1 / 101

UNIVERSITETI SHTETEROR I TETOVES

UNIVERSITETI SHTETEROR I TETOVES. BIOKIMIA Websajt : besad.wordpress.com Email: besadalipi@yahoo.com. Biokimia mund te ndahet- Biokimia statistike ose deskriptive Biokimia dinamike-metabolizmin Gjenetika molekulare-ekspresioni dhe informata gjenetike.

mohawk
Download Presentation

UNIVERSITETI SHTETEROR I TETOVES

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. UNIVERSITETISHTETEROR I TETOVES • BIOKIMIA • Websajt: besad.wordpress.com • Email: besadalipi@yahoo.com

  2. Biokimia mund te ndahet- • Biokimia statistike ose deskriptive • Biokimia dinamike-metabolizmin • Gjenetika molekulare-ekspresioni dhe informata gjenetike

  3. Biokimia gjithashtu mund te ndahet ne • Biokimia e bimeve • Biokimia e shtazeve • Biokimia e mikroorganizmave • Biokimi Krahasuese • Biokimia Klinike

  4. Biokimia si discipline e pavarur dhe shkence multidisciplinare eshte e lidhur ngushte me • Fiziologjine • Patofiziologjine • Medicinen interne • Pedijatri • Biologjine molekulare

  5. Elementet kimike dhe atomet

  6. Elementet kimike dhe atomet

  7. BIOELEMENTI ============= BIOMOLEKULI Aminoacidet,monosaharidet,bazat azotike,ac.yndyrore,gliceroli ============== BIOMAKROMOLEKULAT Proteinat,acidet nukleike,polisaharidet,lipidet ================ MAKROMOLEKULAT KOMPLEKSE Lipoproteinat,sistemet multienzimatike,kromozomet ================ Organelet qelizore ============== QELIZA =============== INDET =============== ORGANET ================ SISTEMET E ORGANEVE ====================== ORGANIZMI

  8. Energjia diellore-Fotosinteza-sinteza e materjeve organike Organizmat autotrof(fototrof) Organizmat hetotrof Reaksionet egzoterme-janë ato reaksione të cilët lirojnë energji në ambientin e jashtëm. Reaksionet endoterme-janë ato reaksione të cilët e marin energjinë nga ambienti i jashtëm. Entallpija-paraqet sasinë e energjisë së një komponimi kimik Entropija-paraqet shkallën e sistemeve jo stabile(të ndryshueshme) Gjatë oksidimit të materjeve ushqyese në organizëm Usqimi+oksigjen_______fitohet uji,dioksidi i karbonit,energjia ATP-është molekulë energjetike METABOLIZMI KATABOLIZMI ANABOLIZMI ELEKTOLITËT UJI-INTRACELULAR,EKSTRACELULAR,INTERSTICIEL Njeriu i cili peshon rreth 70Kg përmban në vete diku rreth 42 litra ujë.Prej të cilave 28 litra si lëng intracelular 14 litra lëng extracelular dhe3.5 litra gjendet në plazëm. Ose e shprehur në përqindje65% ujë përmbajnë meshkujt 55% përmbajnë femrat.Mirëpo kjo sasi varet edhe nga mosha.

  9. Përbërjakimike e qelizes-Materjetjoorganikjanë: -Uji, oksigjeni, dioksidiikarbonit, krypërat e natriumit, kaliumit, kalciumit, magnezitetj.-Materjeorganikejanë: -Proteinat, karbohidratet, lipidetdheacidetnukleike.

  10. P R O T E I N A T • Kimisti holandez G. J. Mulder (1802-1880) përdori termin Proteinë • Barzelius-i – fjala proteno dmth. i pari, më i rëndësishëm • Escheria coli – përmban 3000 lloje të proteinave • Njeriu – përmban diku 5 milion proteina të ndryshme P R O T E I N A T JANË MOLEKULA KUATERNARE (C, H, O N) PROTEINAT KURRË NUK SHËRBEJNË SI BURIM PRIMAR I ENERGJISË Substancat proteinike përmbajnë në veti a) 50-55 % -C b) 21.5 % - 23.5 % - O c) 6.8 % - 4.3 % - H d) 15.0 % - 18.7 % - N Në sasira më të vogla te proteinat gjenden edhe: S, P, Fe, Ba, Mg, Mn, etj. që marrin pjesë në ndërtimin e grupeve prostetike.

