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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA FACULTAD DE CIENCIAS D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología E.A.P. Biología en Acuicultura. ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA. UNIDAD I MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS HIDROBIOLÓGICOS. Clase 1

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE CIENCIAS

D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología

E.A.P. Biología en Acuicultura

ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA

UNIDAD I

MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS HIDROBIOLÓGICOS

Clase 1

Factores que afectan el valor comercial de productos hidrobiológicos durante y después de la captura

Blgo. Pesq. Walter Reyes Avalos, M.C.

Docente

composici n del m sculo de pescado
Composición del Músculo de Pescado
  • El músculo del pez carece de tejido conectivo que conecta los paquetes musculares al esqueleto del animal.
  • Las células musculares corren en paralelo separadas perpendicularmente por tabiques de tejido conectivo (miocomata), ancladas al esqueleto y a la piel. Los segmentos musculares situados entre estos tabiques de tejido conectivo se denominan miotomas.
  • La célula está envuelta por una cubierta de tejido conectivo denominada sarcolema. Las miofibrillas contienen proteínas contráctiles, actina y miosina.
clasificaci n de pescados
Clasificación de Pescados

Ahora la principal diferencia que se realiza es la clasificación por su contenido de grasas:

  • Pescados Magros: con un contenido de grasa entre 0.5 - 1.5%, (Bacalao, merluza, lenguado, etc.)
  • Pescados Grasos: con un contenido de grasa entre 14 - 24% y es rica en Vit. A y D . (Arenque, atún, salmón, etc.)
  • Pescados Intermedios: con un contenido de grasa entre 2 - 7%.

(Pez espada, trucha, sardina, etc.)

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Deterioro del pescado

PROCESOS

Piel

AUTÓLISIS

OXIDACION DE GRASAS

ATIVIDAD DE MICROORGANISMOS

Branquias

Intestino

EVALUACION DE FRESCURA

MÉTODOS SUBJETIVOS ANÁLISIS SENSORIAL

MÉTODOS OBJETIVOS PRUEBAS FÍSICAS Y QUÍMICAS

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FATORES QUE AFETA LA REDUCCION DE FRESCURA

1 . Especie

Condiciones anatómicas

Condiciones fisiológicas

2. Condiciones de captura y tratamientos posteriores

Tamaño

Grosor de la piel

Enzimas proteolíticas activas

Estados agotados

  • Métodos de captura
  • Manipulacion en el processamento
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Factores que afectan la actividad enzimática en el pescado

  • Factores biológicos y ambientales
  • Diferenciación enzimática entre especies
  • Maduración sexual y desove
  • Intensidad de alimentación
  • Temperatura y profundidad del hábitat
miosina
Miosina

Actina

  • Estos filamentos (diámetro: 5 nm y longitud 2 mm), también incluyen otras proteínas dispuestas a lo largo de la hélice de F-actina:
  • Tropomiosina
  • Troponina
  • α-actinina

Sensibles a Ca ++

Participan en contracción

Interviene en la unión entre actina y línea Z

bioqu mica de la contracci n muscular
Bioquímica de la Contracción Muscular
  • Siempre en presencia de ATP y Mg, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina.
  • la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por la interacción momentánea miosina-actina.
  • Enseguida el retículo sarcoplasmático recobra Ca ++ y la contracción llega a su fin con la ineludible condición de que quede un remanente de ATP e iones Mg++
  • La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de ese nivel.
bioqu mica de la contracci n muscular1
Bioquímica de la Contracción Muscular

ADP + fosfocreatina ATP + creatina

2 ADP ATP + AMP

Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (Glicólisis anaerobia)

  • Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente.
  • La tercera solo ocurre cuando el aporte de O2 por la sangre no es suficiente para que continúe el metabolismo aeróbico.
  • Durante la recuperación aeróbica (reposo o trabajo moderado) desaparece el ácido láctico y se forma ATP por intermedio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina.
rigidez cadav rica
Rigidez cadavérica

