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Proteínas y enzimas i. Cátedra de Bioquímica UNNE 2014. Proteínas. Unidad temática N° 2

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prote nas y enzimas i

Proteínas y enzimas i

Cátedra de Bioquímica

UNNE

2014

prote nas
Proteínas
  • Unidad temática N° 2
  • Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico.
  • Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.
introducci n
Introducción

Glúcidos

Glúcidos

Agua

Lípidos

Iones

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

Ácidos nucleicos

prote nas1
proteínas
  • Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Puedenademás contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otroselementos.
prote nas2
Proteínas
  • Son MACROMOLÉCULAS
  • Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos
funciones biol gicas de las prote nas
Funciones Biológicas de las Proteínas
  • Catalizadores (enzimas)
  • Receptores de Señales Químicas
  • Transducción
  • Estructurales
  • Defensa
  • Motilidad
  • Transporte
  • Reserva
isomer as

Filtro polarizante

Fuente

de Luz

Tubo con muestra

de solución OA

Ángulo de

rotación

Analizador

Planos de

oscilación

de la luz no

polarizada

Plano de

oscilación

de la luz

polarizada plana

Rotación de

luz polarizada

Isomerías
clasificaci n de los amino cidos
Clasificación de los aminoácidos
  • Alifáticos neutros con cadena no polar
  • Alifáticos neutros con cadena polar
  • Neutros aromáticos
  • Azufrados
  • Aminoácidos ácidos
  • Aminoácidos básicos
propiedades cido base
Propiedades ácido-base

ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION

amino cidos esenciales y no esenciales
Aminoácidos esenciales y no esenciales
  • Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta.
  • No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos.
  • Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.
enlace pept dico
Enlace peptídico
  • Unión de tipo amida con pérdida de agua
estructura de las prote nas
Estructura de las proteínas
  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria
estructura primaria
Estructura primaria

Secuencia lineal de los aminoácidos

estructura secundaria
Estructura secundaria
  • Disposición espacial estable
  • Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno

Tipos:

Hélice

Lámina 

Disposiciónal Azar

estructura terciaria
Estructura terciaria
  • Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí
estructura terciaria1
Estructura terciaria
  • Estabilizada por enlaces:

-Puentes disulfuro

-Puentes de hidrógeno

-Uniones iónicas

-Uniones amida

-Fuerzas hidrofóbicas

estructura cuaternaria
Estructura Cuaternaria
  • Enlaces de varias cadenas polipeptídicas
  • Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:
  • I. No covalentes

- Contactos hidrofóbicos

- Enlaces de hidrógeno

- Interacciones iónicas

  • II. Covalentes

- Enlace disulfuro

- Enlace amida

desnaturalizaci n
desnaturalización
  • Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal
  • Causas
  • Consecuencias inmediatas:
  • Disminución de solubilidad y precipitación
  • Pérdida de funciones biológicas
hidr lisis
hidrólisis
  • Mecanismo por el cual se fragmenta la estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua
clasificaci n de las prote nas
Clasificación de las proteínas
  • Según su forma: -Globulares

-Fibrosas

clasificaci n de las prote nas1
Clasificación de las proteínas
  • Según los residuos obtenidos:-Simples

-Conjugadas

enzimas i

Enzimas i

Cátedra de Bioquímica-UNNE

2014

unidad tem tica n 3

, coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica.

Unidad temática nº 3

ENZIMOLOGIA

a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.

slide49

En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas

Las ENZIMAS son catalizadores biológicos

Reacciones químicas

Eficiencia y Velocidad

Catalizadores

generalidades
generalidades
  • Aceleran una reacción
  • No se consumen en el proceso
  • No forman parte del producto
  • Son específicas
  • Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones
introducci n1
Introducción
  • Enzima
  • Sustrato
  • Producto
nomenclatura
nomenclatura
  • Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, a

milasa, lipasa, etc)

  • Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)
  • Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)
slide56

Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura

  • 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
  • Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición
  • Orden de aparición
slide58

Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada

  • 1. Oxidoreductasas
  • 2. Transferasas
  • 3. Hidrolasas
  • 4. Liasas
  • 5. Isomerasas
  • 6. Ligasas
1 oxidoreductasas
1- oxidoreductasas
  • Requieren coenzimas!!!!

Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos

Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2

Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato

Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

ejemplo oxidoreductasa
Ejemplo oxidoreductasa
  • Requieren coenzimas

Lactato

Piruvato

1.1.1.27

3 hidrolasas
3- hidrolasas
  • Hidrolasas: cortan uniones entre: C-S, C-O, C-N y O-P
4 liasas
4- liasas
  • Liasas: cortan uniones entre: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)
5 isomerasas
5- isomerasas
  • Isomerasas: interconvierten isómeros
6 ligasas
6- ligasas
  • También llamadas SINTASAS
  • Catalizan la formación de enlaces entre C y O,N,S y otros átomos
  • Requiere de energía
bibliograf a
bibliografía
  • BLANCO, A.: Química Biológica, 7ma. ed., El Ateneo, Buenos Aires, 2000.
  • BOREL, J.P.; RANDOUX, A.; MAQUART, F.X.; LE PEUCH, C. & VALEIRE, J.: Bioquímica Dinámica, 1ra. ed. en español, Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 1989.
  • MURRAY, R; GRANNER, D; MAYES, P & RODWEL, V: Bioquímica de Harper, 15ta. ed., El Manual Moderno, México, 2000.
  • VOET, D; VOET, JG & PRATT, ChW. Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular. 2º ed., Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 2007. www.medicapanamericana.com