  11. Peptidet molekula e të cilave përmban 2-10 a-acide quhet OLIGOPEPTIDE Peptidet me 10-100 a-acide quhet POLIPEPTIDE Aminoacidi i cili e fut në reaksion grupin karboksil, mer prapashtesën –il.psh. • Egzistojnë oligo dhe polipeptidet natyrore që kanë rëndësi fiziologjike p.sh. • Dipeptidi njohur i izoluar nga muskuli është KARNOZINA, e cila për nga • struktura kimike është alanil-histidina dhe anserina.

  12. Aminoacidet Përmbajnë: C, H, O, N si dhe S Grupet funksionale: NH2 - grupi amin COOH - grupi karboksil Formula e përgjithshme e amino-acideve Aminoacidet dallohen në mes vedi: a) forma b) madhësia c) polariteti Dallohen dy forma sterile të aminoacideve: α, D (-) aminoacidi α, L (+) aminoacidi

  13. R-CH-COOH + HO – X → R-CH-COOH + H2O NH2 NH2 alkoli esteri amonoacidi R-CH-COOH + NH3→ R-CH-COOH2 + H2O NH2 NH2 aminoacidet amidi Për çdo aminoacid egziston një vlerë e pH së caktuar në të cilin aminoacidet nuk janë të eletrizuar dhe nuk lëvizin në fushën elektrike. Ajo vlerë e pH në të cilkën molekulat nuk lëvizin në fushën elektrike dhe nuk kanë ngarkesë Elektrike quhet PIKA IZOELEKTRIKE. Reaksionet e grupit karboksil të aminoacideve Amonoacidet me NH3 japin amide:

  14. 5. NOMENKLATRURA (emërtimi) i aminoacidit α CH3 – COOH → CH2NH2-COOH ac. α – aminoacetik (glicina) acidi acetik α CH3 - CH2 – COOH → CH3CHNH2-COOH ac. α – amino-propionik(alanina) Përdorimi i emrave trivial të aminoacideve: Acididi asparagenik – asparagus (lloj bime) Acisteina – cystic (fshikë) sepse është izolim nga guri i fshiv-s unius Serina – seros (mëndafsh) Tirszina – tiros (djathë) Lucina është a-acid i parë që është izoluar – leuks (i bardhe ) Klasifikimi kimik i aminoacidit 1. AMINOACINDET ALIFATIKE

  15. C) Aminoacidet që përmnajnë sulfur 12. Cisteina 13. Cistina 14. Metionina D) Aminoacidet alifatike bazike 15. Lizina 16. Hidroksilizina 17. Arginina 2) AMINOACIDET AROMATIKE 18. Fenilalina 19. Tirozina 20. Dijodtirozina 21. Dibromtirozina 22. Trioksina 3) AMINOACIDET HETEROCIKLIKE 23. Triptofani 24. Histidina 25. Prolina 26. Hidroksiprolina

  16. Klasifikimi biologjik i aminoacideve • Aminoacidet e pazëvendësueshme (esenciale) • Aminoacidet e zëvendësueshme (jo speciale) Tab. 5 Klasifikimi biologjik i aminoacideve Peptidet – me hidrolizën e peptideve fitohen amonoacidet. Sipas numrit të aminoacideve peptidet ndahen: • Dipeptide – të përbëra prej 2 aminoacideve • Tripeptide – të përbëra prej 3 a. acideve • Tetra peptide – të përbëra prej 4 a. acideve

