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Estrutura tridimensional de proteínas

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Estrutura tridimensional de proteínas. Prof. Dr. Francisco Prosdocimi. Níveis de Estruturas Protéicas. A conformação espacial das proteínas. As proteínas não são traços rígidos porque suas ligações químicas podem realizar rotação A maioria das ligações químicas não são planares

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Presentation Transcript
estrutura tridimensional de prote nas

Estrutura tridimensional de proteínas

Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

a conforma o espacial das prote nas
A conformação espacial das proteínas
  • As proteínas não são traços rígidos porque suas ligações químicas podem realizar rotação
    • A maioria das ligações químicas não são planares
  • Cada proteína tem uma estrutura específica que depende de
    • sua estrutura primária
    • interações químicas resultantes entre as cadeias laterais dos aminoácidos
    • modificações pós-traducionais
    • condições do meio em que elas estão inseridas
temas importantes
Temas importantes
  • A conformação tridimensional (3D) depende da seqüência de aminoácidos
  • A função depende da estrutura
  • Cada proteína existe em um ou em pequeno número de formas estruturalmente estáveis
  • As principais forças para a estabilização de estruturas são forças não-covalentes
  • Existem padrões estruturais comuns que ajudam a organizar o entendimento

 apolipoprotein A-I (PDB code 1AV1)Estrutura formada apenas por alfas-hélices

conforma o nativa
Conformação nativa
  • Proteína dobrada em conformação funcional
  • Dobramento espacial se dá principalmente por interações fracas – principalmente hidrofóbicas
    • Ligações de H e iônicas são otimizadas em estruturas termodinamente mais favoráveis
  • Estabilidade estrutural
    • Tendência a manter a conformação nativa
    • Ligações dissulfeto são incomuns, mas estabilizam proteínas de organismos termófilos
  • Camada de solvatação: formada pela água envolvendo uma molécula hidrofóbica

Estrutura de uma treptavidina, proteína modificada a partir da estreptavidina humana que funciona biotecnologicamente para ligar outras moléculas, como a biotina. Formada apenas por folhas beta e loops (2Y3E)

liga es pept dicas e o ngulo omega
Ligações peptídicas e o ângulo omega
  • Ligações peptídicas teem geometria rígida e planar

Trans: ω = 180º

ngulos torsionais phi e psi
Ângulos torsionais, phi e psi
  • Responsáveis pela curvatura na estrutura da proteína
  • Entre o C-αe o N (do NH2)e o C (do COOH)
diagrama de ramachandran
Diagrama de Ramachandran
  • Devido a restrições espaciais, nem todos os ângulos são possíveis
  • Impedimento estérico: dois átomos não podem ocupar o mesmo lugar
  • Azul escuro: áreas semsobreposição
  • Assimetria do diagrama vem do fato de que os resíduos das proteínas são L-aminoácidos – Gly tem menos impedimentos estéricos
estrutura secund ria de prote nas

Estrutura secundária de proteínas

Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

estruturas secund rias
Estruturas secundárias
  • Descreve o arranjo espacial dos átomos na cadeia principal
  • Ocorre quando os ângulos diedros (phi e psi) permanecem quase iguais durante todo um segmento da proteína
  • Tipos
    • Hélices α
    • Conformações β
    • Voltas β
    • Indefinida (loops, coils, turns)
alfa h lices
Alfa-hélices
  • O arranjo mais simples que as proteínas podem assumir é um arranjo helicoidal
  • Esqueleto polipeptídico fica enrolado em torno de um eixo imaginário
    • Cada volta contém 3,6 resíduos
    • Φ = -57º; ψ = -47º
  • Grupos R se voltam para forado eixo
  • Em média, 25% dos aminoácidos de qualquer proteína estão em hélices α
estabilidade da alfa h lice
Estabilidade da alfa hélice
  • A hélice é comum porque nesse modelo as posições das ligações de hidrogênio estão otimizadas
    • Entre um H ligado ao NH2 e um O do COOH
    • Cada ligação peptídica participa de ligação de hidrogênio, conferindo estabilidade
  • Para isso, todos os aminoácidos precisam ter o mesmo tipo de isomeria óptica (L ou D)
tend ncia dos aa s em formar h lices
Tendência dos aa’s em formar hélices
  • O grupo lateral interfere na capacidade do aminoácido em formar hélices
    • Volume e forma de Asp, Ser, Thre Cysdesestabilizam se estiverem muito próximos
    • Pro e Glydificultam a formação de hélices
  • Relações com o vizinho também são importantes
  • Componentes amino a carbonil formam dipolo elétrico
restri es para a forma o de h lice
Restrições para a formação de hélice-α

