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Catabolismo o degradazione (ossidazioni esoergoniche) Anabolismo o sintesi

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Catabolismo o degradazione (ossidazioni esoergoniche) Anabolismo o sintesi - PowerPoint PPT Presentation


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I processi mediante i quali le molecole biologiche vengono scisse e risintetizzate formano una rete di reazioni enzimatiche , complessa e finemente regolata, detta metabolismo dell’organismo. Questa rete consente di produrre ed utilizzare energia libera. Catabolismo o degradazione

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Presentation Transcript
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I processi mediante i quali le molecole biologiche vengono scisse e risintetizzate formano una rete di reazioni enzimatiche, complessa e finemente regolata, detta metabolismo dell’organismo.

Questa rete consente di produrre ed utilizzare energia libera.

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Catabolismo o degradazione

(ossidazioni esoergoniche)

Anabolismo o sintesi

(processi endoergonici)

Processi esoergonici ed endoergonici sono accoppiati mediante la sintesi intermedia di composti “ad alta energia” come l’ATP o di coenzimi come l’NADPH

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Gli organismi viventi possono essere suddivisi in base alle loro richieste nutrizionali, cioè in base alla fonte di energia libera che utilizzano, e quindi del tipo di metabolismo che impiegano.

Autotrofi : chemiolitotrofi fotoautotrofi

Ossidazione di composti inorganici

NH3, H2S H2O, CO2

Eterotrofi : aerobi e anaerobi

facoltativi/obbligati

Ossidazione di composti organici (carboidrati,proteine,lipidi)

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Le vie del metabolismo degradativo di carboidrati, proteine e lipidi convergono verso la formazione di un numero limitato di intermedi comuni che vengono poi utilizzati in una via ossidativa centrale.

Nelle vie del metabolismo biosintetico un numero limitato di metaboliti viene utilizzato per la produzione di una grande varietà di prodotti.

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Nella cellula le vie metaboliche hanno localizzazioni specifiche

Vantaggio : compartimentalizzazione di vie metaboliche opposte e di attività enzimatiche “antagoniste”

Svantaggio : necessità di trasportatori attraverso le membrane che delimitano i compartimenti cellulari.

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Tutte le trasformazioni energetiche che avvengono in natura seguono le leggi della termodinamica

e gli esseri viventi non sfuggono a questi principi.

Le cellule sono trasduttori (trasformatori) di energia efficacissimi e sono sistemi termodinamici che operano a temperatura costante.

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Il secondo principio della termodinamica introduce il concetto di entropia (S), che è l’equivalente matematico del disordine molecolare e dice che in ogni trasformazione energetica la somma delle variazioni di entropia del sistema-universo aumenta. Come dire che in tutte le reazioni con scambi d’energia il disordine molecolare dell’universo aumenta.

Apparentemente gli esseri viventi sfuggono al secondo principio della termodinamica ma ciò, oltre a essere impossibile, non è vero. Essi riescono a mantenere l’ordine interno e quindi entropia negativa, rilasciando nell’ambiente fattori antropici che compensano ampiamente l’ordine interno ed in modo che l’entropia ambiente-sistema cellula sia maggiore di 0.

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Molte reazioni metaboliche sono reazioni vicine all’equilibrio, in cui G ~0 e la velocità è regolata dalle concentrazioni relative di substrati e prodotti.

Alcunereazioni metaboliche sono reazioni lontane dall’equilibrio per eccesso dei substrati; la velocità è regolata dagli enzimi che regolano il flusso attraverso quella via metabolica.

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Questo determina che:

  • Le vie metaboliche sono irreversibili
  • Ogni via metabolica ha una (prima) “tappa di comando” (G << 0)
  • Il flusso attraverso una via allo stato stazionario è ~ costante e viene determinato dalla “tappa di comando”, la cui velocità è regolata in risposta alle richieste dell’organismo.
  • Le vie anaboliche e cataboliche sono differenti.
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La velocità della “tappa di comando” è regolata in diverse maniere:

  • VELOCEMENTE (secondi o minuti)
  • Controllo allosterico (da substrati, coenzimi, prodotti – anche di reazioni successive)
  • Modificazione covalente (ad es. fosforilazione)
  • Cicli del substrato (variazione della velocità di due reazioni opposte catalizzate da due enzimi diversi)
  • LENTAMENTE (ore o giorni)
  • Controllo genetico della concentrazione dell’enzima.
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Una via catabolica nel suo insieme può

essere fortemente esoergonica

  • Ad es. ossidazione completa del glucosio G°’ = -2850 kJ . mole-1
  • Necessità di intermedi che conservano “pacchetti di energia” e la rendono poi

disponibile per altre reazioni endoergoniche.

