chmi 2227f biochimie i n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
CHMI 2227F Biochimie I PowerPoint Presentation
Download Presentation
CHMI 2227F Biochimie I

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 16

CHMI 2227F Biochimie I - PowerPoint PPT Presentation


  • 111 Views
  • Uploaded on

CHMI 2227F Biochimie I. Protéines: Structure quaternaire. Structure quaternaire. La structure quaternaire implique par défaut plusieurs polypeptides: Oligomères Hétéromères

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'CHMI 2227F Biochimie I' - abia


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
chmi 2227f biochimie i

CHMI 2227FBiochimie I

Protéines:

Structure quaternaire

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire
Structure quaternaire

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire1
La structure quaternaire implique par défaut plusieurs polypeptides:

Oligomères

Hétéromères

Ces sous-unités interagissent les unes avec les autres via les forces d’interaction faibles usuelles (ponts H, Van der Waals, ioniques, hydrophobiques) et/ou des ponts disulfure;

Pour les protéines aqueuses, l’interface de contact entre les sous unités implique souvent, mais pas toujours, des acides aminés hydrophobes.

Pour les protéines membranaires, les acides aminés à l’interface de contact sont usuellement hydrophiles;

hydrophobe

hydrophile

Porine: une protéine membranaire trimérique

Structure quaternaire

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire h moglobine
Faite de 4 sous-unités polypeptidiques:

2 copies d’une sous-unité a (ou HbA): en jaune et bleu;

2 copies d’une sous-unité b (ou HbB): rouge et rose

Chaque sous-unité possède son propre groupe hème et peut lier l’ O2

Chaque sous-unité est très similaire, au niveau structural, à la myoglobine;

À la fois l’hémoglobine et la myoglobine lient l’O2 ;

Structure quaternaire Hémoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire h moglobine hba vs myoglobine

HbA

Myoglobine

Structure quaternaire Hémoglobine HbA vs myoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire liaison de l oxyg ne par hb et myoglobine
4 principaux acides aminés entourent le groupe hème:

Phe 43

His 64

Val 68

His 93

Ces acides aminés créent un environnement hydrophobe qui maintient en place le groupe hème;

Aussi: His 93 lie l’atome Fe2+;

Structure quaternaireLiaison de l’oxygène par Hb et myoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire liaison de l oxyg ne par hb et myoglobine1
L’O2 lie l’atome Fe2+ du groupe hémique, et est maintenu en place par His 64;

La myoglobine et l’Hb liée à l’O2 est appelée oxymyoglobine/oxyHb;

La myoglobine/Hb non-liée à l’O2 est appelée désoxymyoglobine/désoxyHb

Bon, si Myo et Hb peuvent toutes deux lier O2, pourquoi Hb est-elle multimérique, alors que la Myo est monomérique? POURQUOI???

Structure quaternaireLiaison de l’oxygène par Hb et myoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire liaison de l oxyg ne par hb et myoglobine2
La liaison de l’O2 par la myoglobine suit un simple équilibre où la quantité de Myo liée à l’O2 (y) varie directement en fonction de la quantité d’O2 présente;

Cependant, la liaison de l’ O2 par Hb est plus complexe:

À une concentration faible d’ O2, peu de molécules de Hb sont liées, et ce même lorsque la concentration O2 est augmentée progressivement (partie A de la courbe Hb);

Cependant, lorsqu’une certaine concentration d’ O2 est atteinte, Hb devient rapidement saturée O2 (partie B de la courbe Hb);

B

A

Structure quaternaireLiaison de l’oxygène par Hb et myoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire liaison de l oxyg ne par hb et myoglobine3
À de fortes concentration d’ O2, les Myo et Hb sont toutes deux saturées, indiquant qu’il n’y a plus de sites de liaison de disponible.

Fait à noter: L’affinité de la Myo et de l’Hb pour l’oxygène varie d’un facteur 10:

Seulement 2.8 Torr est requis pour saturer 50% des molécules de Myo;

Cependant, 26 Torr sont requis pour saturer 50% des molécules d’Hb.

B

A

Structure quaternaireLiaison de l’oxygène par Hb et myoglobine

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire la liaison d o 2 change la structure 3 d de l hb
Sous la forme désoxy-Hb, le Fe2+ est lié à 5 autres groupes: His 93 et 4 groupes amine de l’hème;

Quand une sous-unité de l’Hb lie O2, l’atome de Fe2+ bouge vers le plan du group hème, et ce faisant, tire sur His 93 et l’hélice-a;

Ceci cause une modification subtile mais significative dans la structure tertiaire des autres sous-unités Hb, même celles qui sont sous la forme désoxy-Hb;

Structure quaternaireLa liaison d’O2 change la structure 3-D de l’Hb

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire la liaison d o 2 change la structure 3 d de l hb1
La conséquence de ce changement subtile de conformation est une augmentation de l’affinité des ces autres sous-unités pour l’O2;

Ce phénomène, où une changement subtil dans la forme d’une sous-unité induit un changement similaire chez les autres sous-unités est appelé coopérativité;

Les molécules qui exercent un effet de coopérativité sont aussi appelées molécules allostériques;

Structure quaternaireLa liaison d’O2 change la structure 3-D de l’Hb

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/07/Hb-animation2.gif

structure quaternaire l hb est une prot ine allost rique
Ce phénomène explique très bien le comportement de l’Hb en présence de l’ O2:

À une pO2 faible, toutes les sous-unités Hb sont sous la form désoxy et possèdent une faible affinité pour O2: en d’autres mots, elles lient O2 très faiblement;

À une pO2 plus élevée, une des 4 sous-unités lie O2, change de conformation et transmet ce changement de forme aux 3 autres sous-unités;

Les 3 autres sous-unités, avec maintenant une affinité; plus élevée pour l’ O2, vont rapidement lier O2 et être saturées.

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

O2

Faible affinité

Haute affinité

Saturée

Structure quaternaireL’Hb est une protéine allostérique

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

structure quaternaire pourquoi hb est allost rique alors que myo ne l est pas
Si Hb se comportait comme Myo, la majorité des molécules d’Hb demeureraient liées à l’ O2 et ne libéreraient pas l’O2 dans les tissus;

À l’inverse, une Myo qui se comporte comme Hb laisserait trop facilement aller l’O2, limitant dramatiquement l’habileté de nos muscles de travailler sous des conditions aérobiques;

Structure quaternairePourquoi Hb est allostérique, alors que Myo ne l’est pas?

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

l effet bohr
L’effet Bohr est l’observation que la liaison de l’O2 par l’hémoglobine diminue lorsque le pH devient plus acide;

Cet effet explique pourquoi l’hémoglobine lie O2 dans les poumons et le libère dans les tissus;

L’effet Bohr

http://www.aw-bc.com/mathews/ch07/fi7p16.htm

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

changes gazeux dans les tissus
Échanges gazeuxDans les tissus

Glucose + O2

CO2

H2O

Anhydrase

carbonique

CO2

H2CO3

Hb-4O2

H2O + Cl-

HCO3-

HCO3-

(vers les

poumons)

H+

ATP

Hb-H+

4O2

4O2

Plasma

Érythrocytes

Tissus

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.

changes gazeux dans les poumons
Échanges gazeuxDans les poumons

CO2

CO2

CO2

H2O

Anhydrase

carbonique

H2CO3

Air

Hb-4O2

H2O + Cl-

HCO3-

HCO3-

H+

Hb-H+

4O2

O2

O2

Plasma

Érythrocytes

Poumons

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.