Enzimas

1. Enzimas Prof. Rafael Marques

2. Introdução • Mais numerosa classe de proteínas* • Catalisadores de reações químicas com eficiência e seletividade • Anabolismo/Catabolismo • ¼ dos genes codificam enzimas que catalisam enzimas metabólicas

4. Contextualizando... • Doenças genéticas hereditárias dominantes/recessivas • Deficiência/ausência total de uma ou mais enzimas • Atividade excessiva de determinada enzima

5. Mas o que são CATALISADORES? • Alteram a velocidade da reação, sem sofrer alterações • Podem realizar a mesma reação milhares de vezes por segundo • Reações metabólicas não ocorrem com uma velocidade útil sem a catálise • OBS: Nem todo catalisador biológico é uma proteína! • Ex.: RIBOSIMAS • Cofatores (Zn, Fe, Mg, etc.) • Coenzimas • CoA (Vit. B5)

6. ENZIMA Observações importantes SUBSTRATO • Apresentam extraordinária eficiência catalítica • Alto grau de especificidade enzima/substrato • Não é consumida ou alterada nas reações • Não altera o equilíbrio químico das reações • Atividade regulada geneticamente/ambiente

7. COMPLEXO (ES) Observações importantes REAÇÃO! • Apresentam extraordinária eficiência catalítica • Alto grau de especificidade enzima/substrato • Não é consumida ou alterada nas reações • Não altera o equilíbrio químico das reações • Atividade regulada geneticamente/ambiente

8. Observações importantes CATÁLISE DA REAÇÃO • Apresentam extraordinária eficiência catalítica • Alto grau de especificidade enzima/substrato • Não é consumida ou alterada nas reações • Não altera o equilíbrio químico das reações • Atividade regulada geneticamente/ambiente

9. Observações importantes ENZIMA PRODUTOS DA REAÇÃO PRODUTOS DA REAÇÃO • Apresentam extraordinária eficiência catalítica • Alto grau de especificidade enzima/substrato • Não é consumida ou alterada nas reações • Não altera o equilíbrio químico das reações • Atividade regulada geneticamente/ambiente

10. Testando... • (UFV) O gráfico adiante representa o perfil básico da reação bioquímica de uma catálise enzimática.Observe o gráfico e assinale a afirmativa incorreta: • a) II representa o estado de transição, com o máximo de energia. • b) III representa a energia de ativação para desencadear a reação. • c) V pode ser um produto final da reação enzimática. • d) IV representa a variação de entropia da reação. • e) I pode ser representado pelos substratos da catálise.

11. Testando... • (UFV) O gráfico adiante representa o perfil básico da reação bioquímica de uma catálise enzimática.Observe o gráfico e assinale a afirmativa incorreta: • a) II representa o estado de transição, com o máximo de energia. • b) III representa a energia de ativação para desencadear a reação. • c) V pode ser um produto final da reação enzimática. • d) IV representa a variação de entropia da reação. • e) I pode ser representado pelos substratos da catálise.

12. Catálise e ação enzimática • Catalisador -> enzima | reagentes -> substrato • Sítio ativo é o local de ligação enzima/substrato • Para a atividade enzimática é fundamental sua estrutura tridimensional • Desnaturação = inativação!!

13. Influenciadores da ação enzimática • Concetração de substrato • Velocidade máxima • Todas as enzimas em forma de ES • Para aumentar ainda mais a velocidade, basta adicionar mais enzimas

14. Influenciadores da ação enzimática • Efeito da temperatura • Aumento -> Desnaturação • Diminuição -> Redução da energia do sistema • TEMPERATURA ÓTIMA • OBS: A febre altera o funcionamento dos microrganismos, levando-os à morte

15. Teste • (UEM) A figura abaixo mostra as velocidades de reação de duas enzimas: enzima humana (A) e de bactérias de fontes termais (B).Considerando os dados da figura e a ação da temperatura na atividade enzimática, assinale o que for correto. • 01. A temperatura é um fator importante para a atividade enzimática. • 02. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. • 04. A partir de determinado ponto, o aumento da temperatura faz com que a velocidade de reação diminua bruscamente e cesse. • 08. A temperatura ótima para a atividade de enzima humana está em torno de 37ºC. • 16. A temperatura para a atividade de enzimas de bactérias de fontes termais está em torno de 78ºC. • 32. Somente na enzima humana o aquecimento acima da temperatura ótima provoca desnaturação.