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ATP adenosina trifosfato

ATP + H2O ADP + Pi

ATP + H2O AMP + PPi

G°’ = - 30.5 kJ . mole-1

G°’ = - 32.2 kJ . mole-1

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Le risonanze in competizione tra loro e le repulsioni carica-carica tra i gruppi fosfato rendono meno stabile l’ATP rispetto ai suoi prodotti di idrolisi

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L’idrolisi dell’ATP accoppiata a reazioni endoergoniche le rende possibili

  • A + B  C + DDG1>0
  • D + E  F + G DG2<0
  • ACCOPPIANDOLE :
  • A + B + E  C + F + G DG3
  • SE DG3 = DG1 + DG2 < 0
  • la via metabolica è spostata verso destra
  • le reazioni accoppiate rendono possibili le vie metaboliche
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ATP + NDP ADP + NTP

Nucleoside difosfato chinasi

L’ATP non è l’unico intermedio che conserva energia

NTP

DG idrolisi

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Gruppo acetile

L’Acetil-CoA si comporta da trasportatore di gruppi acetili e acili, ma anche da composto “ad alta energia” per il suo legame tioestere parzialmente instabile (G°’ = - 31.5 kJ . mole-1)

b-mercapto

etanolammina

Adenosina 3’

fosfato

acido

pantotenico

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Acido pantotenico (Vitamina B5)

L'acido pantotenico sembra essere ubiquitario. Si trova, in particolare, nel fegato, del tuorlo dell'uovo, nei cereali e nei legumi. Data la grande diffusione dell'acido pantotenico in natura, non è possibile avere un quadro chiaro degli effetti della carenza di acido pantotenico in quanto si accompagnano a stati di denutrizione e di ipovitaminosi. La carenza nella dieta provocava la pellagra dei polli.

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La conservazione dell’energia durante l’ossidazione di substrati può avvenire anche mediante trasporto di elettroni scambiati in reazioni di ossido-riduzione.

Ad es.nella fosforilazione ossidativa il trasporto di elettroni e la formazione di un gradiente di protoni transmembrana promuove la formazione di ATP.

I più comuni trasportatori di elettroni sono i coenzimi nucleotidici

nicotinamide adenina dinucleotide (NAD+) e la flavina adenina dinucleotide (FAD).

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R = ribosio-pirofosforil-adenosina

H:-= ione idruro, donatore di due elettroni

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1.FAD (forma ossidata o chinonica)

2.FADH (forma radicalica o semichinonica)

3.FADH2 (forma ridotta o idrochinonica)

1.

R = ribitolo-pirofosforil-adenosina

Il FAD può accettare uno o due elettroni

2.

Nei sistemi biologici

ossidazione e deidrogenazione

sono spesso

funzionalmente equivalenti

3.

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Le reazioni redox sono reazioni di trasferimento elettronico divise in due semi-reazioni accoppiate (una riduzione ed una ossidazione) che devono avvenire simultaneamente.

Fe 3+ + e- Fe 2+ (riduzione)

Cu+ Cu 2+ + e- (ossidazione)

Fe 3+ + Cu+ Fe 2+ + Cu 2+ (reazione complessiva)

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Una reazione di ossidoriduzione è un trasferimento di elettroni e nella cellula vi sono tre modi principali di farlo:

  • Trasferimento diretto di elettroni da una coppia redox.
  • Esempio: Cu2+/Cu+ cede un elettrone alla coppia redox Fe2+/Fe3+  secondo l'equazione:  
  • Cu++  Fe3+Cu2+  +  Fe2+
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2. Trasferimento di due atomi di idrogenoricordando che essi sono in definitiva composti da due elettroni e due protoni (H+).

          Un substrato ridotto lo possiamo rappresentare legato a due atomi di H ed è il donatore di protoni ed elettroni secondo lo schema:

                            SH2S + 2e- + 2H+

SH2 ha perso due atomi di H e si è ossidato in S.   SH2può cedere gli elettroni ad un altro  composto I che si riduce.

                            SH2+ I  S + IH2

Conviene imparare a leggere queste reazioni parlando di substrato ridotto (SH2), substrato ossidato (S), intermedio ridotto (IH2) ed   intermedio ossidato (I)

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3.        Trasferimento di elettroni sotto forma di ione idruro H- formato da due elettroni e un protone (:H)

Gli enzimi che operano i trasferimenti di elettroni tramite trasferimenti di idrogeno di chiamano deidrogenasi e saranno fondamentali nel metabolismo energetico (e non solo). I loro coenzimi FAD e NAD+ saranno in grado di accettare rispettivamente 2 atomi di H, come visto al punto 2 e uno ione idruro, come visto al punto 3.

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DE = DE° - RT ln [Arid][Boxn+]

nF [Aoxn+][Brid]

Le reazioni redox si possono separare fisicamente in una cella elettrochimica e seguono

l’equazione di Nernst :

DEè detta forza elettromotrice o potenziale di riduzione.

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Se DE > 0  DG < 0

DEè detta forza elettromotrice o potenziale di riduzione.

Più è positivo il potenziale di riduzione standard, maggiore è l’affinitàper gli elettroni della forma ossidata della coppia redox, cioè maggiore sarà la tendenza della forma ossidata ad accettare elettroni e quindi diventare ridotta.

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Il potenziale di riduzione di una specie molecolare risente delle “condizioni al contorno”;

ad es. il potenziale redox del Fe3+ varia per il metallo contenuto nei vari citocromi.

Semi-reazione E°’ (V)

Cit a3(Fe3+) + e- Cit a3(Fe2+) 0.385

Cit a (Fe3+) + e- Cit a (Fe2+) 0.29

Cit c (Fe3+) + e- Cit c (Fe2+) 0.235

Cit c1(Fe3+) + e- Cit c1(Fe2+) 0.22

Cit b (Fe3+) + e- Cit b (Fe2+) 0.077