1951

  • Tendência do resíduo em formar hélice
  • Interações entre os grupos R espaçados 3-4 aa
  • Volumes dos grupos R adjacentes
  • Ocorrência de Pro e Gly
  • Interações entre resíduos das extremidades com o dipolo
conforma o beta
Conformação β (beta)
  • Esqueleto estendido em forma de zigue-zague
  • Folhas β paralelas e anti-paralelas
    • Paralela: Φ = -119º; ψ = 113º
    • Anti-par: Φ = -139º; ψ = 135º
  • Quanto as folhas são próximas, os grupos R devem ser pequenos
    • Teias e queratinas... Gly e Ala
estruturas em folhas beta
Estruturas em folhas Beta
  • Beta-propeller Beta-barril
voltas
Voltas-β
  • A presença de resíduos em voltas ou alças invertem a direção da cadeia
ramachandran para estruturas 2d
Ramachandran para estruturas 2D
  • Valores de phi e psi bem definidos
dicroismo circular cd
Dicroismo circular (CD)
  • Uma assimetria estrutural em uma molécula leva a diferenças de absorção de luz polarizada
  • A medida dessa diferença permite-nos ter uma ideia da estrutura secundária de uma proteína
estrutura terci ria 3d
Estrutura terciária (3D)
  • Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína
  • Alcance mais longo e dimensão total, quando comparado com 2D
  • Segmentos distantes na estrutura 1D podem ser atraídos por interações fracas
  • Algumas proteínas são formadas por mais de um complexo polipeptídico (quaternária)
  • Proteínas fibrosas e globulares
prote nas fibrosas
Proteínas fibrosas
  • Queratina, colágeno, fibroína
    • Proteínas estruturais: força e elasticidade
  • Insolúveis em água: aa’s hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)
  • Alfa queratina: cabelo, pelo, unhas, garras, penas, chifres, cascos e parte externa da pele
  • Pontes dissulfetoestabilizam e dão mais resistências às cadeias
col geno
Colágeno
  • Tecidos conectivos: tendões, cartilagens
    • Garante resistência
  • Hélice específica (phi = -51º; psi = 153º)
  • Existem mais de 30 variantes do colágeno dependendo do tecido e da função
fibro nas de seda
Fibroínas de seda
  • Folhas beta
  • Rica em A e G
    • Alto empacotamento
  • Ligações de H entre as cadeias B
  • Não é elástica, mas é flexível
prote nas globulares
Proteínas globulares
  • Diversidade estrutural reflete diversidade funcional
    • Dobramento gera estrutura compacta
  • Teem partes em hélices-a e partes em folhas-B
  • Motivos estruturais
    • Padrão identificável
    • Envolve elementos 2De conexões entre eles
estrutura quatern ria
Estrutura quaternária
  • Dímeros, homodímeros, heterodímeros
  • Trímero, tetrâmero
  • Oligômero, multímero
desnatura o de prote nas
Desnaturação de proteínas
  • Condições diferentes das celulares levam as proteínas à desnaturação
  • Perda da estrutura leva também à perda da função
  • Calor, pHs extremos, temperatura (?), solventes orgânicos, detergentes
renatura o de prote nas
Renaturação de proteínas
  • A sequência terciária é determinada pela sequência primária, certo?
  • As proteínas desnaturadas, portanto, podem voltar aos estados nativos através de renaturação, quando o estímulo é retirado
enovelamento prot ico
Enovelamento protéico
  • Lento e gradual
  • Diminuição da entropiaaté alcançar um estadoestável
  • Algumas proteínas se dobramde forma assistida pelasproteínas chaperonas
vaca louca
Vaca louca
  • A doença de Creutzfeldt-Jakob, é causada por uma falha no enovelamento de proteínas
  • Mecanismo não muito entendido, mas parece que as proteínas em forma priônica transformam as outras tbm em proteínas com esse formato
conclus es
Conclusões
  • Estrutura da proteína é estabilizada principalmente por interações fracas
  • Estrutura secundária consiste no arranjo espacial de átomos de trechos de proteínas, definidas por ângulos phi e psi específicos
  • A estrutura 3D das proteínas tem dois tipos básicos: proteínas fibrosas e globulares
  • A estrutura quaternária vem da junção de várias subunidades terciárias oriundas de genes
  • A estrutura das proteínas pode ser destruída pela desnaturação, o que mostra que a função depende da estrutura
  • Enovelamento de proteínas envolve múltiplos mecanismos