En ausencia de ATP, la actina y la miosina se unen de manera irreversible

formando la actomiosina y generando el rigor mortis:

  • Falta de oxigeno, se produce la glicólisis anaerobia
  • Cantidad de ATP formada por la glicólisis anaerobia no es suficiente para compensar las perdidas resultantes de su hidrólisis por la ATPasa sarcoplasmática
  • La formación de ácido láctico produce un descenso en el pH, inhibiendo múltiples enzimas especialmente las fosforilasas.
  • Durante la glicólisis, la cantidad de ATP tiende a cero y la actina y miosina se unen de forma irreversible como actomiosina.
  • Animales con hambre o estrés, tienen menor reservas de glucógeno por lo cual la formación de ácido láctico será menor, y el descenso del pH también será mínimo, no protegiendo al músculo del ataque bacteriano.
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Glucólisis

Anaeróbica

Glucogenólisis

Glucógeno Glucosa ATP + Ac. Láctico

Tiende a cero Disminución pH

Formación Unión Irreversible

Actomiosina Actina – Miosina Ambiente Inhóspito

para el desarrollo m.o.

La baja de pH y las modificaciones iónicas, activan las catepsinas

que rompen la unión de la actina con la línea Z (Maduración)

Rigor Mortis

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ANTES: PO4 y CHOs normales

CAPTURA

DURANTE: Fatiga: < PO4 = ATP y Creatina-P

< Glucógeno

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RIGOR MORTIS

Signo de frescura

Pre

Rigor Mortis

En

Rigor Mortis

Post

Rigor Mortis

Blando Duro Blando

Flexible Rígido Flexible

Elástico * Sin elasticidad

Actomiosina

Actina + Miosina

ATP

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Deterioro enzimático inicial en el pescado

1. Glicólisis

  • Especie
  • Estrés antes de la muerte
  • Temperatura postmortem
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2. Degradación de nucleótidos

  • ATPasa
  • miokinasa
  • AMP deaminasa
  • 5’ nucleotidasa
  • nucleótido fosforilasa e
  • inosina nucleotidasa
  • xantina oxidasa
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*

* Cambio autolítico y bacteriano.

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Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)

Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes no estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)

cambios post mortem en pescado
Cambios Post Mortem en Pescado
  • Cambios Autolíticos y Bacterianos.
  • Carbohidratos: Generación de ácido Láctico.
  • Fosfatos Orgánicos:
    • Desfosforilación progresiva de ATP a AMP
    • Desaminación hasta Inosina
    • Valor K y Ki
  • Degradación de Compuestos Nitrogenados NO Proteícos:
    • OTMA TMA DMA + Formaldehído
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Deterioro enzimático postmortem en el pescado

3. Degradación de proteínas

Sitio catalítico

Manifestaciones de la degradación de proteínas

  • tipo cisteína
  • tipo serina
  • tipo aspártico
  • metaloproteasas
  • Actina soluble
  • Desintegración de las estructura miofibrilar en la línea Z
  • Pérdida de adherencia de las miofibrillas
  • Fragmentación de miofibrillas

Proteasas

pH de acción

  • Alcalinas
  • Neutras activadas por calcio
  • Acidas (catepsinas)
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4. Degradación de lípidos

4.1. Lipólisis

lipasas

fosfolipasas

  • Interacción con proteínas
  • malos sabores
  • susceptibles a la oxidación

Ácidos grasos libres

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4.2. Oxidación lipídica

Perfil Graso: Lipooxidación

  • Lipoxigenasas
  • Enzimas microsomales

hidroperóxidos

Radicales libres

Sabores y olores objetables

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5. Degradación de Oxido de trimetil amina (OTMA)

OTMA demetilasa

OTMA

FA

DMA

+

6. Cambios en el color

lipoxigenasa

Productos de degradación

Carotenoides

(olor a mar)