MÉTODOS ÓPTICOS ELECTROQUÍMICOS Y CROMATOGRÁFICOS

1. MÉTODOS ÓPTICOS ELECTROQUÍMICOS Y CROMATOGRÁFICOS Interacciones moleculares y su importancia en los procesos cromatográficos. INTEGRANTES: Alma Basto Jessica Chi Ángel Canul Fátima Cano Irvin Castillo

2. Características *Cromatografía de gases ** Cromatografía de líquidos

3. La fuerza de interacción

5. Fuerzas de dispersión Van der Waals Son aquellas que existen entre las moléculas de un compuesto no polar, en el que cada átomo tiene respecto a otro con el que no está unido, un radio de Van der Waals. London Son fuerzas de atracción débiles entre moléculas que resultan de los pequeños dipolos instantáneos, que se forman debido a la variación en las posiciones de los electrones en su movimiento alrededor del núcleo (surge de las vibraciones de electrones / núcleos). Figura 2. Alineación de las moléculas en estado sólido A y en estado líquido B. Figura 1. Dipolos momentáneos

6. Fuerzas de dispersión en cromatografía Fase estacionaria (FE) : sólido Líquido, se llama CLS Fase móvil Adsorción Gas, se llama CGS El analito interacciona con la FE por fuerzas de Van der Waals Cromatografía Fase estacionaria (FE) : líquido Líquido, se llama CLL Partición Fase móvil Gas, se llama CGL En CFR la fase móvil empuja al soluto hacia la capa móvil hidrocarbonácea enlazada (C8 Y C18) por fuerzas de London.

7. Desventajas de las fuerzas de dispersión en cromatografía Fuerzas de dispersión de London y de Van der Waals Desventajas Ventajas • Son fuerzas débiles, eficaces sólo a distancias cortas. • La energía requerida para romper los enlaces es pequeña. • Provoca mayor eficiencia en la separación. • La interacción del soluto con la fase estacionaria es temporal.

8. Fuerzas Polares • Tienen un dipolo o varios en distintas partes de la molécula.

9. Dipolo-Dipolo CARACTERÍSTICAS DE LA FASE MÓVIL

10. Fuerzas Polares y su interacción en cromatografía Interacción dipolo-dipolo

12. Puente de Hidrógeno • Enlace de hidrógeno • Se forma cuando un átomo de H unido a un átomo muy electronegativo es atraído simultáneamente por un átomo muy electronegativo de una molécula vecina. • F, O y N cumplen los requerimientos para la formación del enlace de hidrógeno. Puente de hidrógeno Puente de hidrógeno entre bases nitrogenadas

13. Importancia de los puentes de hidrógeno en cromatografía PUENTE DE HIDRÓGENO Ventajas: Reproducibilidad Tiempos de retención cortos

14. Dipolo-Dipolo inducido • Todos los compuestos que pueden exhibir interacciones polares no necesitan contener dipolos permanentes. Fuerza dipolo- dipolo inducido La atracción entre una molécula polar y un dipolo inducido (molécula no polar). Se llama dipolo inducido porque la separación de sus cargas positiva y negativa se debe a la proximidad de un ión o molécula polar.

15. Fuerza dipolo-dipolo inducido en cromatografía Cromatografía fase normal NP-HPLC • Fase móvil no polar o poco polar • Fase estacionaria polar (gel de sílice) •  La fuerza de adsorción aumenta a medida que aumenta la polaridad del compuesto • La interacción entre el compuesto polar y la fase estacionaria polar aumenta el tiempo de retención. DIPOLO-DIPOLO INDUCIDO Ventajas Separar los compuestos en base a su polaridad. Desventajas Falta de reproducibilidad de los tiempos de retención

16. Fuerzas iónicas Tipos de interacciones iónicas • Son atracciones ente iones de carga opuesta, es decir, la atracción de un ion cargado positivamente (catión) y ion cargado negativamente (anión). a)Carga-carga b) b)Carga-dipolo

17. Cromatografía de intercambio iónico. Aplicación. La separación se hace por medio de una fase estacionaria con sustituyentes ionizables que tiene como función retener las proteínas cargadas negativamente (rojo ) con el fin de que solo las proteínas cargadas positivamente y las neutras puedan pasar libremente a través de la fase y eluir por la columna. • Consiste en separar las proteínas en función de su carga eléctrica en lugar de hacerlo por su tamaño y es eficazmente utilizada para la purificación de proteínas. Fuerza iónica en cromatografía de intercambio iónico

18. Interacción hidrofóbica e hidrofílica Dependen de la solubilidad, miscibilidad e interacción molecular El carácter interactivo neta de una molécula grande se compone de las contribuciones individuales de los diferentes grupos químicos (neta de una molécula grande)

19. Cromatografía y la interacción hidrofóbica Analito HIC, permitir mayor interacción hidrofóbica.

20. Cromatografía y la interacción hidrofílica

21. Conclusión • Cada una de las interacciones moleculares y las fuerzas empleadas tienen una gran importancia en la cromatografía, es decir la interacción del analitocon la fase móvil y la estacionaria esta dada por esa interacción, por el cual existe una técnica adaptada para cada analito dependiendo de la molécula o parte de ella que interaccione durante el proceso, entonces no hay cromatografía mejores que otras solo las adecuadas al analito de interés.

22. Referencias • Melo, V.; Cuamatzi, O. Bioquímica de los procesos metabólicos, 2 a ed.; Reverté: México, 2010; pp. 34. • Darrell, D. ; Ebbing, S. Química general, 9a ed.; CengageLearning, 9a ed.; México, 2010; pp. 437. • Reamigton, G.A. Farmacia, 20 a ed.; Panamericana: Buenos Aires, 2003; pp. 686,699 y 708. • Barquero, M. Mecanismo y aplicaciones de la cromatografía líquida de alto desempeño, Editorial de la Universidad de Costa Rica: Costa Rica, 2004; pp. 35. • https://www.itescam.edu.mx/principal/sylabus/fpdb/recursos/r49999.PDF consultado en marzo 2014 • Chang, R. Química; 7ed.; McGraw Hill: Colombia, 2002, pp 420 • Petrucci, R.; Harwood, W.; Herring, G. Química general, 8ed.; Pearson educación; Madrid: 2003,pp 502 • Revista: Revisiones de la ciencia, tecnología e ingeniería de los alimentos; volumen 1, numero 1: 2001; Universidad central del ecuador: Colombia. Pp 10 • Müller, W. Bioquímica; fundamentos para medicina y ciencia de la vida, Reverté; España,2008:pp. 106-107. • Lodish, H. Biología molecular y celular. 5ª Ed. Panamericana: Buenos Aires, 2006: pp. 33