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ENZIMAS. Eng ª . Química Gisanara Dors Estágio de Docência. ENZIMAS - HISTÓRICO. Catálise biológica  início séc. XIX digestão da carne: estômago; digestão do amido: saliva. Década de 50

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enzimas

ENZIMAS

Engª. Química Gisanara Dors

Estágio de Docência

enzimas hist rico
ENZIMAS - HISTÓRICO
  • Catálise biológica  início séc. XIX
    • digestão da carne: estômago;
    • digestão do amido: saliva.
  • Década de 50
    • Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas.
  • Eduard Buchner (1897)
    • extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool;
    • enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.
enzimas hist rico1
ENZIMAS - HISTÓRICO
  • James Sumner (1926)
    • Isolou e cristalizou a urease;
    • Cristais eram de proteínas;
    • Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
  • John Northrop (década 30)
    • Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
  • Década de 50 – séc. XX
    • 75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
    • Ficou evidenciado caráter protéico.
  • Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.
enzimas1

Aminoácidos:

H

R C* COOH

NH2

ENZIMAS
  • Definição:
    • Catalisadores biológicos;
    • Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
  • Função:
    • Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
  • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
enzimas prote na
ENZIMAS – PROTEÍNA

Classificação proteínas

Proteínas globulares Proteínas fibrosas

Estrutura das proteínas

Primaria Secundaria Terciária Quaternária

ENZIMAS

Proteínas globulares

Estrutura terciária

  • Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD)
  • OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU)
enzimas estrutura

Holoenzima

Estrutura

Enzimática

Cofator

Proteína

Ribozimas

Apoenzima ou

Apoproteína

  • Pode ser:
  • íon inorgânico
  • molécula orgânica

RNA

Coenzima

Se covalente

Grupo Prostético

ENZIMAS – ESTRUTURA
enzimas caracter sticas gerais
ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS
  • Apresentam alto grau de especificidade;
  • São produtos naturais biológicos;
  • Reações baratas e seguras;
  • São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida);
  • São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
  • Não são tóxicas;
  • Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.
enzimas2
ENZIMAS
  • Comparação das enzimas com catalisadores químicos.
enzimas nomenclatura
ENZIMAS – NOMENCLATURA
  • Século XIX - poucas enzimas identificadas

- Adição do sufixo ”ASE”ao nome do substrato:

*gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* amido (amylon - grego) – AMILASE

- Nomes arbitrários:

*Tripsina e pepsina – proteases

enzimas nomenclatura1
ENZIMAS – NOMENCLATURA
  • 1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB)  nomear e classificar.
  • Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:
      • 1° dígito - classe
      • 2° dígito - subclasse
      • 3° dígito - sub-subclasse
      • 4° dígito - indica o substrato
enzimas classifica o
ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
  • Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
enzimas classifica o1
ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
  • Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
enzimas nomenclatura2
ENZIMAS – NOMENCLATURA

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

IUB - ATP:glicose fosfotransferase

E.C. 2.7.1.1

2 - classe - Transferase

7 - subclasse - Fosfotransferases

1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor

1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Nome trivial: Hexoquinase

enzimas catalisadores

Catalase

Condições da Reação

Energia livre de Ativação

KJ/mol Kcal/mol

Velocidade

Relativa

H2O2

O2

H2O

+

Sem catalisador

Platina

Enzima Catalase

1

2,77 x 104

6,51 x 108

75,2 18,0

48,9 11,7

23,0 5,5

ENZIMAS – CATALISADORES
  • Aceleram reações químicas

Ex: Decomposição do H2O2

enzimas catalisadores1

Catalase

H2O2

O2

H2O

+

E+P

E +S

ENZIMAS – CATALISADORES
  • Não são consumidos na reação
enzimas catalisadores2
ENZIMAS – CATALISADORES
  • Atuam em pequenas concentrações

decompõe

5 000 000 de moléculas de H2O2

pH = 6,8 em 1 min

1 molécula de Catalase

Número de renovação =n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.

