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ENZIMAS. Estágio em Docência: Janaina Duarte Baumer Siannah Maria Mas Diego Prof. Agenor Furigo Jr. Setembro/2008. INTRODUÇÃO.

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ENZIMAS

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Presentation Transcript


ENZIMAS

Estágio em Docência:

Janaina Duarte Baumer

Siannah Maria Mas Diego

Prof. Agenor Furigo Jr.

Setembro/2008


INTRODUÇÃO

Os sistemas vivos são formados por uma enorme variedade de reações bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por uma série de extraordinários catalisadores biológicos

ENZIMAS


HISTÓRICO

  • A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de anos

    • Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;

    • Fabricação de queijo;

    • Fabricação de pão.

  • No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.


HISTÓRICO

  • 1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido

    • Os franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimático do malte que catalisava a transformação do amido em glicose, denominando-o "diastase" (do grego "separar").

    • O sufixo ase de diastase passou a ser usado.

  • 1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a hidrólise enzimática do amido.

    • Demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente decomposto usando-se extrato de malte preferencialmente ao ác. sulfúrico e cunhou o termo catálise.


HISTÓRICO

  • 1836 - Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina

  • 1860 - Debate: Qual é o papel da levedura no processo de fermentação? Pauster X Lienberg

    • Pasteur, defendia que a fermentação alcoólica só ocorria em presença de células vivas de levedura.

    • Lienberg defendia que os processos fermentativos eram reações químicas.

  • 1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner demonstraram que um extrato de levedura livre de células era capaz de fermentar o açúcar.

    • O extrato continha catalisadores da fermentação alcoólica.


HISTÓRICO

  • 1878 - William Kuhne propôs que o nome enzima (na levedura)

  • 1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas

    • O japonês Dr. Jokichi Takamine começou a produção comercial de koji a partir do fungo Aspergillus oryzae.

  • 1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave

  • 1913 - Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática matematicamente.

  • 1914 - É lançado o primeiro detergente compacto


HISTÓRICO

  • 1926 - Cientistas descobrem que as enzimas são proteínas

    - James Summer’s isolou e cristalizou a primeira enzima, a uréase.

  • A partir 1960 - A evolução no estudo das enzimas, acompanhado por avanços tecnológicos, possibilitou o isolamento e a identificação de propriedades das enzimas.

    • Caracterização e o estudo cinético de milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos.

  • 1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente modificado (OGM)


PROPRIEDADES GERAIS

Enzimas

Proteínas

RNA


PROPRIEDADES GERAIS

  • RNA

    • 1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano Thomas Cech:

      RNA

      Prêmio Nobel de Química

      Atividade Catalítica

      • Como seria possível o início da vida, uma vez que as moléculas de DNA só podem ser reproduzidas e decifradas com a ajuda de proteínas?

        • “A vida começou com uma molécula de RNA”


PROPRIEDADES GERAIS

  • RNA

    • Esquema Geral da Síntese de Proteínas

Transcrito em RNA

DNA (Núcleo)

RNA traduzido em uma sequência de polipeptídeos (proteínas)

Enviado p/ o citoplasma


PROTEÍNAS

A vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas realizam as mais variadas funções no nosso organismo:

  • Reserva alimentar: albumina

  • Transporte: hemoglobina (transporte O2)

  • Contrácteis: miosina

  • Protetoras: anticorpos

  • Toxinas: venenos de cobras ou insetos

  • Estruturais: glicoproteínas (parede celular), queratina (pele, unha)

  • Função hormonal: insulina

  • Enzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.


ESTRUTURA PROTEICA

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

  • α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.


ESTRUTURA PROTEICA

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

  • α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.


ESTRUTURA PROTEICA

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

  • α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.


ESTRUTURA PROTEICA

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

  • α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.


ESTRUTURA PROTEICA

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

  • α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.


AMINOÁCIDOS

Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias

  • Reação de condensação

  • grupo carboxil de uma molécula reage com o grupo amina de outra, liberando uma molécula de H2O.