16. Teste • (UEM) A figura abaixo mostra as velocidades de reação de duas enzimas: enzima humana (A) e de bactérias de fontes termais (B).Considerando os dados da figura e a ação da temperatura na atividade enzimática, assinale o que for correto. • 01. A temperatura é um fator importante para a atividade enzimática. • 02. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. • 04. A partir de determinado ponto, o aumento da temperatura faz com que a velocidade de reação diminua bruscamente e cesse. • 08. A temperatura ótima para a atividade de enzima humana está em torno de 37ºC. • 16. A temperatura para a atividade de enzimas de bactérias de fontes termais está em torno de 78ºC. • 32. Somente na enzima humana o aquecimento acima da temperatura ótima provoca desnaturação.

17. Influenciadores da ação enzimática PEPSINA ENZ. INTESTINAIS • Efeito do Ph • Alterações no Ph também causam desnaturação • OBS: ZIMOGÊNIOS • Pepsinogênio -> pepsina • Protrombina -> trombina • Fibrinogênio -> fibrina PTIALINA

18. Teste • . (PUC-PR) As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são moléculas extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às enzimas, foram feitas quatro afirmações: • I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. • II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente é catalizada por um tipo de enzima. • III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e o pH do meio. • IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual participam. • São verdadeiras as afirmações: • a) Apenas I e II. • b) Apenas I e III. • c) Apenas I, II e IV. • d) Apenas III e IV. • e) I, II, III e IV.

19. Teste • . (PUC-PR) As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são moléculas extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às enzimas, foram feitas quatro afirmações: • I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. • II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente é catalizada por um tipo de enzima. • III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e o pH do meio. • IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual participam. • São verdadeiras as afirmações: • a) Apenas I e II. • b) Apenas I e III. • c) Apenas I, II e IV. • d) Apenas III e IV. • e) I, II, III e IV.

20. Inibidores da atividade enzimática • Inibição Enzimática Reversível Competitiva • Inibidor liga-se irreversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato • Semelhança estrutural com o substrato • Aumento da [substrato], diminui a inibição • Exemplo: • Metanol -> metanal (aldeído altamente tóxico) • Etanol compete pelo sítio ativo da enzima conversora

21. Inibidores da atividade enzimática • Inibição enzimática reversível NÃO competitiva • Liga-se a um sítio próprio, não o sítio ativo • Não possui semelhança com o substrato • Aumento da [substrato] não diminui a inibição

22. Inferências à saúde! • Medicamentos agem inibindo enzimas humanas ou de microrganismos • Aspirina (AAS) • Inibidores de CICLOXIGENASES (COX) – inibição irreversível • Penicilina • Inibem enzimas formadoras dos PEPTIDOGLICANOS – Inibição irreversível • AZT (zidovudina) • Inibidores de transcriptase reversa – Inibição competitiva • Cianeto • Inibição de enzimas respiratórias na cadeia respiratória – Inibição competitiva

23. Enzimas alostéricas (FUVEST) Uma substância X é produto final de uma via metabólica controlada pelo mecanismo de retro-inibição (feedback) em que, acima de uma dada concentração, X passa a inibir a enzima 1.Podemos afirmar que, nessa via metabólica, a) o substrato faltará se o consumo de X for pequeno. b) o substrato se acumulará quando a concentração de X diminuir. c) a substância A se acumulará quando a concentração de X aumentar. d) a substância B se acumulará quando o consumo de X por pequeno. e) a quantidade disponível de X tende a se manter constante. • Controle por FEEDBACK • HOMEOSTASE • Substrato liga-se ao sítio alostérico • Produto final da via metabólica inibe a ação de enzimas da própria via

24. Enzimas alostéricas (FUVEST) Uma substância X é produto final de uma via metabólica controlada pelo mecanismo de retro-inibição (feedback) em que, acima de uma dada concentração, X passa a inibir a enzima 1.Podemos afirmar que, nessa via metabólica, a) o substrato faltará se o consumo de X for pequeno. b) o substrato se acumulará quando a concentração de X diminuir. c) a substância A se acumulará quando a concentração de X aumentar. d) a substância B se acumulará quando o consumo de X por pequeno. e) a quantidade disponível de X tende a se manter constante. • Controle por FEEDBACK • HOMEOSTASE • Substrato liga-se ao sítio alostérico • Produto final da via metabólica inibe a ação de enzimas da própria via

25. Enzimas Prof. Rafael Marques