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Quelques exemples de l’effet du pH sur l’activité enzymatique

Quelques exemples de l’effet du pH sur l’activité enzymatique. Effets de la température sur l’activité enzymatique de l’amylase. On suit la disparition de la coloration à l’eau iodée de l’amidon en fonction du temps. Et dans différentes conditions de température.

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Quelques exemples de l’effet du pH sur l’activité enzymatique

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Presentation Transcript

  1. Quelques exemples de l’effet du pH sur l’activité enzymatique

  2. Effets de la température sur l’activité enzymatique de l’amylase On suit la disparition de la coloration à l’eau iodée de l’amidon en fonction du temps Et dans différentes conditions de température

  3. Effets de la température sur l’activité enzymatique Température optimale L’activité catalytique suit la loi d’arrhénius Début de dénaturation Perte de certains sites actifs L’enzyme est dénaturée Plus aucun site actif ne fonctionne

  4. Equation de Mickaelis Avec: Vi : vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat [S] (en µmol/min); Vmax : vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat (en µmol/min) ; [S] : Concentration en substrat (en mol/L) ; Km : constante de Mickaelis spécifique de l‘enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à à la moitié de la vitesse initiale maximale (en mol/L). Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme.

  5. Détermination graphique de Km et Vm grâce à la méthode des inverses L’équation précédente devient 1/ v = (Km/Vm).(1/(S)) + 1/Vm (voir TD)

  6. Traduction graphique des deux inhibitions Compétitive Pas de changement de Vm Mais Km augmente Non compétitive Pas de changement de Km Mais Vm diminue

  7. Trois modèles d’inhibition compétitive 1 Substrat et inhibiteur ont le même site de fixation (le plus classique) 2 Les sites de fixation sont distincts mais l’encombrement de l’inhibiteur substrat empêche la fixation du substrat 3 Substrat et inhibiteur ont en commun un groupe qui se fixe à l’enzyme sur un troisième site de fixation

  8. Modèle d’inhibition non compétitive La fixation de l'inhibiteur ne modifie pas la manière dont se fixe le substrat mais elle empêche les ajustements conformationnels du site actif qui devraient avoir lieu pour qu'il y ait catalyse.

  9. Un exemple de site actif: le site de la chymotrypsine, une protéase à sérine Le site catalytique En rouge, les feuillets β

  10. Un exemple de site actif: le site de la chymotrypsine, une protéase à sérine

  11. La glycogène phosphorylase Deux sous unités identiques chez les hépatocytes Quatre chez les myocytes Site sérine phosphorylable Site de liaison au glycogène Site catalytique

  12. AMPc P kinase inactive P kinase active +ATP Phosphorylases kinases P Phosphorylases kinases +ATP Glycogène phosphorylases P Glycogène phosphorylases Glycogène +ATP G1P G1P G1P Glucose Glucose Glucose

  13. La phosphofructokinase (PFK) 4 sous unités identiques Donc 4 sites actifs contrôlés par de nombreux effecteurs Effets des concentrations croissantes en Fructose 2, 6 biphosphate sur la PFK

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