  • Ligação peptídica.


ESTRUTURA PROTEICA


ESTRUTURA PROTEICA

  • Outro tipo de ligação importante: Ligações Dissulfeto entre Cisteínas


AMINOÁCIDOS

  • Comportamento químico anfótero

    ácidos bases

    (doadores de prótons) (receptores de prótons)

    adquirindo carga elétrica efetiva dependendo da [H+]

    (pH).

  • PI: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente neutro.


AMINOÁCIDOS

pH > pI

  • pH do meio esta alcalino;

  • concentração reduzida de íons H+ no meio;

  • os aa liberam H+, ficando eletricamente negativo.

    pH < pI

  • pH do meio esta ácido;

  • excesso de íons H+ no meio;

  • os aa recebem H+, ficando eletricamente positivo.


AMINOÁCIDOS

  • Polímeros compostos de

    - 2 aa= dipeptideo

    - 3 aa = triptideo

    - 3-10 aa = oligopeptideo

    - Muitos aa = polipeptideo

  • Classificação: polaridade de suas cadeias laterais.

    • apolares,

    • polares não carregados e

    • polares carregados.

Peptídeos


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Menor

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Alifáticos

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Aromáticos

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

tiol éter

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais apolares

Glisina

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Grupo pirrolidina cíclico

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Prolina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais polares não carregadas

Serina

Treonina

Asparagina

Tirosina

Cisteína

Glutamina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais polares não carregadas

Serina

Treonina

Asparagina

Grupos carboxílicos

Tirosina

Cisteína

Glutamina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais polares não carregadas

Serina

Treonina

Asparagina

Grupos amino

Tirosina

Cisteína

Glutamina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais polares não carregadas

Serina

Treonina

Asparagina

Grupos fenólico

Tirosina

Cisteína

Glutamina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais polares não carregadas

Serina

Treonina

Asparagina

Grupo tiol q pode formar ponte dissulfeto com outra cisteina

Tirosina

Cisteína

Glutamina


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais carregadas

Histidina

Lisina

Arginina

Ac. glutâmico

Ac. aspártico


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais carregadas

BÁSICOS:

carregadas + em valores de pH fisiologicos

Histidina

Lisina

Arginina

Ac. glutâmico

Ac. aspártico


AMINOÁCIDOS

  • Cadeias laterais carregadas

ÁCIDOS:

Carregado - acima de pH 3

Histidina

Lisina

Arginina

Ac. glutâmico

Ac. aspártico


AMINOÁCIDOS

  • Tabela de aa.


ESTRUTURA PROTEICA

  • As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aa que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica.

  • Estruturas

Primária

Secundária

Terciária

Quaternária


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Primária

    • Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

    • Determina a forma e a função da proteína.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Primária

    • Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

    • Determina a forma e a função da proteína.

As interações intermoleculares fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura 2ária e, algumas vezes, uma 3ária


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Secundária

    • Dada pelo arranjo espacial de aa próximos entre si na seqüência primária da proteína.

    • É o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente.

    • Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Secundária

    • Alfa-hélice:

    • Forma mais comum de estrutura 2ária;

    • Caracteriza-se por uma hélice em espiral; as cadeias laterais dos aa se distribuem para fora da hélice;

    • Principal força de estabilização é a ponte H.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Secundária

    • Folha - beta: ou folha pregueada.

    • Ao contrário da alfa-hélice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo.

    • As pontes H são a principal força de estabilização.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Terciária

    • Conformação tridimensional,

    • Resulta do enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura 2ária.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Terciária

    • Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.

    • Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a 3ária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aa.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Terciária

  • Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre os diversos radicais -R dos aa.

  • Forças fracas, podem ser facilmente quebradas

    desnaturação


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Quaternária

    • Associação de várias subunidades, iguais ou diferentes, através de ligações não covalentes.

    • Nível superior de complexidade que se pode encontrar na estrutura proteica tanto em proteínas globulares (hemoglobina) com em fibrosas (colágeno).