enzimas catalisadores3

Energia de ativação sem enzima

Energia

Energia de ativação com enzima

S

Diferença entre

a energia livre

de S e P

P

Caminho da Reação

ENZIMAS – CATALISADORES
  • Não alteram o estado de equilíbrio
        • Abaixam a energia de ativação;
        • Keq não é afetado pela enzima.
  • Não apresenta efeito termodinâmico global
        • G não é afetada pela enzima.
enzimas componentes da rea o

E+SESP + E

ENZIMAS – COMPONENTES DA REAÇÃO

Substrato se liga ao

SÍTIO ATIVO

da enzima

enzimas s tio ativo

Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+

Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+

Porção protéica

APOENZIMA

Porção protéica

APOENZIMA

Cofator

Cofator

Coenzima: molécula orgânica complexa.NAD+

HOLOENZIMA

HOLOENZIMA

Grupamento

prostético

Grupamento

prostético

ENZIMAS – SÍTIO ATIVO
  • Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.
    • Pode possuir componentes não protéicos:cofatores.
    • Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
enzimas cofator
ENZIMAS – COFATOR
  • Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
enzimas coenzimas
ENZIMAS – COENZIMAS
  • Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
  • Classificam-se em:

- transportadoras de hidrogênio

- transportadoras de grupos químicos

  • Transportadoras de hidrogênio
enzimas coenzimas1
ENZIMAS – COENZIMAS
  • Transportadoras de grupos químicos
enzimas liga o enzima substrato
ENZIMAS –LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
  • Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.
enzimas liga o enzima substrato1
ENZIMAS –LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
  • Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
enzimas atividade enzim tica
ENZIMAS –ATIVIDADE ENZIMÁTICA
  • Enzyme Commission: “uma unidade (U) de atividade é a quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 micro mol de substrato ou a formação de 1 micro mol de produto por minuto”.
  • Expressa: U = micro moles produto/minuto

Atividade específica = U/mg de proteína

  • Enzima pura, condições que permita a velocidade da reação seja máxima  o substrato [S] de modo a permitir que toda a enzima [E]  [ES].

V = K[E] = K[ES]

enzimas atividade enzim tica1
ENZIMAS –ATIVIDADE ENZIMÁTICA
  • Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:

- pH;

- temperatura;

- concentração das enzimas;

- concentração dos substratos;

- presença de inibidores.

enzimas influ ncia do ph
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
  • O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia.
  • Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
enzimas influ ncia do ph1
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
  • A estabilidade de uma enzima ao pH depende:

- temperatura;

- força iônica;

- natureza química do tampão;

- concentração de íons metálicos contaminantes;

- concentração de substratos ou cofatores da enzima;

- concentração da enzima.

enzimas influ ncia da temperatura
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
  •  temperatura dois efeitos ocorrem:
  • a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
  • a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
  • Enzima  temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.
enzimas influ ncia da temperatura1
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
  • O efeito da temperatura depende:

- pH e a força iônica do meio;

- a presença ou ausência de ligantes.

  • Acima desta temperatura, o  velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
enzimas influ ncia da temperatura2
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
  • Ea  Lei de Arrehenius
  • Ea pode ser determinada medindo-se a cte de velocidade da reação em ≠ temperaturas.
  • Curva A: gráfico usual.
  • Curva B: o gráfico mostra uma variação definida na inclinação, se em determinada temperatura, uma etapa ≠ se torna limitante da velocidade.
  • Curva C: uma queda brusca na curva indica inativação enzimática.
enzimas influ ncia da e
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA [E]
  • Velocidade de transformação do S em P  qtidade de E.
  • Desvios da linearidade ocorrem:
    • Presença de inibidores na solução de enzima;
    • Presença de substâncias tóxicas;
    • Presença de um ativador que dissocia a enzima;
    • Limitações impostas pelo método de análise.
  • Recomenda-se:
  • Enzimas com alto grau de pureza;
  • Substratos puros;
  • Métodos de análise confiável.
enzimas influ ncia da s

vo

Vmax

[S]

ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA [S]
  • [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P.
  • Medir Vo= velocidade inicial da reação.
  • [E] = cte.
  • [S] pequenas  Vo linearmente.
  • [S] maiores  Vo por incrementos cada vez menores.
  • Vmax  [S]  Vo insignificantes.
  • Vmax é atingida  E estiverem na forma ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não com  de [S].
enzimas cin tica enzim tica
ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
  • Victor Henri (1903): E + S ES
  • 1913

