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Aminoácidos e Peptideos - PowerPoint PPT Presentation


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Aminoácidos e Peptideos . Compostos formados por : um grupo amina primário [ ] um grupo ácido carboxílico [ ] ambos ligados a um carbono central [ ], o qual também possui um hidrogenio e um radical. Precursores de vários tipos de biomoléculas. aminoácidos.

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Presentation Transcript
o que s o amino cidos

Compostos formados por :

  • um grupo amina primário [ ]
  • um grupo ácido carboxílico [ ]
  • ambos ligados a um carbono central [ ], o

qual também possui um hidrogenio e um radical

Precursores de vários tipos de biomoléculas

aminoácidos

O que são aminoácidos?

Glicina

Esquema geral

Sintese proteica

origem dos amino cidos

A atmosfera primitiva era um ambiente com descargas elétricas, gases metano, amônia e hidrogênio. Além disso havia mares e vulcões ativos.

  • Acredita se que os aminoácidos surgiram nesse período, a partir de reações entre metano, amônia e hidrogenio (dissolvidos na água dos mares). As descargas elétricas contribuiram para que essa reação ocorresse.
Origem dos aminoácidos

Experimento de Miller

os 20 amino cidos padr o

Depois de várias análises de proteínas, notou se que haviam 20 aminoácidos comuns na maior parte delas! Tais aminoácidos diferem quanto a sua cadeia lateral (R):

  • Cadeia lateral Apolar  glicina, alanina, valina, prolina, leucina, isoleucina e metionina

Exemplo: Valina tem grupo R:

  • Cadeia lateral Apolar com grupos aromáticos  fenilalanina, triptofano e tirosina

Exemplo: Fenilalanina tem grupo R:

  • Cadeia lateral Polar neutra  serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina

Exemplo: Serina tem grupo R:

  • Cadeia lateral Polar carregada positivamente  lisina, arginina e histidina

Exemplo: Lisina tem o grupo R:

  • Cadeia lateral Polar carregada negativamente  aspartato e glutamato

Exemplo: Aspartato tem o grupo R:

Os 20 aminoácidos-padrão
ciste na pode formar liga o dissulfeto com outra ciste na

através da oxidação de dois grupos tiol é possivel formar uma ligação dissulfeto

Cisteína pode formar ligação dissulfeto com outra cisteína:

2H dos grupos tiol + oxigenio  água + formação de uma ligação dissulfeto

insulina bovina

Há ligações dissulfeto intrapeptídicas (dentro do polipeptídeo) e interpeptídicas (entre dois polipeptídeos)

Insulina Bovina

Obs: cada cadeia é um polipeptideo

liga o pept dica

Para formar peptídeos é necessario fazer uma ligação peptídica entre aminoácidos:

+

aminoterminal

Carboxiterminal

Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina) é chamado de extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. Já o lado direito (onde fica o grupo carboxilico) é denominado extremidade Carboxiterminal ou C-Terminal.

Ligação Peptídica
observa es da tabela

Hidropatia: um índice de hidropaticidade elevado (+) indica uma região hidrofóbica (apolar) do polipeptídeo. Índice baixo (-) indica o contrário, ou seja, região hidrofílica (polar).

  • O índice hidropático dos aminoácidos reflete a tendência que as suas cadeias laterais têm para interagir com o meio aquoso.
  • PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula.
  • PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de um aminoácido.
  • Pk1  referente ao grupo COOH
  • Pk2  referente ao grupo NH3+
  • PkR  referente ao grupo R
Observações da tabela:
amino cidos possuem propriedades cido base

Durante a titulação de um aminoácido é possivel notar a desprotonação; afinal todos os aminoácidos possuem pelomenos dois grupos ácido-base (-COOH e –NH3).

  • Exemplo: Glutamato

Sofre 3 perdas de próton:

Primeira: em PH =2,19

Segunda: em PH =4,25

Terceira: em PH =9,67

Primeira perda de próton

Terceira perda de próton

Segunda perda de próton

Aminoácidos possuem propriedades ácido-base

PH

ponto isoel trico

Valor de PH onde a molécula está neutra, ou seja, quantidade de cargas positivas e negativas passam a ser iguais.

  • Aminoácidos neutros

pI= (pK1 + pK2)/2

  • Aminoácidos com cadeia ácida (-)

pI= (pK1+pKR)/2

  • Aminoácidos com cadeia básica (+)

pI= (pK2 + pKR)/2

Exemplo: Glutamato

  • PI= (pKi +pKR)/2
  • PI = (2,19 + 4,25)/2
  • PI = 3,22
  • Ou seja, em PH = 3,22
Ponto Isoelétrico
carga l quida

* Carga Líquida = C.L

C.L =

C.L =

C.L =

+1 + 0 = +1 +1 -1 = 0 0 – 1 = -1

Carga Líquida:
importancia do ponto isoel trico

As cargas elétricas influenciam na solubilidade da molécula. A presença de cargas negativas ou positivas determina a interação das moléculas com o meio aquoso e a repulsão entre as mesmas.

  • No PI, as forças de repulsão entre as moléculas e as forças de interação com o meio aquoso são MÍNIMAS,ocorrendo a formação de aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui muito a solubilidade.

NO PI Repulsão mínima entre as moléculas e pouca interação com o meio aquoso

Importancia do Ponto Isoelétrico:
classifica o

Peptídeos: 2-3 resíduos

  • Oligopeptídeos: 4-40 resíduos
  • Proteínas: mais de 40 resíduos

Exemplo de peptideo

Classificação:

Exemplo de oligopeptideos:

A somatostatina (hormônio)

Exemplo de proteína: Hemoglobina

exerc cios extra

1. Faça o peptideo: Ala-Glu-Gly-Lys (Alanilglutamilglicilisina)e indique onde é a extremidade aminoterminal e carboxiterminal.

2. Calcule o PI da Histidina sabendo que:

3. Escreva as estruturas dominantes da Glicina em Ph 2, 7 e 11.

 Dica: Complete os quadrados com “?” lembrando que ocorre desprotonação.

Exercícios extra:
coisas importantes

É importante saber a estrutura dos 20 aminoácidos e o grupo que cada um pertence.

  • É fundamental saber fazer uma ligação peptídica e dissulfeto.
  • Saber a importancia do ponto isoelétrico e como calcular.
Coisas importantes:
refer ncias bibliogr ficas

VOET, D. ; VOET, J. ; PRATT, J.W. Fundamentos de Bioquímica. Porto Alegre, ARTMED, 2000

  • ALBERT L. LEHNINGER DAVID L. NELSON MICHAEL M. COX. Lehninger Princípios de Bioquímica Ed. Sarvier, 2007
  • Determinação do ponto isoelétrico da caseína <www.fcfar.unesp.br/.../ponto_isoeletrico.htm >11/02/10
  • Química Nova - Adsorption of amino acids on minerals and the origin of life

<http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S010040422006000400027> 11/02/10

Referências Bibliográficas