    • São guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da 3ária

    • O tamanho da proteína reflete sua função. A função da enzima requer uma estrutura muito grande.


ESTRUTURA PROTEICA

  • Estrutura Quaternária

    • Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina.


PROTEÍNAS

Se uma enzima é quebrada em seus aa

constituintes, a sua atividade catalítica é sempre destruída.

Assim, a estrutura protéica primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica.


PROTEÍNAS

  • SimplesConstituida somente

    por aa


PROTEÍNAS

  • SimplesConstituida somente

    por aa

  • ConjugadasContém grupos prostéticos,

    (grupos não aa, tais como carbohidratos, íons, pigmentos)

Hemoglobina

Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina


PROTEÍNAS

  • Fibrosas:

    • Forma alongada

    • Insolúveis

    • Função estrutural: queratinas, colágeno

  • Globulares:

    • Formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adqüirindo a forma esférica ou globular

    • Funções: enzimática, transporte, defesa e hormonal


Nomenclatura e classificação das enzimas

  • Século XIX - poucas enzimas identificadas

    • Adição do sufixo “ASE”ao nome do substrato:

      * gorduras (lipo - grego) – LIPASE

      * amido (amylon - grego) – AMILASE

    • Nomes arbitrários:

      * Tripsina e pepsina – proteases


Nomenclatura e classificação das enzimas

  • Século XX -  quantidade de enzimas descritas

    • Nomenclatura existente se tornou ineficaz

  • 1955 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou um novo sistema de nomenclatura e classificação

    • mais complexo

    • sem ambigüidades

    • baseado no mecanismo de reação


Nomenclatura e classificação das enzimas

  • Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:

    • (E.C.- Enzime Comission)

    • 1° dígito – classe

    • 2° dígito – subclasse

    • 3° dígito - sub-subclasse

    • 4° dígito - indica o substrato


Classificação das Enzimas

1. Oxido-redutases (Reações de oxidação/Redução)

1.1.atuando em CH-OH

1.2.atuando em C=O

1.3.atuando em C=O-

1.4.atuando em CH-NH2

1.5.atuando em CH-NH-

1.6.atuando em NADH, NADPH

2.Transferases (Transferência de grupos)

2.1.grupos com um carbono

2.2.grupos aldeído ou cetona

2.3.grupos acil

2.4.grupos glicosil

2.7.grupos fosfatos

2.8.grupos contendo enxofre


Classificação das Enzimas

3.Hidrolases(Reações de Hidrólise)

3.1.ésteres

3.2.ligações glicosídicas

3.4.ligações peptídicas

3.5.outras ligações C-N

3.6.anidridos ácidos

4.Liases (Adição ou remoção de grupos)

4.1. =C=C=

4.2. =C=O

4.3. =C=N-


Classificação das Enzimas

5.Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros)

5.1.racemases

5.2. Cis-Trans isomerases

5.3. Oxirredutases Intramoleculares

5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases)

5.5. Liases Intramoleculares

6.Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)

6.1. C-O

6.2. C-S

6.3. C-N

6.4. C-C


Classificação das Enzimas

  • . Oxirredutases – Reações de oxidação/Redução

Exemplo: Lactato desidrogenase

Redução Ác. Pirúvico à Ác. lático


Classificação das Enzimas

2. Transferases - Transferência de grupos

Exemplo Hexoquinase

Tranferência do P do ATP para glicose


Classificação das Enzimas

3. Hidrolases - Reações de Hidrólise

Exemplo: Lactase

Catalisa a hidrólise da lactose em glicose e galactose


Classificação das Enzimas

4. Liases – Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).

Ex: Fumarase

hidratação de fumarato em L-malato


Classificação das Enzimas

5. Isomerases – Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros

Exemplo: Triose Fosfato Isomerase

Interconversão reversível de dihidroxiacetona fosfato e D-gliceraldeido-3-fosfato


Classificação das Enzimas

6. Ligases – catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)

Exemplo: Piruvato carboxilase

Formadora de ligação C-C


Classificação das Enzimas

Exemplo:

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

Glicose fosfotransferase

E.C.

