slide1 n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny PowerPoint Presentation
Download Presentation
Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 39

Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny - PowerPoint PPT Presentation


  • 106 Views
  • Uploaded on

Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny. Primární struktura. Sled AMK zbytků Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA Zápis od N konce k C konci Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie.

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny' - liza


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
slide1

Struktura a vlastnosti bílkovin.

Důležité bílkoviny

prim rn struktura
Primární struktura
  • Sled AMK zbytků
  • Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA
  • Zápis od N konce k C konci
  • Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie

Cytochrom c slouží k přenosu elektronů, u člka 105 AMK, o kolik se liší:

Šimpanz 0, osel 1, králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan 18, masařka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43

  • Záměna AMK – mutace může být nebezpečná, části molekul bílkovin nedůležité, ale části velmi důležité, podobné organismy podobné AMK
v znam sekvence aminokyselin v b lkovin ch
Význam sekvence aminokyselin v bílkovinách

Primární struktura podmiňuji biologickou funkci bílkovin.

Například pokud zaměníme kyselinu glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu vznikne patologický hemoglobin s, který se vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií. 

normální hemoglobin   

Leu - Thr - Pro - Glu - Lys - ...

hemoglobin S                

Leu - Thr - Pro - Val - Lys - ...

slide5

SRPKOVITÁ

ANÉMIE

Glu  Val

sekund rn struktura
Sekundární struktura
  • Sbalení řetězce, stabilizace
  • Prostorová orientace 2 následujících peptidových vazeb
  • Existují α – helix, β – list a ohyby
slide8

α -šroubovice

  • α – helix
  • nejběžnější šroubovice
  • 3,6 AMK/1 závit
  • R ven
  • Vodíkové můstky
  • Ruší prolin (nemá H)
  • Nepravidelné
  • Hojné v proteinech buněčných membrán (transportní, receptory).
slide10

Skládaný list (beta list)

  • Stabilizace vodíkovými vazbami jen mezi různými řetězci
terci rn struktura
Terciární struktura
  • Prostorové uspořádání makromolekuly jako celku
  • Fibrilární, globulární tvar
  • Stabilizace vodíkovými můstky, disulfidovými můstky, iontovými a hydrofóbními interakcemi
  • Dána primární strukturou
kvart rn struktura
Kvartérní struktura
  • Vzájemná orientace bílkovinných vláken vůči sobě (jen pokud bílkovina z několika řetězců)
  • Kovalentní charakter sil
rentgenov krystalografie
Rentgenová krystalografie
  • Studium struktury bílkovin
  • Difrakce rentgenového záření na krystalech
  • Ohyb záření – podobné rozměry jako obal, difrakční skvrny
  • Nutné protein krystalizovat a připravit na ohyb
slide18

albumin

kolagen

vlastnosti b lkovin
Vlastnosti bílkovin
  • Denaturace
    • Rozrušení prostorového uspořádání
    • teplo, alkálie, kyselina, záření soli
    • Ztráta biologických funkcí
    • Reverzibilní, ireverzibilní Q, pH, t
    • Význam – sterilizace, strava
  • Hnití
    • mikrobiální rozklad, vznik zapáchajících produktů
  • Koagulace
    • Srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní denaturace, například teplem
slide20

Vlastnosti bílkovin

  • Rozpustnost
    • Různá, fce tvaru, funkčních skupin, pH
    • Bílek, krevní plazma x bílkoviny vlasů, nehtů
  • Dialýza
    • Dělení bílkovin od solí za použití membrán malé póry nepropustí bílkoviny
  • Elektroforéza
    • Dělení v elektrickém poli dle izoelektrického bodu
  • Hydrolýza – štěpení na AMK, kyselá, zásaditá, enzymatická
p ehled b lkovin
Přehled bílkovin
  • A) jednoduché
  • B) složené
  • 1) fibrilární, vláknité, skleroproteiny (skleros = řecky pevný, tuhý) – vláknitá struktura, stavební materiál, podpůrné tkáně
  • 2) globulární bílkoviny, sferoproteiny (řec. sfaira = koule) – v krevním séru, bílku
kolageny
Kolageny
  • Kůže, šlachy, kosti, zuby, chrupavky, cévy,
  • Pojivová a podpůrná tkáň, vaziva, potravinové doplňky
  • Nejčastější bílkovina (1/3) (27 typů kolagenů)
  • Pro tvorbu nutný vitamín C – kurděje
  • Hydrolýza – varem v želatinu – lepkavý roztok, sušením klih – lepidlo (colagené = řecky klihodárný)
kolagen
Kolagen
  • Struktura trojité šroubovice z 3 helixů, mezi vlákna fosforečnan vápenatý
  • Až 1/3 prolinu a 1/3 glycinu, hydroxyprolin
elastin
Elastin
  • Hlavní extracelulární proteinová vlákna (s kolagenem)
  • Plíce, tepny, cévy
  • Pružné, struktura nahodilého klubka
keratin rohovina
Keratin(rohovina)
  • Vlasy, nehty, peří, vlna, kopyta, srst, želvovina
  • Vrchní vrstva epidermu
  • Tvrdý, nerozpustný (Cys , - S – S - )
  • Dříve stransport léčiv
  • Bobtnáním – prodloužení o 1 až 2 %
vlasy
Vlasy
  • Vlasy - především keratin. Chemické vazby spojují atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry vedlejší molekuly, tyto chemické můstky drží molekuly keratinu ve struktuře, která dává každému vlasu jeho charakteristický tvar.
  • Vodová – tvarování vodou, vytvoření vodíkových vazeb, dlouho nevydrží
  • Trvalá – natočení vlasů na natáčky, provlhčení chemickou látkou - redukce, rušení disulfidových vazeb, tvarování, poté nanesení na vlasy ustalovače, které vytvoří nové spoje. Oxidace – ustálení, nový tvar, nové disulfidické vazby.
slide28

Myosin

  • Ve svalech, hojně zastoupený (40 % m svalů)
  • Strukturní role, katalyzuje štěpení ATP
  • Silná vlákna + myosinová hlavička – globulární, posuv po aktinu
globul rn b lkoviny
Globulární bílkoviny
  • Albuminy rozpustné ve vodě a v zředěných roztocích
  • Globuliny – rozpustné ve zředěných roztocích, ne ve vodě
  • Mléko, bílek, krevní sérum
slide33

Složené bílkoviny

  • Metaloproteiny
  • hemoglobin, myoglobin
  • cytochromy, například ferritin – přenos elektronů

ferritin

slide35

Lipoproteiny

  • složka buněčných membrán, přenos lipidů v krvi

LDL

nukleoproteiny
Nukleoproteiny
  • Ribosom – protein + r-RNA, elektrostatická vazba na bazické bílkoviny

Fosfoproteiny

  • Kasein (kyselina fosforečná esterově na OH serinu)
  • V mléce, zdroj P pro syntézu NK

Glykoproteiny

  • Sekret sliznic, chrupavky
procvi ov n
Procvičování
  • Je uvedené uspořádání L, nebo D?
slide39

Charakterizujte strukturu bílkovin.

  • Které vazby se podílejí na strukturách?
  • Co je denaturace? Zůstává zachována primární struktura (terciární struktura)?
  • Kde tento děj používáme?
  • Které látky ji způsobují?
  • Jakou strukturu má hemoglobin?
  • Jaký tvar může mít terciární struktura?
  • Jaké jsou důkazové reakce bílkovin?