Protein

1. Protein

2. 蛋白質構造： • 細胞內巨分子的特性 (巨分子有那三種特性) • Lehninger Biochemistry in 3D點選 Protein Architecture (深入說明蛋白質各級構造，要 Chime) • 蛋白質性質： • 蛋白質要有正確的分子 構形，才能有效執行其生理功能；構形 或許是分子演化的基本驅策力，因為即使胺基酸序列不十分相似，同功能的蛋白質也可能有相同的 構形 (各種生物的血紅蛋白即為一例)。 • 變性及復性： • 某些條件會破壞蛋白質分子的各級構造，稱之為 變性 (denatuaration)，例如 加熱、pH太 高或太低、尿素、界面活性劑、劇烈震盪等。變性的蛋白質大多會失去活性，當變性條件除去後，有些蛋白質會回復原來構形，並具原有活性，稱之為 復性。

3. 蛋白質構形是活動的： • 蛋白質分子上的各部份結構並非固定不動，而是有相當的 彈性與運動。 尤其 domain 與 domain 之間，或者酵素催化區的開閤，都有相當大的活動幅度。 這種活動會隨著溫度升高而上升，對蛋白質或酵素的活性及其調控有很大的影響。 • 蛋白質的專一性結合： • 專一性在酵素的催化及細胞生理功能上，扮演重要角色。蛋白質與蛋白質之間，或與其它分子 (例如 核酸或者細胞膜)，經常有專一性的結合，其構成力量如下： • a. • 構形互補 (conformational match)：兩分子間的結合表面，其形狀互補，像拼圖積木。 • b. • 二級鍵吸引力 (interaction forces)： 兩分子之結合面上，對應胺基酸間的吸引力量，由二級鍵構成。 圖 1 是一假想圖例，說明某酵素與其抑制因子間，如何進行專一性的結合。

4. Antibody Recognition of Antigen (OMM Exhibits分析抗體與抗原的專一性結合，要 Chime) • Lehninger Biochemistry in 3D請點選 Bacteriorhodopsin (細胞膜上的蛋白質通道)；Lac Repressor (蛋白質與核酸間的作用)；MHC Molecules (蛋白質與 peptide 間的專一性辨認)  • 蛋白質研究技術： • 蛋白質研究通常要先純化得 均質蛋白質，然後檢定其 分子量、次體組成 及 等電點，最終則要定出蛋白質之 胺基酸序列，或其立體三次元 分子構造。 • 酵素純化與分析 (屬於 研究所課程的蛋白質與酵素實驗操作訓練)  • 蛋白質分子間的專一性結合力量是如何構成的？ • 兩大類鍵結力量構成蛋白質分子間的專一性結合，其一是兩個分子之間，其構形有如積木般的互補，會因為 凡得瓦爾力的關係，產生專一性吸引力； 另一則為兩分子之間，因為某些基團間產生了二級鍵，所造成的吸引力。通常兩個分子間的專一性吸引力的形成，這兩大類力量都會有貢獻。 親和性結合力量的大小，可以用解離常數來表示，一般解離常數至少在 10-6以上才算有足夠的親和力 (也就是說一百萬對結合分子中，只有一對會解離開來)。 • 資料來源：http://juang.bst.ntu.edu.tw/BCbasics/Protein1.htm