2 - Classe - Transferase

Nome trivial: Hexoquinase


Classificação das Enzimas

Exemplo:

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

Glicose fosfotransferase

E.C.

2 - Classe - Transferase

7 - Subclasse - Fosfotransferases

Nome trivial: Hexoquinase


Classificação das Enzimas

Exemplo:

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

Glicose fosfotransferase

E.C.

2 - Classe - Transferase

7 - Subclasse - Fosfotransferases

1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor

Nome trivial: Hexoquinase


Classificação das Enzimas

Exemplo:

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

Glicose fosfotransferase

E.C.

2 - Classe - Transferase

7 - Subclasse - Fosfotransferases

1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor

1 - Indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Nome trivial: Hexoquinase


Outras formas de classificar

atuam no interior da célula

sintetizam o material celular

Enzimas intracelulares

realizam reações catabólicas que suprem as necessidades energéticas da célula.

atuam fora da célula

Enzimas extracelulares

executando as alterações necessárias à penetração dos nutrientes para o interior das células.


Outras formas de classificar

Agem dentro das moléculas

Endoenzimas

Ex: endoamilases, que hidrolisam ligações glicosídicas ao acaso ao longo das cadeias de amilose

Agem nas extermidades das moléculas

Ex: exoamilases, que hidrolisam,sucessivamente, ligações glicosídicas a partir da extremidade não redutora das mesmas.

Exoenzimas


Outras formas de classificar

Enzimas habituais ou constitutivas

As células sempre as sintetizam

As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da enzima

Enzimas indutivas

Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação, porém apresentam estruturas diferentes

Isoenzimas


Propriedades Gerais

  • Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos

    • Velocidade de reação mais rápida:

      • 106 a 1012x > que as não catalisadas,

      • e são varias ordens de magnitude > do

        que as reações catalisadas quimicamente.


Propriedades Gerais

  • Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos

    • Maior especificidade da reação

      • Grau de especificidade imensamente > em relação a identidade dos seus S e dos seus P

      • Reações enzimáticas raramente produzem subprodutos.

      • Estereoespecificidade: Agem em grupos funcionais específicos catalisando reações de forma estereoepecífica, formando somente um dos enantiômeros possíveis


Propriedades Gerais

  • Condições reacionais mais brandas

    • pH

    • Temperatura

Desnaturação


Mecanismo de Ação

  • A reação enzimática ocorre em duas etapas:

    E + S E S P + E

  • 2 modelos:

    • Modelo chave-fechadura

    • Modelo do ajuste induzido


Mecanismo de Ação

  • Modelo Chave-fechadura

    • Emil Fischer em 1894

    • Relação estérica entre enzima e substrato


Mecanismo de Ação

  • Modelo do ajuste induzido

    • Koshland em 1958

    • Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado,

    • E e o S sofrem conformação para o encaixe.


Mecanismo de Ação

Estudos por raio X indicam que os sítios de ligação aos substratos da maioria das enzimas são, em grande parte, pré-formados, mas sofrem mudanças conformacionais no momento da ligação do substrato (um fenômeno denominado ajuste induzido).


Mecanismo de Ação

  • Conceitos

    • Teoria da Colisão:

      • As reações químicas acontecem quando ligações são quebradas ou formadas.

      • Para isto átomos, íons e moléculas devem colidir.

      • Todos os átomos, íons e moléculas estão em constante movimento e portanto colidindo constantemente.

      • A energia transferida pelas partículas na colisão pode desorganizar suas estruturas eletrônicas o suficiente para que as ligações químicas sejam quebradas ou novas ligações se formem.


Mecanismo de Ação

  • Energia de ativação: Quantidade de en. requerida para romper a configuração eletrônica estável de qualquer molécula específica para que os elétrons possam ser reorganizados.

