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Révision cinétique enzymatique. L’analyse à l’équilibre de Michaélis-Menten et Henry. Evolution des espèces chimiques. Définir: • l’état stationnaire. Ecrire: • la réaction chimique. Evolution des espèces chimiques. Définir: • l’état stationnaire.

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- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
r vision cin tique enzymatique
Révision cinétique enzymatique

L’analyse à l’équilibre de Michaélis-Menten et Henry

evolution des esp ces chimiques
Evolution des espèces chimiques

Définir:

• l’état stationnaire

Ecrire:

• la réaction

chimique

evolution des esp ces chimiques3
Evolution des espèces chimiques

Définir:

• l’état stationnaire

Phase correspondant à une [ES] constante.

On a alors la vitesse d’apparition de ES égale à sa vitesse de disparition.

l quation de micha lis menten

Conditions :

  • Saturation en substrat et début de phase stationnaire
  • conditions de vitesse initiale
  • [P] négligeable
  • - étape limitante = étape catalytique( k2 << k1 et k-1)

Vmax . [S]

vi =

[S] + Km

L’équation de Michaélis-Menten
constante de micha lis km

k -1 + k 2

Km =

k 1

k -1 + k 2

[E] [S]

=

k 1

[ES]

Constante de Michaélis (Km)

En phase initiale, démontrer que :

Vitesse apparition de [ES] : = k1[E][S]

Vitesse de disparition de [ES] : = k-1[ES]+k2 [ES]

constante de micha lis km7

k -1 + k 2

Km =

k -1

Constante de Michaélis (Km)

Signification physique de Km :

• dans la majorité des systèmes enzymatiques, on a :

Négligeable

constante de micha lis km8

k -1

Km =

k 1

Constante de Michaélis (Km)

Signification physique de Km :

• dans la majorité des systèmes enzymatiques, on a :

Négligeable

= Kd

constante de micha lis km9

kcat

Km =

k 1

Constante de Michaélis (Km)

Signification physique de Km :

Km est alors une mesure de la force de liaison du

complexe, donc de l’affinité du substrat pour l’enzyme.

Pour certaines enzymes (catalase, peroxydase),

la constante catalytique k2 (ou kcat ) est plus grande

que k-1 , on a donc :

= Kd

signification physique de kcat
Signification physique de Kcat

Vmax = kcat . [Et]

Kcat est une constante de vitesse, elle désigne

Le nombre de molécules de substrats converti en

Produit par molécule d’enzyme et par unité de temps.

Kcat en s-1

Kcat est le nombre de turnover , c’est une mesure

directe de l’activité d’une enzyme.

le rapport kcat km

Vmax . [S]

vi =

[S] + Km

Le rapport Kcat/Km

Kcat / Km permet de mesurer la

spécificité et l’efficacité des enzymes

Équation de Michaélis-Menten :

le rapport kcat km12

Kcat .[Et] . [S]

vi =

[S] + Km

Le rapport Kcat/Km

Kcat / Km permet de mesurer la

spécificité et l’efficacité des enzymes

Équation de Michaélis-Menten :

• [S] faible, [S]<<Km, alors l’équation devient

le rapport kcat km13
Le rapport Kcat/Km

Kcat / Km permet de mesurer la

spécificité et l’efficacité des enzymes

Équation de Michaélis-Menten :

Kcat .[Et] . [S]

vi =

Km

Le rapport Kcat/Km = constante de vitesse de 2° ordre

entre le substrat et l’enzyme.

le rapport kcat km14

vi (A)

(Kcat/Km)A

=

vi (B)

(Kcat/Km)B

Le rapport Kcat/Km

Kcat / Km permet de mesurer la

spécificité et l’efficacité des enzymes

•La spécificité de l’enzyme vis à vis de deux substrats:

vi (B) = (Kcat/Km)B . [E][B]

vi (A) = (Kcat/Km)A . [E][A]

A concentration égale on a :

le rapport kcat km15

kcat

kcat

= k1

=

Km

kcat / k1

Le rapport Kcat/Km

Kcat / Km permet de mesurer la

spécificité et l’efficacité des enzymes

•L’efficacité de l’enzyme ne dépend que de la vitesse

de fixation du substrat sur l’enzyme dans le cas où

kcat >> k-1 :