Leonor Michaelis -Enzimologista

Maud Menten - Pediatra

K1

Kp

E + S

ES

E + P

K-1

Etapa rápida

Etapa lenta

enzimas cin tica enzim tica1
ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
  • Cinética Enzimática
    • Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores;
    • Conhecer as condições ótimas da catálise;
    • Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
    • Determinar a função de uma determinada enzima em umarota metabólica.
enzimas cin tica enzim tica2

Vmax [S]

v =

Vmax

Km + [S]

v = Vmax [S]

2

v

Km

v = Vmax

1

2

1- [S]  Km>>[S]

2- [S]  [S]>>Km

3- v = Vmax

3

2

Km

[S]

ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
enzimas cin tica enzim tica3
ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
  • Afinidade da enzima ao substrato.
  • Km depende:
    • aspectos específicos do mecanismo de reação;
    • n° de passos da reação;
    • velocidades relativas dos passos individuais.
enzimas cin tica enzim tica4

K1

Kp

ES

E + P

E + S

K1

K2

K-1

E + S

ES

K-1

K3

V

E + P

EP

Vmax [2E]

K-2

Vmax [E]

[S]

ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
  • Vmax:

Vmax = Kp[Et]

Vmax = K3[Et]

enzimas ordem da rea o

v = Vmax [S]

Km

V

[S]

Enzimas – ordem da reação

Quando a formação de P for proporcional à [S]

a velocidade da reação é de 1a ORDEM

[S]  [S] <<Km

v = K[S]

Quando a velocidade da reação independe da [S] a reação é de ORDEM ZERO

[S]  [S]>>Km

v = Vmax

enzimas m todos gr ficos

Inclinação =

1

1

-1

1

Km

[S]

v

Km

Vmax

Vmax

ENZIMAS – MÉTODOS GRÁFICOS
  • Gráfico dos Recíprocos de Lineweaver-Burk
enzimas m todos gr ficos1

Vmax

Inclinação =

v

-Km

Vmax

v

Km

[S]

ENZIMAS – MÉTODOS GRÁFICOS
  • Gráfico de Eadie-Hofstee
enzimas m todos gr ficos2

Inclinação =

[S]

Km

1

v

Vmax

Vmax

-Km

[S]

ENZIMAS – MÉTODOS GRÁFICOS
  • Gráfico de Hanes-Woolf
enzimas m todos gr ficos3

2,3log[S]o

Inclinação =

t [S]

-1/Km

Vmax

Vmax

([S]o-[S])

Km

t

ENZIMAS – MÉTODOS GRÁFICOS
  • Gráfico da equação integrada de Michaelis-Menten
enzimas inibi o enzim tica

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
  • Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
enzimas inibi o competitiva

I compostos com estrutura

molecular lembra S

afinidade da enzima pelo substrato

[substrato] necessária para obter a mesma [ES]

ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA
  • Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.
  • I  análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.

Km aparente

da enzima

enzimas inibi o competitiva1

K1

K2

E + S

ES

E + P

+

I

KI

EI

ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA

Michaelis-Menten

Lineweaver-Burk

enzimas inibi o competitiva2
ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA

1- sem inibidor

2- com inibidor na concentração [I1]

3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]

enzimas inibi o n o competitiva

I não tem semelhança estrutural com o S

[substrato] não diminui a inibição

Km da enzima NÃO se altera

Vmax na presença do inibidor

ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
  • Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio.
enzimas inibi o n o competitiva1

+

+

I

I

ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

K2

KS

E + S

ES

E + P

KI

KI

KS

EIS

EI+ S

Michaelis-Menten

Lineweaver-Burk

enzimas inibi o n o competitiva2
ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

1- sem inibidor

2- com inibidor na concentração [I1]

3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]

enzimas inibi o incompetitiva
ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
  • Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES.

I não tem semelhança estrutural com o S

I favorece a formação do ES

Km e Vmaxda enzima

enzimas inibi o incompetitiva1

K2

KS

E + S

ES

E + P

+

I

EIS

ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA

KI

Michaelis-Menten

Lineweaver-Burk

enzimas inibi o incompetitiva2
ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA

1- sem inibidor.

