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UNIDAD 6 PROTEÍNAS

UNIDAD 6 PROTEÍNAS. PROTEÍNAS. PROTEÍNAS. PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS. PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS. α. α. PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS. α. TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α -AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO.

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UNIDAD 6 PROTEÍNAS

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Presentation Transcript

  1. UNIDAD 6 PROTEÍNAS

  2. PROTEÍNAS

  3. PROTEÍNAS

  4. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS

  5. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α α

  6. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO. EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE SU FUNCIÓN.

  7. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO - ESTEREOISOMERÍA - EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO

  8. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO Un aminoácido es anfótero por el hecho de comportarse como ácido o como base, dependiendo del pH del medio donde se encuentre. El grupo carboxilo puede ceder un protón y quedar cargado negativamente, mientras que el grupo amino puede aceptar un protón y queda cargado positivamente.

  9. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO A pH ácido (alta concentración de H+), los aminoácidos captan protones del medio y el grupo COOH se recompone. Quedan cargados positivamente debido a la presencia del grupo NH3+. H+ A pH ácido el aminoácido queda cargado “+” y se comporta como una base (capta protones)

  10. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO A pH básico (baja concentración de H+), los aminoácidos ceden protones al medio y el grupo NH2 se recompone. Quedan cargados negativamente debido a la presencia del grupo COO-. H+ A pH básico el aminoácido queda cargado “-” y se comporta como una ácido (cede protones)

  11. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO H+ H+

  12. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero (tiene el mismo número de cargas positivas y negativas). El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Cada aminoácido posee un punto isoeléctrico diferente por lo que al mismo valor de pH unos pueden quedar cargados positivamente, otros con carga negativa y algunos estarán en su punto isoeléctrico por lo su carga será neutra.

  13. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis La electroforesis es la técnica de separación de aminoácidos según su punto isoeléctrico. En el método de la electroforesis se sitúa una disolución de aminoácidos que se quieren separar bajo la acción de un campo eléctrico. Según el valor de pH fijado, aquellos aminoácidos con carga neta “+” se desplazarán hacia el cátodo (polo negativo), mientras que los que tengan carga neta “-” se moverán hacia el ánodo (polo positivo). Los que tengan carga neta neutra no se moverán. Si cambiamos el pH de la disolución, los puntos isoeléctricos de los aminoácidos variarán y se moverán en sentido distinto al valor de pH anterior.

  14. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis

  15. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - ESTEREOISOMERÍA Dado que el carbono alfa es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Para distinguirlos en una fórmula plana se escribe el carboxilo hacia arriba y la cadena R hacia abajo. Si el grupo amino queda a la derecha se considera un D-α-aminoácido. Si el grupo amino queda a la izquierda se habla de L-α-aminoácido.

  16. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS

  17. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO Los aminoácidos poseen grupos polares (amino y carboxilo) que les permiten formar puentes de hidrógeno, lo cual hace que sus puntos de fusión y ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.

  18. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS CLASIFICACIÓN pH = 7 NEUTROS ÁCIDOS BÁSICOS

  19. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – NEUTROS (APOLARES) Glicina

  20. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – NEUTROS (POLARES) -Thr

  21. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – BÁSICOS CARGAS “+”

  22. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS CARGAS “-”

  23. PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS ESENCIALES De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales (ver tabla de la derecha). Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional.

  24. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  25. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  26. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  27. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  28. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  29. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  30. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  31. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO Los radicales se van alternando hacia arriba y hacia abajo TRIPÉPTIDO

  32. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO OLIGOPÉPTIDO

  33. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

  34. PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO - CARACTERÍSTICAS • Es un enlace covalente (más corto). • Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente, presentando cierta rigidez, que inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. • Los cuatro átomos, C=O, y N-H , y los dos átomos de C implicados en el enlace, se hallan en un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos. • Los únicos enlace que pueden girar, y no del todo libremente, son los C-C alfa y N-C alfa. • Dos “planos” pueden girar entre sí a través de los dos enlaces sencillos del C alfa. El giro no es del todo libre debido a que la cadena R puede dificultarlo. • Hay que imaginar que la unión de muchos aa forma una estructura de muchos planos sucesivos, formando ciertos ángulos entre sí, y con los grupos R laterales.

  35. PROTEÍNAS PÉPTIDOS

  36. PROTEÍNAS PÉPTIDOS

  37. PROTEÍNAS PÉPTIDOS

  38. PROTEÍNAS PÉPTIDOS

  39. PROTEÍNAS PÉPTIDOS

  40. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  41. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  42. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  43. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  44. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  45. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  46. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  47. PROTEÍNAS ESTRUCTURA

  48. PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA -COO- NH3+

  49. PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA

  50. PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria de una proteína hace referencia a la secuencia de aa, es decir es el orden de sus aminoácidos. El orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. Por tanto, todas las proteínas presentan un extremo N-terminal, en el que se encuentra el primer aa, y un extremo C-terminal, en el que está situado el último aa con su extremo carboxilo libre.

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