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Aminosäuren und Proteine

Aminosäuren und Proteine. Experimentalvortrag von Anke Schleipen. Gliederung des Vortrags. Aminosäuren 1.1 Struktur und Vorkommen 1.2 Löslichkeit 1.3 Reaktionen 2. Von der Aminosäure zum Protein 3. Proteine 3.1 Struktur 3.2 Eigenschaften 3.3 Reaktionen 4. Lehrplan.

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Aminosäuren und Proteine

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Presentation Transcript


  1. Aminosäuren und Proteine Experimentalvortrag von Anke Schleipen

  2. Gliederung des Vortrags • Aminosäuren • 1.1 Struktur und Vorkommen • 1.2 Löslichkeit • 1.3 Reaktionen • 2. Von der Aminosäure zum Protein • 3. Proteine • 3.1 Struktur • 3.2 Eigenschaften • 3.3 Reaktionen • 4. Lehrplan

  3. 1. Aminosäuren Definition Aminosäuren • Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten • => bifunktionell a

  4. 1. Aminosäuren Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren • Vorstufe für • Biogene Amine • Glucose • Nukleotide • Häm, Keratin • Baustein für • Peptide • Proteine • Phospholipide • Neurotransmitter • Glutamat • Asparat • Glycin • Transportmolekül • NH2-Gruppen

  5. 1. Aminosäuren Versuch 1:Nachweis der Aminogruppe mit derVan-Slyke-Reaktion

  6. 1. Aminosäuren Gesamtreaktion: Bildung des Elektrophils:

  7. 1. Aminosäuren Diazotierung: Freisetzung von Stickstoff:

  8. 1. Aminosäuren Die 20 proteinogenen Aminosäuren

  9. Hydrophobe Aminosäuren Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure

  10. 1. Aminosäuren Die proteinogenen Aminosäuren • Unterteilung in Gruppen • Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code • 8 essentielle Aminosäuren • müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)

  11. 1. Aminosäuren Nicht-proteinogene Aminosäuren - Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden • Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat

  12. 1. Aminosäuren Optische Aktivität von Aminosäuren • bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum • → Ausnahme: Glycin • optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht • Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur • L- und D-Nomenklatur!

  13. 1. Aminosäuren D- und L-Aminosäuren • Unterscheidung in D- und L-Formen • Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere • → D-Aminosäure-Oxidase in Leber • Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien • → in Bakterienzellwand • → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer

  14. 1. Aminosäuren Aminosäuren: Zwitterionen • Aminosäuren als amphotere Substanzen • - Ammonium-Ion: pKa = 10 - 11 • - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate

  15. 1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin

  16. 1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) • IEP: c(Anion) = c(Kation) • → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 • Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer • Seitenkette

  17. Versuch 2:Löslichkeit von Tyrosin

  18. 1. Aminosäuren 2,2 + 9,1 ____________ = 5,65 pI = 2

  19. 1. Aminosäuren Versuch 3:Nachweis von Aminosäuren in Aufbaupräparaten

  20. 1. Aminosäuren

  21. 1. Aminosäuren

  22. 1. Aminosäuren

  23. 2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung • verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden • Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion

  24. 2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung • bei Raumtemperatur ziemlich starr • NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff

  25. 3. Proteine Bedeutung und Vorkommen von Proteine • Bedeutung: • griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) • Vorkommen: • Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) • Blut: 21 % (Hämoglobin) • Knochen: 30 % (Keratine) • Haare: 90 – 100 % (Keratine) • Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) • Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)

  26. 3. Proteine Bedeutung der Proteine für den Organismus • Strukturbildung und –erhaltung • Transport • Steuerung und Abwehr • Katalyse • Bewegung • Speicherung

  27. 3. Proteine Primärstruktur • Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der • Polypeptidkette • Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des • räumlichen Aufbaus

  28. 3. Proteine Sekundärstruktur • räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins • Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur • - b-Faltblatt-Struktur • Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den • Peptidbindungen des Polypeptids • - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen • Wasserstoffbrückenbindungen

  29. 3. Proteine a - Helix • durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen • meist rechtsgängig • 3,6 Aminosäuren pro Windung • fast lineare Wasserstoffbrücken • → 4 Positionen voneinander entfernt - Bsp.: Keratin

  30. 3. Proteine b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur → a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur →Seitenketten ragen abwechselnd senkrecht nach oben oder unten

  31. 3. Proteine Tertiärstruktur • spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. • zickzackgefalteten Peptidketten • Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den • Seitenketten

  32. 3. Proteine Quartärstruktur • mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich • zusammen • - Bsp. Hämoglobin

  33. Demo 1: Schleimlösende Wirkung von ACC

  34. 3. Proteine

  35. 3. Proteine Versuch 4:Xanthoprotein

  36. 3. Proteine Versuch 5:Biuret-Reaktion

  37. 3. Proteine Demo 2:Blutfleck

  38. 3. Proteine Isolierung und Reinigung von Proteinen - Dialyse - Gelfiltration

  39. 3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse • Durchführung: • 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden • 2. Elektrophorese • 3. Anfärben der Proteine • 4. Auswertung anhand von • Massentabellen

  40. 3. Proteine Demo 3:Proteinfingerabdruck

  41. 3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten • Pute • Huhn • Lamm • Marker • Rind • Schwein • Dammhirsch • Salami • Salami 1 2 3 4 5 6 7 8 9

  42. 3. Proteine Versuch 6:Tyndall-Effekt

  43. 4. Schulrelevanz Schulrelevanz • GK 11 G.2 / LK 11 G.2 • - Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide • - Struktur und Eigenschaften • - Peptidbindung • - Strukturen von Eiweißen • - Vorkommen und Bedeutung • - Nachweisreaktionen

  44. ENDE

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