  17. Gulatationi është tripeptid: gulataminil-cisteinil-glicina -në reaksionet oksido-reduktuese INSULINA –hormon peptidik GLUKAGONI –hormon polipeptidik } OKSITOCINA - oligopeptide (8 a-acide) VAZO PRESINA- } Adrenokortikotrop (ACTH)-pëmban 39 a.acide polipeptide Melanotropina-(hormoni melanostimulues)-përmban 13-22 a.acide } PENICILINA- antibiotik prej 10 a-acideve Gramicidina- } Helmi i bletës përbëjnë peptide prej 18-26 a acide Helmi i gjarpërit

  18. Roli i proteineve në organizëm Tab. 7 Funksionet biologjike te proteinave

  19. Klasifikimi I proteinave Proteinat e thjeshta 1.protaminat 2.Histonet 3.prolaminat 4.glutelinat 5.globulinat Albuminat Proteinat kontraktile

  20. 8.Skleroprotinat a)keratinat B)fibroinat C)kolagjenet D)elastinat E)retikulinat

  21. Proteinat e denatyruara 1. acidalbuminat 2.alkalalbuminat 3.albumozat dhe peptonet

  22. Proteinat e perbera 1.Glikoproteinat 2.fosfoproteinat 3.nukleoproteinat 4.kromoproteidet 5.lipopropteinat

  23. Hidroliza e nukleoproteinave na jep Ac.nukleike proteinat e thjeshta Nukleotidet histonet Acid fosfor. + Nukleozid Nga nukleozidi fitohet Pentoza +baza azotike—purine+primidine Riboza nga pentoza

  24. HIDROLIZA E VARGUT POLIPETIDIK ME CIJANUR BROMIDDHE TRIPSINË CNBr CNBr ↓ ↓ Phe-Trp-Met-Gly-Ala-Lys-Leu-Pro-Met-Asp-Gly-Arg-Cys-Ala-Gln ↑ ↑ Tripsina Tripsina CNBr: Phe-Trp-Met Gly-Ala-Lys-Leu-Pro-Met Asp-Gly-Arg-Cys-Ala-Gln Tripsina: Phe-Trp-Met-Gly-Ala-Lts Leu-Pro-Met-Asp-Gly-Arg Cys-Ala-Gln

  25. Denatyrimi dhe rinatyrimi i proteinave Numri më i madh i proteinave e kryejnë rolin e tyre biologjik, vetëm në kufijtë e ngushtë të temperaturës, dhe vlerave të pH. Zbërthimi i proteinave nga vlerat ekstreme të pH ose temperaturës së lartë, sjell deri te denatyrimi i tyre, që është e përcjellë me agregacion dhe me zvogëlimin e tretshmërisë (koagulimi). Denatyrimi është prishja e konformacionit të molekulës proteinike (strukturës sekondare, terciare dhe kuaternare). Struktura primare e proteinës ngel e paprekur, pasi që lidhjet kovalente në kushte të këtilla nuk shkëputen. Shumica e proteinave globulare, bien nën ndikimin e denatyrimit kur i nënshtrohen temperaturës mbi 60 ose 70ºC. Denatyrimi është i përcjellë jo vetëm me koagulim, por edhe me humbjen e aktivitetit biologjik. Humbja e aktivitetit biologjik është rezultat i kalimit nga konformacioni nativ, në formë rastësisht të palosur (angl. random coil). Megjithatë, struktura primare e proteinave nuk është e mjaftueshme, që të siguroj aktivitetin biologjik të sajë. Por prapëseprapë, ajo në tërësi kushtëzon aktivitet biologjik, pasi që interaksionet e grupeve anësore të aminoacideve, me tretësin dhe molekulat tjera varen nga natyra dhe renditja e aminoacideve në vargun polipeptidik. Është treguar që denatyrimi është proces reversibil. Shumica e proteinave të denatyruar munden në mënyrë spontane të kalojnë në gjendja native në formë aktive biologjike. Procesi i tillë është rinatyrimi.

  26. TATA - binding protein

More Related