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Aminoácidos y sus características

Aminoácidos y sus características. Bioquímica , CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni , Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versión septiembre 2010. Terminal C y terminal N. Características de AA’s.

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Presentation Transcript

  1. Aminoácidos y suscaracterísticas Bioquímica, CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni, Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versiónseptiembre 2010

  2. Terminal C y terminal N

  3. Características de AA’s • Se conocen unos 500 AA’s que se pueden clasificar como alfa, beta, gama etc • Solo 20 AA’s se encuentran comúnmente en las protínas • Todos los AA’s comunes son α-AA’s. • Todos los AA’s comunes contienen: H, C, O, N y dos contiene S. • 9 son esenciales; 11 no-esenciales

  4. Características de AA’s, cont • En una célula, después de agua, y como proteínas, comprenden el grupo más abundante de biomoléculas. • Además de su rol en la constitución de proteínas, sirven otros roles como neurotansmisores, en trasporte y en biosíntesis. Ejemplos son el uso de glicina en la biosíntesis del grupo hemo de hemoglobina y el no-estándard “carnitina” en el transporte de lípidos.

  5. Aminoácidosesenciales y no-esenciales

  6. Dietaadecuada de proteinas • Proteínascompletasson aquellasquecontienen los AA esenciales y no-esenciales en lasproporcionesque el cuerporequierepara la biosíntesis. Generalmenteproteinas de fuentesanimales son completas. • Proteínasincompletasson aquellasdonde no hay suficientescantidades de uno o mas AA esenciales. Generalmenteproteinas de fuentesvegetales son incompletas.

  7. Los AA’s poseenconfiguraciónabsoluta “L” (ref. L-gliceraldehido)

  8. Ejemplos de aminoácidos

  9. Zwitterion • Los AA’s poseen un grupo amino y uno carboxílico lo cual le imparte propiedades amfipróticas. • El grupo carboxílico puede ser desprotonado convirtiéndose en un carboxilato (-CO2-) lo cual ocurre a pH sobre ca. 2.2. • El grupo amino puede ser protonado convirtiéndose en un amonio (-NH3+) a pH menor de ca. 9.4.

  10. Zwitterión: terminal N y C

  11. En soluciónexistencomozwitterión

  12. ¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidosregulares? (1) por su polaridad, y (2) por el tipo de grupo R individual : (aromático, hidrofóbico, acídico, básico, polar etc)

  13. Aminoácidosregulares

  14. Clasificación de AA • No-polares, neutrales: ej. glicina, alanina, valina, fenilalanina • Polares, neutrales ej. Serina, treonina, tirosina, cisteina • Con carga negativa ej. Aspartato, glutamato • Con carga positiva ej. Lisina, arginina, histidina

  15. Ejemplos de la clasificació de AA’s • glicina (Gli) hidrofóbico, no polar • alanina (Ala) hidrofóbico, no polar • fenilalanina (Phe) hidrofóbico, no polar • prolina (Pro) hidrofóbico, no polar • serina (Ser) neutral, polar • cisteina (Cys) neutral, polar • tirosina (Tyr) neutral, polar • aspartato (Asp) con carganegativa • lisina (Lys) con cargapositiva • Metionina (Met) hidrofóbico

  16. Clasificación

  17. i Dato histórico El primer AA conocido se aisló de los espárragos en Francia al principios del siglo 19 (asparagina). El nombre del AA lo puso Emil Fischer en 1902.

  18. Hidrofobicidad e hidrofilicidad • Hidrofobicidad …(del griego hidros y fobos) es la propiedad física de una molécula (un hidrófobo) que la repele un una masa de agua. • Moléculas hidrofóbicas tienden a ser no-polares, y por lo tanto se asocian con otras moléculas y solventes no-polares. (¿Qué es polaridad?, ¿Cuál es la causa de la polaridad?). • Moléculas hidrofóbicas en agua forman agrupaciones como miscelas y otras. Ejemplos de moléculas hidrofóbicas son los alcanos, aceites y grasas (lípidos en general). • En ocasiones se utiliza el término “lipofílico” para significar “hidrofóbico”, aunque no son totalmente lo mismo.

  19. Gotas de aguasobregrama

  20. Indicehidropático de AA’s i AA Simbol Categoria carga In. Hid. Alanina Ala no-polar neutral 1.8 ArgininaArg polar positivo -4.5 AsparaginaAsn polar neutral -3.5 AspartatoAsp polar negativo -3.5 CisteinaCys polar neutral 2.5 GlutamatoGlu polar negativo -3.5

  21. Ejemplos i

  22. Ácidoaspártico vs. aspartato i

  23. Lisina

  24. Glicina: único AA que no esópticamenteactivo

  25. Prolina: único AA queesaminasecundaria

  26. Tres AA absorben hν en UV: fenilalanina, triosina y triptófano

  27. Absorción en UV i

  28. Cisteina: contieneazufre y estipopolar, neutral PM 121.16 Da. No-esencial (metioninatambien “S”) i

  29. Cisteinapuedeformar un puentesdisulfuro

  30. Un caso de puentesdisulfuro entre cisteinas

  31. Puntoisoeléctrico, pI • El pI es el pH al cual una molécula particular (aminoácido o proteína) posee una carga eléctrica neta de cero (0). • AA y proteínas pueden ser separadas de acuerdo a su punto isoeléctrico sobre un gel de poliacrilamida utilizando una técnica conocida como “isoelectricfocusing” la cual utiliza un gradiente de pH. • Se calcula: pI = (pK1 + pK2)/2 ó (pK2 + pK3)/2 dependiendo del pH donde la molécula sea neutral.

  32. Puntosisoléctricostípicos Aminoácido Punto isoeléctrico • Glicina 6.0 • Isoleucina 6.1 • Fenilalanina 5.5 • Asparigina 5.4 • Glutamina 5.7 • Acido aspártico 3.0 • Acido glutámico 3.2 • Lisina 9.8 • Arginina 10.8

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