CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMO

1. CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMO Curso de Nutrição Jacqueline Alvarez-Leite

2. Organismos vivos precisam de energia para: • Desempenho de trabalho mecânico e contração muscular e outros movimentos celulares • Transporte ativo de moléculas e ions • Síntese de moléculas a partir de precursores mais simples.

3. Metabolismo • É uma série de reações químicas ligadas que começa com uma molécula em particular e a converte a alguma outra molécula ou moléculas de um modo cuidadosamente definido (Stryer) • - Catabolismo: reações que convertem energia para as formas biologicamente utilizáveis • (Alimento = CO2 + H2O + energia utilizável) • Anabolismo: necessitam de energia para ocorrerem (síntese de glicose, DNA, lipídeos)

4. Regulação do Metabolismo • Sinais regulatórios: • Hormônios • Sistema Nervoso • Disponibilidade de Nutrientes • Sinais provenientes de dentro da célula: • Ativado por substrato • Inibidores e ativadores alostéricos • Elicitam respostas rápidas – regulação momento • a momento • Sinais entre células: • Elicitam respostas mais lentas • Mediada por contato superfícies • Sinalização química (hormonios ou neurotransmissores)

5. ENZIMAS Propriedades: São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação. Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima. Eficiência catalítica: É grande 100 a 1000 moléculas substrato/segundo Ocorre mais de 100 vezes mais rápido que reações não catalisadas.

6. Ação das Enzimas

7. ENZIMAS Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação Cofatores: São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD+, FAD coenzima A) Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento.

8. INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA COMPETITIVA:inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.

11. REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA LIGAÇÃO ALOSTÉRICA:efetores (reguladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio ativo, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivos MODIFICAÇÃO COVALENTE:adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina. • Fosforilação e desfosforilação • Quinases e Fosfatases • Indução ou repressão da síntese • Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas).

12. ATP + H2O = ADP + Pi + H+ DG= - 7,3 kcal/mol ATP + H2O = AMP + PPi + H+ DG= - 7,3 kcal/mol Condições fisiológicas DG= - 12 kcal/mol

13. NAD+ NADH + H+ Nicotinaminda adenina dinucleotídeo Principal aceptor de elétrons NAD+ forma reduzida (NADH+H+) Aceita 1 íon H e 2 elétrons.

14. Flavina adenina dinucleotídeo (FAD) FAD+ aceptor de elétrons Aceita 2 hidrogênios (prótons e elétrons). Unidade FMN (Flavina Mononucleotídeo)

15. b-mercaptoetilamina Ácido pantotênico Adenosina H3C – C – S - CoA " O Acetil CoA (acetato) R – C – S - CoA " O Acil CoA (Acido graxo)