U niversidad A utónoma M etropolitana U nidad X ochimilco Energía y Consumo de Sustancias Fundamentales Tronco Común

1. Universidad Autónoma Metropolitana Unidad Xochimilco Energía y Consumo de Sustancias Fundamentales Tronco Común divisional de CBS Prof. Jorge Joel Reyes Méndez Integrantes: Fuentes Romero Ivette. Patricio Anaicela. Salazar Gutiérrez Adriana. Zavaleta González Nadia Esther.

2. Introducción • La estructura de F1F0ATPasa o ATP sintasa es muy importante para poder entender la interacción entre ellas y su función dentro de la enzima. • La estructura de la F1F0 -ATPasa varia de una especie a otra, con subunidades específicas de cada especie. • Es más compleja en organismos más evolucionados. • Se pretende hacer una comparación de las subunidades que forman F1F0 –ATPasa de diferentes especies.

3. La F1F0 -ATPasa es un complejo enzimático encargado de proveer a la célula la energía necesaria para realizar sus procesos vitales mediante la síntesis de ATP. • El nombre se debe a que las subunidades pueden separarse en sus dominios estructurales llamados F1 y F0. • El dominio F1 está compuesto por subunidades solubles y es el dominio catalítico de la enzima. • El dominio de F0 es el dominio membranal. • Ambos dominios están unidos por un tallo central y un tallo periférico.

5. A la ATP sintasa se le presenta como un motor molecular debido a su mecanismo catalítico, y por lo tanto consta de un rotor y de un estator. • La ATP sintasa mitocondrial, dentro de su ambiente fisiológico, forma oligómeros. • Este arreglo de la F1F0- ATPasa induce la curvatura de las crestas mitocondriales, favoreciendo así la formación de del gradiente electroquímico de protones. • La ATP sintasa es una enzima altamente conservada, sobre todo en aquellas subunidades involucradas en la catálisis, existen subunidades específicas se según la especie.

6. La estructura de la ATP sintasa de las bacterias • La componen las subunidades catalíticas α y β, forman un hetero hexámero soluble en el dominio F1 de la enzima. • EL tallo central esta compuesto por las subunidades γ y ε, interactúan con el anillo de subunidades c; formando el rotor de la enzima. • El estator está compuesta por un dímero de subunidades a y al dominio F0 por la interacción con la subunidad δ. F1 F0

7. La estructura de la ATP sintasa de las bacterias Subunidades catalíticas Subunidades Rotor de enzima

9. ATP sintasa de la levadura y los mamíferos

10. ATP sintasa de las plantas • Se sabe poco de esta estructura. El dominio F1 se encuentra altamente conservado y formado por las subunidades catalíticas α y β así como las subunidades γ, δ y ε. Las subunidades α, β y γ presentan una similitud menos con sus contrapartes en las bacterias y los mamíferos, las subunidades δ y ε tienen una similitud menos con sus contrapartes en bovino aunque sus estructuras sean muy parecidos. • Otras subunidades constituyentes son las proteínas orfB, orf25 y FAd.

11. Las ATP sintasas con subunidades atípicas La ATP sintasa de las algas clorofíceas

12. Las algas clorofíceas (también llamadas verdes) son organismos unicelulares o pluricelulares. Habitan tanto en aguas marinas como en las continentales. Se identificaron 17 polipéptidos que forman parte de la enzima, de las cuales se encontraron homólogos de las subunidades α, β, γ, δ, OSCP, a y c. La extensión de la subunidad α consta de 20 aminoácidos, mientras que la subunidad β por 60 aminoácidos. Estos aminoácidos extra podrían hacer el papel de la proteína reguladora dentro del complejo, ya que la proteína inhibidora clásica de la ATP sintasa de los eucariontes, no se encuentra en éste complejo. Se encontró que también presentan 9 subunidades sin similitud con otras proteínas y se les nombró ASA (Proteína Asociada a la ATP sintasa)

15. La ATP sintasa de los Tripanosomátidos

16. Se realizó un estudio de la estructura de la ATP sintasa en Trypanosomabrucei, el cual es un protista parásito que causa la tripanosomiasis africana enfermedad del sueño) en humanos y animales provocado por la picadura de la mosca tse- tse. El complejo enzimático está compuesto por 22 subunidades, 8 de éstas están conservadas: α, β, γ, δ, εOSCP, b y c; las otras 14 fueron registradas como proteínas hipotéticas en la base de datos de genes. α y dos nuevas proteínas (Tb10.70.7760, Tb927.5.2930) son esenciales para la organización estructural del complejo.

17. En el monómero de la enzima se identificaron 16 subunidades, mientras que en la forma dimérica se identificaron dos proteínas adicionales responsables de la dimerización.

18. La ATP sintasa de los ciliados

19. La ATP sintasa en Tetrahymenathermophilamuestra forma dimérica, tal como se comporta la ATP sintasa de las algas clorofíceas. El complejo puro reveló la presencia de 22 subunidades α, β, γ y OSCP formando el dominio F1. En el dominio membranal sólo la subunidad c. Se registraron las demás proteínas como hipotéticas en el Centro Nacional de Información Biotecnológica. Se encontró una nueva proteína YmF66 que es sustituyente de a por que también se codifica en el genoma mitocondrial.

20. Se predicen 8 cruces transmembranales donde el 4° cruce conserva resíduos de Arginina. Se observó el arreglo paralelo de sus monómeros que contrastan con el arreglo angular de la ATP sintasa de otros organismos.

23. CONCLUSIÓN • La estructura general de la F1F0 ATP sintasa se ha conservado a lo largo de la evolución debido al mecanismo catalítico que se lleva a cabo para sintetizar el ATP que la célula necesita para realizar sus procesos vitales. • Las subunidades catalíticas de α y β son las más conservadas.

24. La mayoría de los organismos eucariontes, desde las levaduras hasta las plantas y los mamíferos, cuentan con las mismas subunidades, aunque poco conservadas a nivel de estructura, la cual indica que estas subunidades comparten la misma función dentro del estator del complejo. • Las últimas décadas dedicadas al estudio de esta interesante enzima han aportado información muy valiosa para el conocimiento de sus estructura y funcionamiento, pero todavía falta mucho por estudiar sobre este motor molecular.