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Mecanismos de control de calidad en el RER

Mecanismos de control de calidad en el RER. Control de calidad de las proteínas en el RER. 1) Roturas proteolíticas específicas 2) Adición y procesamiento de oligosacáridos. 3) Correcto plegamiento ("folding"). 4) Formación de puentes disulfuro (S-S).

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Mecanismos de control de calidad en el RER

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Presentation Transcript

  1. Mecanismos de control de calidad en el RER

  2. Control de calidad de las proteínas en el RER 1) Roturas proteolíticas específicas 2) Adición y procesamiento de oligosacáridos. 3) Correcto plegamiento ("folding"). 4) Formación de puentes disulfuro (S-S). 5) Ensamblado de proteínas multiméricas

  3. Plegamiento de una proteína tras su síntesis

  4. Plegamiento de proteínas en el RER: chaperonas y chaperoninas (proteínas de choque térmico, Heat-shock proteins)

  5. Algunos chaperones moleculares ___________________________________________________ Chaperonas y Chaperoninas: ------------------------------------------------------------- FAMILIA Procariotas Eucariotas ___________________________________________________ Hsp70 DnaK Hsc73 (citosol) BiP (RE) mHsp70 (mitocondria) ctHsp70 (cloroplasto) Hsp90 HtpG Hsp90 (citosol) Grp94 (RE) Hsp40 Sec63 (RE) Hsp60 GroEL Hsp60 (mitocondria) (chaperoninas) Cpn60 (cloroplasto) TRiC TF55 TRiC (citosol) Lectinas ? Calnexina (RE) ___________________________________________________

  6. Folding en el abigarrado ambiente del ER Una proteína recién sintetizada puede interaccionar con: i) chaperonas (folding factors) que catalizan su plegamiento, ii) proteínas que realizan el transporte reverso al citosol para su degradación en el proteasoma (ERAD factors) y iii) proteínas que facilitan la salida hacia el ERGIC (escort and guides).

  7. La familia de chaperonas Hsp70 (BiP)

  8. La chaperona BiP y el plegamiento de proteínas en el RER

  9. Retención en el ER de moléculas de Igs incompletamente ensambladas

  10. La familia de chaperoninas Hsp60 (citosol y orgánulos, no en el RER)

  11. Las chaperoninas Hsp60 (cont)

  12. Formación de puentes S-S: papel del glutation g-Glu-Cys-Gly: GSH GSHGS–SG GR Relación molar GSH / GS–SG Citosol 50:1 ER 5:1

  13. Formación de puentes S–S por la Protein Disulfuro Isomerasa

  14. Regeneración de la PDI

  15. Isomerización cis/trans de la Prolina PPI PPI: peptidil prolil isomerasa

  16. Plegamiento y ensamblado de proteínas con varias subunidades: ej., la proteína trimérica HA0

  17. Dos posibles vías de salida del RER para una proteína

  18. La N-glucosilación y el control de calidad del plegamiento de proteínas

  19. Exportación del ER y degradación de proteínas mal plegadas por el proteasoma

  20. La Ubiquitina

  21. Ubiquitinación de proteínas

  22. El Proteasoma: una máquina de degradar proteínas (19S) (20S) (19S)

  23. La Unfolded Protein Response o respuesta a proteínas desplegadas

  24. Los 3 sensores de la UPR

  25. La respuesta a proteínas desplegadas

  26. Funciones del RER: a)Las proteinas de la ruta secretora son traslocadas al lumen del RER. b) En el abarrotado lumen, las chaperonas residentes (BiP, calnexina, PDI) facilitan el plegamiento de las proteínas. c) Una vez plegadas, éstas abandonan el ER en vesículas de secreción. d)Si el control de calidad del ER detecta una proteína mal plegada, ésta se retrotrasloca al citosol y se degrada en el proteasoma. e) La sobrecarga del ER acarrea la acumulación de proteínas no plegadas y la activación de la UPR. to ERGIC, Golgi

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