2- com inibidor na concentração [I1]

3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]

enzimas inibi o irrevers vel

K2

K1

E + S

ES

E + P

+

I

EI

ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
  • I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade.
  • Podem promover a destruição do grupo funcional
  • Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
  • Vmax  parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma.
enzimas inibi o irrevers vel1
ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
  • Graficando Vmax vs a quantidade total de E adicionada ao meio de reação em presença de I.
enzimas enzimas regulat rias
ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS
  • Não obedecem a cinética de Michaelis-Menten.
  • Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações enzimáticas.
  • Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores).
  • Classes de enzimas reguladoras:
    • Enzimas alostéricas;
    • Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível.
enzimas enzimas regulat rias1
ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS
      • Enzimas alostéricas
  • Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador;
  • Moduladores podem ser inibidores ou ativadores;
  • São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas.
    • Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível
  • Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.
enzimas enzimas regulat rias2
ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS

1- Comportamento tipo Michaelis-Menten.

2- Comportamento Alostérico.

enzimas livres versus en zimas imobilizadas
Enzimas Livres versus EnzimasImobilizadas

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Imobilizadas
    • Reutilização
    • Maior estabilidade (faixas mais amplas de pH e temperatura)
    • Menor interferência de inibidores e/ou ativadores
  • Livres
    • Instabilidade
    • Rápida perda da atividade catalítica
    • Não podem ser recuperadas
slide61

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • A enzima livre é imobilizada em um suporte inerte como vidro poroso, bentonite, etc.
  • O principal interesse em imobilizar uma enzima é obter um biocatalisador com atividade e estabilidade que não sejam afetadas durante o processo, em comparação à sua forma livre.
slide64

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Propriedades de Enzimas Imobilizadas
  • Efeitos sobre a atividade enzimática:
    • Modificação da estrutura tridimensional;
    • Modificação do microambiente;
    • Fenômenos de difusão no interior do complexo.
slide65

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Medida da atividade:
    • Atividade da enzima imobilizada é mais fraca que a das enzima nativa, mas a estabilidade é maior.
  • Influencia das condições operacionais:
    • pH e temperatura  desnaturação parcial ou total da proteína;
    • imobilizada  resistem melhor a variações de pH e tratamentos térmicos;

Obs: origem da enzima, suporte utilizado e método de fixação

slide66

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Aplicações de Enzimas Imobilizadas
  • Aplicações analíticas:
    • Facilita automatização das cadeias de dosagem e simplifica as manipulações.
      • Biossensores:
        • Imobilização de colinesterase e anticorpos sobre cristal piezelétrico utilizadas na detecção de pesticidas organofosforados;
      • Reatores para análise cromatográfica;
      • Kits para titulações e imunoensaios.
slide67

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Indústria de alimentos:
      • Glicose isomerase fixada para a produção de xaropes com alto teor de frutose;
      • Celulase  Conversão de celulose em açúcares solúveis;
      • Imobilização de fermento de pão (Sacharomices cerevisae)  álcoois enantiomericamente puros.
  • Uso Industrial:
    • Fonte para produção de penicilinas sintéticas.
slide68

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Lipases imobilizadas:
    • Imobilizadas em organo-gel utilizadas na esterificação do ácido oléico com n-pentanol;
    • Imobilizadas em carvão de coco, bauxita e gel de ágar utilizadas na transformação de óleo de soja em biodisel.
  • Aplicações na medicina:
    • Hidrogel contendo enzimas imobilizadas  Substrato presente - conversão enzimática - produto muda a conformação do hidrogel  liberação da droga.
slide69

