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TEMA 10 : REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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TEMA 10 : REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA - PowerPoint PPT Presentation


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Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales que constituyen las rutas metabólicas A B C Y Z Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada una está regulada de forma muy precisa .

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Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales que constituyen las rutas metabólicas

A B C Y Z

Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada una está regulada de forma muy precisa.

La velocidad de cada ruta está controlada para que refleje las necesidades generales de la célula.

La primera enzima de la ruta suele ser limitante de la velocidad (“enzima regulador”)

TEMA 10: REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

  • Control a nivel de sustrato
  • Inhibición reversible por productos (retroalimentación)
  • Activación/inhibición alostérica (nivel celular)
  • Modificación covalente (supracelular):
          • Reversible: fosforilación, metilación, acetilación, ADP-ribosilación, etc.
          • Irreversible: activación proteolítica
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1.- CONTROL A NIVEL DE SUSTRATO

  • Mediante interacción de los sustratos y productos de cada reacción con la enzima
  • hexoquinasa
  • Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP
      • El propio producto de la reacción puede inhibir competitivamente a la enzima

_

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2.- CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN (Negativa)

  • Un aumento de concentración del producto final de una ruta metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta (generalmente la primera)
  • A ---> B ---> C ---> D ---> E
  • E actúa como inhibidor del primer enzima.
  • Ello impide:
        • La utilización innecesaria del primer sustrato
        • La acumulación del producto final
        • Se evita la acumulación de intermedios
        • (al ser la mayoría R. Reversibles)

_

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RUTAS METABÓLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIÓN

ENZIMA

RUTA

INHIBIDOR

Glicolisis Fosfofructokinasa ATP

Neoglucogénesis FBP fosfatasa AMP

Bios. Ács. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA

Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol

Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP

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3.- ENZIMAS ALOSTÉRICAS

- Son proteínas con múltiples subunidades (múltiples centros activos y catalíticos)

- Presentan una cinética sigmoidal, indicativa de efectos cooperativos en la unión del sustrato.

- Su actividad está regulada por otras moléculas efectoras.

- Pueden mantener las concentraciones de sus sustratos en valores bastante constantes:

* Existe una concentración crítica de sustrato ([S]c) por debajo de la cuál la enzima es prácticamente inactiva

* Un pequeño aumento de la concentración de sustrato, por encima de la ([S]c, da lugar a un notable aumento de la actividad enzimática

slide7

Enzima

muy

eficiente

Enzima

ineficaz

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

ENZIMAS HOMOTRÓPICAS: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador.Elsustrato puede funcionar como modulador.

ENZIMAS HETEROTRÓPICAS: El modulador es un metabolito diferente del sustrato. El sitio regulador es distinto del sitio regulador.

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+

-

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

La unión de inhibidores o activadores alostéricos no afecta a la Vmax, per si altera la Km

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REGULACIÓN DE LA ASPARTATO CARBAMOILTRANSFERASA

(Regula la síntesis de pirimidinas)

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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Pi

4.- MODIFICACIONES COVALENTES

Existen enzimas que están inactivas hasta que se activanpor unión covalente con otras moléculas y viceversa.

ADP-ribosilación

- metilación, acetilación

Algunas modificaciones son reversibles y otras no.

      • A. FOSFORILACIÓN/DESFOSFORILACIÓN
  • (serina, treonina, tirosina e histidina)

EJEMPLO: Glucógeno fosforilasa

Libera glucosa a partir de glucógeno

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Cadena

lateral

de Ser14

Cadena

lateral

de Ser14

Fosforilasa b

(menos activa)

Fosforilasa

quinasa

Fosforilasa

fosfatasa

Fosforilasa a

(más activa)

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Suele haber fenómenos de modificación covalente de enzimas en la respuesta celular a diferentes señales:

  • 1. Neurotransmisores
    • 2. Hormonas
    • 3. Factores de crecimiento
    • 4. Estímulos morfogenéticos y de diferenciación
    • 5. Muerte celular programada (apoptosis)
    • 6. Estímulos antigénicos
    • 7. Luz y otros agentes físico-químicos
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B. ACTIVACIÓN POR RUPTURA PROTEOLÍTICA

EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa)

Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada zimógeno (mayores que la enzima activa) para evitar que digieran el tejido pancreático.

En el intestino se activan por ruptura protelítica y finalmente son degradadas

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ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS POR PROTEOLISIS

INHIBIDOR

ZIMÓGENOS

PROTEASAS

PROTEASAS

Autoactivación

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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PROCESO EN CASCADA DE LA COAGULACIÓN DE LA SANGRE

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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Corazón Riñón Hematíe Cerebro Leucocito Músculo Hígado

ISOENZIMAS: Son formas diferentes (pero relacionadas) de una enzima que catalizan la misma reacción. A menudo difieren en unas pocas sustituciones de aminoácidos, afinidad por el sustrato, Vmáx y/o propiedades reguladoras.

COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: Son asociaciones de enzimas.