou být velmi citlivě regulovány pomocí několika různých mechanismů

  7. Názvosloví enzymů • nejdéle známé enzymy mají triviální názvy (pepsin, ptyalin) • později se k názvu substrátu jehož přeměnu katalyzují přiřadila koncovka –asa (sacharasa) • dnes se k názvu substrátu přiřazuje i druh reakce, kterou enzym katalyzuje (alkoholdehydrogenasa)

  8. Dělení enzymů • enzymy se dělí do šesti tříd podle typu katalyzovaných reakcí

  9. 1. Oxidoreduktasy • katalyzují intermolekulové oxidačně redukční procesy spojené s přenosem elektronů nebo atomů vodíku od jejich donorů k jejich akceptorům

  10. 2. Transferasy • katalyzují přenos skupin i celých molekul v aktivované formě z dárců na příjemce

  11. 3. Hydrolasy • katalyzují hydrolytická štěpení vazeb, které vznikly kondenzací, např. peptidové vazby bílkovin, glykosidové vazby sacharidů, esterové vazby lipidů a nukleových kyselin

  12. 4. Lyasy • katalyzují nehydrolytická štěpení, ale také vznik vazeb C-C, C-O, C-N

  13. 5. Isomerasy • umožňují vnitromolekulové přesuny atomů nebo skupin, tzn. vzájemné přeměny izomerů

  14. 6. Ligasy • katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současné spotřeby ATP

  15. STAVBA ENZYMU

  16. Kofaktory a) prostetická skupina • s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou b) koenzym • vázán pouze slabě a může se od ní oddělovat • řada koenzymů jsou deriváty vitaminů

  17. Koenzymy • nejdůležitější: koenzymy oxidoreduktas • účastní se redoxních dějů, při kterých se podílejí na přenosu vodíku, elektronu nebo kyslíku koenzymy transferas • přenáší skupiny i celé molekuly na dárce

  18. Koenzymy oxidoreduktas

  19. Koenzymy oxidoreduktas

  20. Koenzymy oxidoreduktas

  21. Koenzymy transferas • přenos fosfátu

  22. Koenzymy tranferas • přenos acylů (zbytků karbox. kyselin)

  23. Enzymová katalýza

  24. Substrátová specifita • část apoenzymu, na kterou se váže substrát – aktivní místo • váže se prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových vazeb • teorie zámku a klíče

  25. podmínky enzymové aktivity: a) vliv teploty

  26. podmínky enzymové aktivity: b) vliv pH

  27. podmínky enzymové aktivity: c) vliv aktivátorů • řada enzymů je produkována v neaktivní formě, v podobě tzv. proenzymů • jejich přechod do aktivní formy je podmíněn vlivem reakčního prostředí • aktivita řady enzymů závisí na přítomnosti některých iontů např. Mn2+, Zn2+

  28. podmínky enzymové aktivity: d) vliv inhibitorů • inhibitory jsou látky, které tlumí aktivitu enzymu

  29. druhy inhibice a) kompetitivní inhibice (soutěživá) • inhibitor je podobný se substrátem - naváže se na enzym a vytvoří se neaktivní komplex enzym-inhibitor • tvorba je vratná; inhibitor a substrát soutěží o totéž vazebné místo • na enzym se naváže látka s vyšší koncentrací

  30. druhy inhibice b) allosterická inhibice • inhibitor se naváže jinam než substrát • tím mění konformaci aktivního centra na neaktivní (znemožnění navázání substrátu)

  31. druhy inhibice c) inhibice produktem reakce • jestliže probíhá enzymatická reakce a hromadí se produkty, které nejsou využity v následné reakci, dosáhne rovnovážného stavu

  32. druhy inhibice d) zpětnovazebná inhibice (feedback control) • zvláštní případ alosterické inhibice, • umožňuje řízení celých metabolických drah