slide1 n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
Cadeia de aas formam proteína PowerPoint Presentation
Download Presentation
Cadeia de aas formam proteína

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 35

Cadeia de aas formam proteína - PowerPoint PPT Presentation


  • 127 Views
  • Uploaded on

Cadeia de aas formam proteína. Proteínas. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. COMPOSIÇÃO. Citocromo C: 13.000 Ribonuclease : 14.000 Mioglobulina : 17.000 Gliadina : 28.000 Pepsina: 35.500 Insulina: 36.000

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'Cadeia de aas formam proteína' - dominy


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
slide2

Proteínas

Umaproteína pode conter atémilhares de aminoácidosdiferentes, podendo até virarmacromoléculastridimensionais.

COMPOSIÇÃO

  • Citocromo C: 13.000
  • Ribonuclease: 14.000
  • Mioglobulina: 17.000
  • Gliadina: 28.000
  • Pepsina: 35.500
  • Insulina: 36.000
  • Ovoalbunina: 45.000
  • Hemoglobina: 68.000
  • Soroglobulina: 180.000
  • Caseína: 375.000
  • Fribrinogênio: 450.000
  • Tiroglobulina: 630.000
  • Hemocianina: 2.800.000
  • Vírus: 250.000.000

Composição:

  • Contém sempre:
  • elementos organógenos: C, H, O, N
  • menor proporção: S, P, I, Br
  • Composição percentual:
  • C: 50 à 55%
  • H: 6 à 7%
  • O: 19 à 24%
  • N: 15 à 19%
  • S: 0 à 2,5%
2 seu papel biol gico

Classificação

2. Seu papel biológico
  • Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos.
  • Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
  • Queratina (pelos, cabelo, unha);
  • Miosina (músculos responsáveis pela contração);
  • Albumina (plasma sangüíneo);
  • Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
2 seu papel biol gico1

Classificação

2. Seu papel biológico
  • Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
  • Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
  • Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).
slide5

Classificação

2. Seu papel biológico

c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.

  • Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
  • Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
  • Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos;
  • Lisinas: dissolvem certos agentes de

infecção

3 valor nutritivo

Classificação

3. Valor Nutritivo

Chamadas também de ALTO valor Biológico

  • Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
  • Caseína (leite)
  • Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
  • Glicinina (soja)
  • Edestina e glutenina (cereais)
  • Lactoalbuminas (leite e queijo)
  • Albumina e miosina (carne)
  • Excelsina (castanha do Pará)
  • 2. Proteínas semi-completas: são as queprovêm,mas não mantêm o ser vivo.
  • Gliadina (trigo)
  • Legunina (ervilha)
  • Faseolina (feijão)
  • Legumelina (soja)

Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades!

Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades!

IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

3 valor nutritivo1

Classificação

3. Valor Nutritivo
  • Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
  • Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
  • Gelatina (falta triptofano e tirosina)

Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades!

Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

slide8

BIO-QUIMICA

Classificação:Estrutura

  • 1 - Primária
  • • 2 -Secundária
  • • 3 -Terciária
  • • 4 - Quaternária
estrutura
Estrutura

Primária ou nível primário.

Secundária ou nível secundário ou helicoidal

Terciária ou nível terciário

Quaternária ou nível quaternário

estrutura1
Estrutura

Estrutura Primária ou Nível Primário

É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína:

........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].

Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

slide11

BIO-QUIMICA

Estrutura Primária

estrutura2
Estrutura

Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)

Éo enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

estrutura3
Estrutura

As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:

Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.

Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.

Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.

Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.

OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.

- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

slide14

Estrutura Secundária

Hélice

 Laminar

estrutura4
Estrutura

Estrutura terciária ou nível terciário

É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

slide18

Estrutura Terciária

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
estrutura5
Estrutura

Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário

É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

slide20

Estrutura Quaternária

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide21

Estrutura Quaternária

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
desnatura o
Desnaturação

A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.

Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.

São eles: - agentes físicos(calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)

- agentes químicos(ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:

Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.

Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.

Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

slide23

Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida!

Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA.

  • SÃO AGENTES DESNATURANTES:
  • pH – abaixo de 5,0
  • Temperatura – acima de 50 0C
desnatura o1
Desnaturação

Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.

desnatura o2
Desnaturação

Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.

slide26

BIO-QUIMICA

Proteínas

  • Propriedades Gerais
  • Caráter anfótero
  • Ponto isoelétrico (pI)
  • Característica de eletrólitos
  • Solubilidade
  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide27

BIO-QUIMICA

Caráter anfótero

Presença de grupos -NH3+ e -COO-

Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio

Ponto isoelétrico

pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-)

pl proteína apresenta menor solubilidade

Característica de eletrólito

Grupos ionizáveis garante presença de cargas (+) e (-)

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide28

 hidrofílica solubilidade

 hidrofóbica solubilidade

BIO-QUIMICA

Solubilidade das proteínas

Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide29

BIO-QUIMICA

Solubilidade

pH  próximo do pI solubilidade

Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas

Agregados

Precipitam

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide30

BIO-QUIMICA

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

ANABÓLICA

blocos formadores para material celular

CATABÓLICA

combustível energético

proteínas musculares e hepáticas

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide31

BIO-QUIMICA

FUNÇÃO ESPECÍFICA

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide32

Pepsina

BIO-QUIMICA

DIGESTÃO E ABSORÇÃO

Inicia estômago PEPSINA meio ácido

PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS

ABSORÇÃO dipeptidases e aminotripeptidases

jejuno e íleo transporte passivo

não existe depósito de aminoácidos  proteínas

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide33

BIO-QUIMICA

Destino dos aas na célula

  • Após absorção os aas caem na corrente sanguínea
  • Síntese de peptídeos e proteínas
  • Oxidação para formação de energia
  • (fígado e músculo)
  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide34

BIO-QUIMICA

BIO-QUIMICA

  • Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com
slide35

BIO-QUIMICA

Biossínteseprotêica

  • Também chamada Tradução
  • RNAm chega ao citoplasma se associa ao ribossomo;
  • RNAt levam os aminoácidos, que serão ligados, formando assim a proteína.

Aulas gratuitas da Professora Dra RosiBio-quimica.blogspot.com