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CHMI 2227F Biochimie I. Prot é ines: Structure secondaire H é lice alpha. Structure secondaire. R é f è re à la structure spatiale adopt é e par des acides amin é s adjacents sur une portion seulement de la prot é ine;

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Presentation Transcript
chmi 2227f biochimie i

CHMI 2227FBiochimie I

Protéines:

Structure secondaire

Hélice alpha

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure secondaire
Structure secondaire
  • Réfère à la structure spatiale adoptée par des acides aminés adjacents sur une portion seulement de la protéine;
  • Les liaisons hydrogène jouent un rôle important pour stabiliser les conformations de structures secondaires;
  • Les deux types principaux sont: l’hélice alpha et le feuillet bêta

http://www.fiu.edu/~bch3033/Handouts/Lh4Ch04Prot.pdf

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

h lice alpha
Hélice Alpha
  • L’hélice α a été proposé en 1950 par Linus Pauling et Robert Corey;
  • Ils ont considéré les dimensions des groupes peptidiques, les contraintes stériques possibles ainsi que la possibilité de stabilisation par formation de liaisons hydrogène;
  • Leur modèle explique très bien la structure observée dans la protéine fibreuse appelée α-kératine;

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h lices de pas droit et gauche
Hélices de pas droit et gauche
  • Une hélice α pourrait être aussi bien droite que gauche, mais, construite avec des acides aminés L, la conformation gauche est déstabilisée par une interférence stérique;
  • Alors, les hélices α présentes dans les structures protéiques sont presque toujours droites

http://www.fiu.edu/~bch3033/Handouts/Lh4Ch04Prot.pdf

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structure h lice alpha
Structure Hélice Alpha
  • La chaîne polypeptidique s’enroule sur elle-même, formant une hélice droite d’un pas de 0.56nm (pas = allongement par tour), un incrément de 0.15nm par résidu d’acide aminé avec 3.6 résidus par tour

http://www.ccrc.uga.edu/~dmohnen/bcmb3100/lecturenoteschap4-06-4slides.pdf

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slide6
Importance de la polarité de la liaison peptidique pour former des liaisons H dans la structure de l’helice α
  • À Noter: La liaison peptidique est polaire!
  • L’oxygène carbonyle porte une fraction de charge négative et peut servir comme accepteur d’H dans une liaison H
  • L’azote amide a une fraction de charge positive et le groupe NH peut servir comme donneur d’H dans une liaison H

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les liaisons hydrog ne de l h lice alpha
Les liaisons hydrogène de l’hélice alpha
  • Chaque oxygène carbonyle (résidu n) de la chaîne polypeptidique sera impliqué dans un pont H avec l’atome d’H de l’azote de la chaîne polypeptidique situé 4 acides aminés vers le C-terminal (résidu n + 4);
  • Ces liaisons d’H semblent “barrées” la rotation autour des liaisons N-Cα et Cα-C ce qui restreint les angles Φ et Ψ à un écart très étroit

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les liaisons hydrog ne de l h lice alpha1
Les liaisons hydrogène de l’hélice alpha
  • Une vue de côté de l’hélice alpha qui montre les liaisons H (lignes pointillées) entre les groupes NH et CO

Molecular Biology of the Cell, 4th Edition

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angles psi et phi pour l h lice alpha
Angles Psi et Phi pour l’hélice alpha
  • Les angles Φ et Ψ de chacun des résidus dans l’hélice α sont similaires. Les angles se retrouvent aux valeurs Φ -57° et Ψ -47° dans le graphe de Ramachandran;
  • Les valeurs similaires des angles phi et psi donnent l’hélice α sa structure régulière et répétitive

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liaison h int rieures l h lice
Liaison H intérieures à l’hélice
  • Les liaisons H entre les résidus d’acide aminés sont très stables particulièrement dans les régions hydrophobes du coeur des protéines où aucune molécule d’eau n’entre en compétition avec les liaisons hydrogène;
  • Dans une hélice α, tout les groupes carbonyles pointent vers le C-terminal. Puisque chaque groupes peptidiques sont polaires et que tout les liaisons H pointent dans la même direction, l’hélice entière est un dipôle ayant un N-terminal positif et un C-terminal negatif