ENZIMAS - IMOBILIZADAS

  • Em desenvolvimento:
    • Estudos de filtros que utilizam enzimas imobilizadas na superfície do meio filtrante para o tratamento do ar dos ambientes.
    • Recentes avanços na imobilização de enzimas por argilas, utilizadas em bioremediação.
    • Estudos em desenvolvimento: imobilização, estabilização e aplicação da enzima esterase, de rim de porco, na síntese de produtos de interesse farmacêutico.
enzimas aplica es
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que poluem menos.
  • São eficientes;
  • Muito específicas;
  • Permite produção segura e ambientalmente amigável.
  • Origem vegetal
  • Origem animal
  • Origem microbiana
enzimas aplica es1
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Proteases
    • Leite: na preparação do leite de soja.
    • Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha.
    • Vinhos: clarificação.
    • Queijo: coagulação da caseína.
enzimas aplica es2
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Lactase
    • Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.
    • Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita.
    • Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.
enzimas aplica es3
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • -amilase
    • Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido
    • Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose.
    • Chocolate/cacau: liquefação do amido
enzimas aplica es4
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Peroxidase
    • Deterioração - Frutas: contribui na reação de escurecimento.
  • Polifenoloxidase
    • Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento durante o amadurecimento e fermentação.
    • Deterioração - Frutas e Vegetais: reação deescurecimento e perda de vitaminas.
enzimas aplica es5

Enzima

Substrato

Efeitos

Xilanase

Arabinoxilanas

Redução da viscosidade da digesta.

Glucanases

-glucanos

Redução da viscosidade da digesta. Menor umidade na cama.

Pectinases

Pectinas

Redução da viscosidade da digesta.

Celulases

Celulose

Degradação da celulose e liberação de nutrientes

Proteases

Proteínas

Suplementação das enzimas endógenas. Degradação mais eficiente de proteínas.

Amilases

Amido

Suplementação das enzimas endógenas. Degradação mais eficiente do amido.

Fitase

Ácido fítico

Melhora a utilização do fósforo dos vegetais. Remoção do ácido fítico.

Galactosidases

Galactosídios

Remoção de Galactosídios

Lipases

Lipídios e ácidos graxos

Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais

ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Enzimas utilizadas em rações para aves.
enzimas aplica es6
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Tratamento de efluentes
    • Preocupação ambiental desencadeou uma procura por outras alternativas, as chamadas "tecnologias limpas“.
    • Enzimas  substituir muitos componentes químicos utilizados nos processos industriais atuais.
enzimas aplica es7
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes.
enzimas aplica es8
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Industria de álcool;
  • Industria de detergentes;
  • Industria têxtil;
  • Industria de papel e celulose;
  • Curtumes;
  • Produção de ácido cítrico, ácido glutâmico, insulina, vacinas, esteroídes, vitaminas e antibióticos;
  • Bioremediação: de polímeros, de hidrocarbonetos e clorados.
enzimas aplica es9
ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • Aplicação da Lipase no tratamento de águas residuárias com elevados teores de lipídeos
  • JUSTIFICATIVA
    • Efluentes com  teores de gorduras e óleos e que utilizam o processo anaeróbio, a 1° etapa m.o. para degradar as gorduras é a produção de enzimas capazes de hidrolisar os triglicerídeos.
    • Etapa é lenta e nem sempre há m.o. específicos para a produção de lipase  não consegue atingir bons resultados.
    • Gorduras se solidificam a baixas temperaturas: formação de uma camada gordurosa sobre as lagoas, caminhos preferenciais e arraste da biomassa.
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ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • OBJETIVO
    • Viabilizar tecnicamente a aplicação de um pré-tratamento enzimático para remoção de gorduras, utilizando preparações de lipases pancreáticas fornecidas pelas empresas Kin Master (LKM) e Nuclear (LNU).
      • Caracterizar o efluente
      • Caracterizar as propriedades catalíticas das enzimas
      • Testar ≠ tempos de hidrolise na formação de ácidos graxos (2h, 4h, 8h, 12h e 24h)
      • Avaliar o impacto do tratamento enzimático por meio de testes de biodegradabilidade expressa pela formação de metano, DQO e atividade metanogênica.
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ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • MATERIAIS E MÉTODOS
    • Determinação da Atividade Hidrolítica
      • Substrato:Controle = azeite de oliva Efluente = efluente de indústria de produtos avícolas
      • Tampão e solução enzimática (5mg/mL). Branco
      • Incubados em banho-maria sob agitação
      • Solução de etanol:acetona – parar a reação
      • Ácidos graxos liberados titulados com KOH (0,02M) e indicador fenolftaleína

(moles/mg.min)

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ENZIMAS – APLICAÇÕES
  • RESULTADOS

Influência da concentração de substrato na atividade hidrolítica das lipase LKM e LNU

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