Energia de Ativação

∆G reação


Mecanismo de Ação

  • ∆G: A diferença de energia entre produtos e reagentes

    • Não depende da E.A.

Energia de Ativação

∆G reação


Mecanismo de Ação

  • Taxa de reação: A freqüência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça.

    • taxa de reação:

      • de T = o calor a freqüência das colisões e o n° de moléculas que atingem a E.A.

      • Reagentes estão + concentrados = Dist. entre as moléculas menor.


Reações Catalisadas por Enzimas

Energia de Ativação na ausência de enzima

Não catalisada

Catalisada

Energia de Ativaçao na presença de enzima

Energia do sistema (G)

Reagentes

∆G reação

Produtos

Progresso da Reação


Energia de Ativação na ausência de enzima

Não catalisada

Catalisada

Energia de Ativaçao na presença de enzima

Energia do sistema (G)

∆G reação

Progresso da Reação

Reações Catalisadas por Enzimas

Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativação

Reagentes

Produtos


Energia de Ativação na ausência de enzima

Não catalisada

Catalisada

Energia de Ativaçao na presença de enzima

Energia do sistema (G)

∆G reação

Progresso da Reação

Reações Catalisadas por Enzimas

Reagentes

Produtos

Não altera : equilíbrio nem o ∆G


Reações Catalisadas por Enzimas

ΔΔGcat‡= Eficiência Catalisador

ΔG: Energia de Ativação na ausência de enzima

Não catalisada

-

Catalisada

ΔG‡: Energia de Ativaçao na presença de enzima

Energia do sistema (G)

Reagentes

∆G reação

Produtos

Progresso da Reação


Mecanismo de Ação

  • Enzimas atuam de diversas formas:

    • Baixando a E.A.,através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado (ex., distorcendo a forma da molécula do S).

    • Providenciando uma via alternativa (ex., reagindo com o S formando um complexo ES, de existência impossível sem a presença da E).

    • Reduzindo a variação da entropia da reação ao orientar os S de forma correta para facilitar a reação. Na ausência de E, as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória.


Condições da Reação

Energia livre de Ativação

KJ/mol Kcal/mol

Velocidade

Relativa

Sem catalisador

Platina

Enzima Catalase

1

2,77 x 104

6,51 x 108

75,2 18,0

48,9 11,7

23,0 5,5

Reações Catalisadas por Enzimas

  • Ex: Decomposição do H2O2

Catalase

H2O2

O2

H2O

+


Reações Catalisadas por Enzimas

  • Embora a enzima participe da seqüência da reação, ela não sofre nenhuma transformação.

    • Poucas moléculas de E são capazes de catalisar a conversão de milhares de moléculas de S a P.

      • Atuam em pequenas concentrações


decompõe

5 000 000 de moléculas de H2O2

pH = 6,8 em 1 min

1 molécula de Catalase

Reações Catalisadas por Enzimas

Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • pH

  • Temperatura

  • Concentração da Enzima

  • Concentração do Substrato


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • pH

    • A ionização de aa pode provocar modificações na conformação da enzima.

    • O substrato pode ver-se afetado.

Pepsina pH ótimo 1,5

Tripsina pH ótimo 7,7


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • Temperatura

     temperatura dois efeitos ocorrem:

    • A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;

    • A estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.

  • Enzima  temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • Concentração da Enzima

    • A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível (existindo substrato em excesso).

Figura: Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0) com de substrato em excesso.


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • Concentração do Substrato

Inicialmente a velocidade da reação é diretamente proporcional a [S].


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • Concentração do Substrato

A velocidade passa a ser constante porque não depende da [S]


Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

  • Concentração do Substrato

A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os sítios catalíticos enzimas.


Inibição enzimática

  • Grande parte do arsenal farmacêutico

    (Por ex. tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais.

Inibidores

Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a influenciar a ligação do substrato.


Inibição enzimática

  • Classificação:

Irreversível

Competitiva

Reversível

Não Competitiva


Inibição Irreversível

  • O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a dissociação é muito lenta.

  • Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática.

  • A enzima não retoma a sua atividade normal.

  • Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos).


Inibição Irreversível

Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato

Ciclo-oxigenase

Prostaglandinas

SÍNTESE

Processo biológicos, ex. sensação de dor


Inibição Reversível Competitiva

  • Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima.

  • Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele.

  • O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo.


Inibição Reversível Não Competitiva

  • O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima.

  • Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.


HOLOENZIMA

Co-fatores

  • Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não protéico para sua atividade, denominado cofator

Porção protéica

APOENZIMA

Cofator

Íons metálicos

Moléculas orgânicas

Coenzimas


Co-fatores

  • A natureza essencial de tais co-fatores explica por que razão os organismos necessitam de quantidades diminutas de certos elementos nas suas dietas.

  • Isso também explica, os efeitos tóxicos de certos metais pesados (o Cd2+ e o Hg2+) que podem substituir o Zn2+ nos sítios ativos de certas enzimas


Co-fatores

  • Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores


Co-fatores - Coenzimas

  • Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis

    • Muitos organismos não conseguem sintetizar certas porções das coenzimas essenciais. Tais substâncias devem estar presentes na dieta desses organismos e são, portanto, chamadas de vitaminas.

  • Classificam-se em:

    • transportadoras de hidrogênio

    • transportadoras de grupos químicos


Co-fatores - Coenzimas

  • Transportadoras de hidrogênio


Co-fatores - Coenzimas

  • Transportadoras de de grupos químicos


Regulação da Atividade Enzimática

  • Um organismo deve poder regular as atividades catalíticas de suas enzimas para que ele possa coordernar seus processos metabólicos, responder às mudanças no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de maneira ordenada.

  • Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:

    • Controle da disponibilidade da enzima.

    • Controle da atividade da enzima.


Regulação da Atividade Enzimática

  • Controle da disponibilidade da enzima.

    • A quantidade de uma enzima em uma célula depende velocidade de síntese

      velocidade de degradação.

Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela célula e esta sujeita a mudanças drásticas em períodos que vão de minutos (em bactérias) até horas (em organismos superiores).


Regulação da Atividade Enzimática

  • Controle da atividade da enzima.

    • A atividade pode ser regulada por meio de alterações estruturais que influenciem a afinidade da ligação do substrato à enzima.

    • A afinidade de ligação do S a uma E pode, variar também com a ligação de pequenas moléculas, chamadas efetores alostéricos que podem tanto aumentar como dimunuir a atividade.

    • Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back”.


Substrato

inicial

A

C

B

D

E

Enzima a1

Enzima b

Enzima c

Enzima d

Produto

final

Regulação enzimática

  • Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

Mecanismos de controle

Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima a


Substrato

inicial

A

C

B

D

E

Enzima a1

Enzima b

Enzima c

Enzima d

Produto

final

Regulação enzimática

  • Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

Mecanismos de controle

Retroinibição: O produto final E, inibe a ação das enzimas a


Substrato

inicial

A

C

B

D

E

Enzima a1

Enzima b

Enzima c

Enzima d

Produto

final

Regulação enzimática

  • Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

Mecanismos de controle

Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida


A

C

B

D

E

Enzima a1

Enzima b

Enzima c

Enzima d

Enzima a2

Produto

final

Enzima a3

Regulação enzimática

  • Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

Substrato

inicial

Mecanismos de controle

Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente

Controle fino do metabolismo


Comparação das enzimas com catalisadores químicos


Comparação das enzimas com catalisadores químicos


Comparação das enzimas com catalisadores químicos


Comparação das enzimas com catalisadores químicos


Referencias Bibliográficas

  • AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de; SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4.

  • CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica Ilustrada. Artes Médicas. Porto Alegre, 1997. pp 126-131.

  • LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M. Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.

  • STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro:

  • Guanabara Koogan,1996. Capítulo 7

  • VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED, 2006. 1596p.


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