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conformation helice alpha
Conformation helice alpha
  • Les chaînes latérales R sont projetées vers l’extérieur de l’hélice

http://www.ccrc.uga.edu/~dmohnen/bcmb3100/lecturenoteschap4-06-4slides.pdf

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stabilit de l h lice alpha
Stabilité de l’hélice alpha
  • La stabilité de l’hélice α est affectée par l’identité des chaînes latérales:
    • Répulsion électrostatique entre les acides aminés éloigné de 4 résidus possédant des groupes R de même charge (déstabilise)
    • Encombrement stérique entre les groupes R adjacents (déstabilise)
      • Exemple: acides aminés aromatiques
    • Interactions (électrostatique ou hydrophobes) entre les groupes R espacés de 3 à 4 acides aminés (stabilise)
      • Exemple: acide aminé chargé positivement situé 3 à 4 acide aminé d’un acide aminé chargé négativement
    • Présence d’un résidu proline: ceci déstabilise l’hélice α car la rotation N-Cα est impossible
    • Présence de glycine

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r sidus d acides amin s qui forment l h lice alpha
Résidus d’acides aminés qui forment l’hélice alpha
  • Quelques acides aminés sont retrouvés plus souvent dans l’hélice α puisqu’ils stabilisent la structure hélicoïdale:
    • Ala: petit groupe R non chargé s’adapte très bien dans la conformation de l’hélice
    • Tyr/Asn: Groupes R encombrants alors ils sont moins commun
    • Gly: Groupe R est un atome d’H et déstabilise la structure puisque la rotation autour du Cα est libre
      • Pour cette raison, plusieurs hélices débute ou termine avec Gly
    • Pro: résidu le moins commun dans l’hélice α parce que sa chaîne latérale est cyclique et rigide ce qui interrompre la structure en occupant l’espace dont le résidu adjacent aurait autrement occupé

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l h lice alpha peut tre amphipathique
L’hélice alpha peut être amphipathique
  • Plusieurs hélices α ont des acides aminés hydrophiles sur un côté du cylindre et des acides aminés hydrophobes sur la face opposée (amphipathique);
  • Ce phénomène est plus évident lorsqu’on regarde la séquence d’acides aminés dessinée sous forme de spirale qui s’appelle une roue hélicale (helical wheel)

http://web.chemistry.gatech.edu/~williams/bCourse_Information/6521/protein/secondary_structure/alpha_helix/down/wheel.gif

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h lices amphipathique sur la surface des prot ines
Hélices amphipathique sur la surface des protéines
  • Des hélices amphipathiques sont souvent localisés à la surface des protéines ayant les chaînes latérales hydrophiles qui pointent vers le solvant et les chaînes latérales hydrophobes qui pointent vers l’intérieur hydrophobe;
  • Dans cette image, les résidus hydrophobes sont en bleu (vers l’intérieur) et les résidus hydrophiles sont en rouge (vers l’extérieur)

http://www.ccrc.uga.edu/~dmohnen/bcmb3100/lecturenoteschap4-06-4slides.pdf

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double h lice coiled coil
Double hélice “coiled coil”
  • Deux hélices α amphipathiques peuvent interagir pour produire une structure double hélice ou “coiled-coil” où deux hélices s’entrelaçent avec leurs régions hydrophobes qui se touchent et leurs régions hydrophiles exposés au solvant;

Molecular Biology of the Cell, 4th Edition

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structure double h lice coiled coil exemple
Structure double hélice “Coiled Coil”: Exemple
  • Une structure commune chez les protéines liant l’ADN (“DNA-binding protein”) est le “leucine zipper”;
  • Deux hélices interagissent avec leurs régions hydrophobes

http://www.ccrc.uga.edu/~dmohnen/bcmb3100/lecturenoteschap4-06-4slides.pdf

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structure double h lice k ratine alpha
Structure double hélice: kératine alpha
  • Kératine α est une protéine retrouvé dans les ongles et les cheveux;
  • Deux molécules de kératine α s’entrelacent pour former une double hélice. Ces deux hélices sont maintenues ensemble via des ponts disulfures: ce type de structure qui ressemble à celle d’une corde, augmente considérablement la résistance de ces molécules;
  • Les doubles hélices vont se pairer à d’autres doubles hélices formant d’abord des protofilaments, puis des protofibrilles. Quatre protofibrilles s’associent alors pour former un filament de kératine

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http://www.fiu.edu/~bch3033/Handouts/Lh4Ch04Prot.pdf