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Metaloenzimas Parte 1. Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana. Clasificación. Enzimas metaloactivadas. metaloproteínas metaloporfirinas metaloflavinas. Enzima. Fuente. Cofactor. Acetoquinasa. E. coli. Mg(II). Adenosina fosfoquinasa. Levadura. Mg(II). ATP asa F.

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    Presentation Transcript
    1. Metaloenzimas Parte 1 Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana

    2. Clasificación Enzimas metaloactivadas metaloproteínas metaloporfirinas metaloflavinas

    3. Enzima Fuente Cofactor Acetoquinasa E. coli Mg(II) Adenosina fosfoquinasa Levadura Mg(II) ATP asa F Mitocondria Mg(II) Aspartasa E. coli Co(II) Galactoquinasa Levadura Mg(II) Glicilglicin dipeptidasa Músculo de rata Co(II) Fosfatasa alcalina Leche Mg(II) Piruvato quinasa Músculo Mg(II) Oxidasa del ac. pirúvico Lactobacillus Mg(II) Riboquinasa Hígado Mg(II) Enzimas metaloactivadas

    4. Enzimas metaloactivadas

    5. Aminoácidos esenciales (20)

    6. Enzima Esfera de coodinación Referencia MnSOD Mn(His) 3(Asp)(H2O) Norris, 1986 Rubredoxina Fe(Cys) 4 Watenpaugh, 1980 Miohemeritrina (His)2(N3)Fe(µ-Glu)(Asp)Fe(His)3 Sheriff, 1987 CuZnSOD (His) 3Cu(µ-His)Zn(His) 2(Asp) Tainer, 1983 Hemocianina (His) 3Cu....Cu(His) 3 Gaykema, 1985 Azurina Cu(His) 2(Cys)(Met)(peptido) Norris, 1986 Anhidrasa carbónica Zn(His) 2(H2O) Kannan, 1975 Carboxipeptidasa A Zn(His) 2(Glu)(H2O) Rees, 1983 Carbonato deshidratasa Zn(His) 3(H2O) Kannan, 1972 Centro activo

    7. His Cys Asp, Glu OM de amino ácidos

    8. Aminoácid Ca(II) Mg(II) Mn(II) Fe(II) Co(II) Cu(II) Zn(II) P.iso glicina 1,38 ~ 2 3,2 4,3 5,23 8,62 5,52 6,0 alanina 1,24 1,96 3,02 - 4,82 8,5 5,21 6,0 valina - - 2,84 3,39 - 7,92 5,00 6,0 leucina - - 2,78 3,42 4,49 7,89 4,92 6,0 fenilalanina - - - 3,26 - 7,74 - 5,5 prolina - - 3,24 4,07 4,89 8,37 5,36 6,3 serina 1,43 - - - - - - 5,7 treonina - - - 3,30 - - - 5,6 cisteina - >4 4,1 6,2 9,3 - 9,86 5,1 ac.aspartico 1,60 2,43 3,74 4,34 5,90 9,32 5,84 2,8 Constantes de estabilidad con aminoácidos

    9. A A M A A ¿Cómo las metaloenzimas pueden llegar a ser muy estables? 1. Por el efecto matricial o plantilla que ejerce la proteína 2. Por la hidrofobicidad del canal de acceso al centro activo

    10. Hidrofobicidad % dioxano (v/v) log KCuTrp 0 8.19 30 8.89 50 9.54 70 10.20 En los complejos metálicos: ML + H2O M(H2O) + L

    11. Otros efectos presentes en las metaloenzimas Efecto cooperativo Estereoselectividad Procesos de transferencia electrónica regulables Estado entáctico: La estructura y estado electrónico del metal coordinado a la proteína responden a un estado tensionado que permite potenciar su actividad catalítica

    12. ¿Efecto cooperativo?

    13. O O O 2 N N N Fe(III) N Fe(II) N N NH NH Efecto cooperativo

    14. NH3+ Lys-120 10 Å NH2 NH3+ + NH NH2 Arg -141 Lys-134 6 Å <4 Å His His Cu His His O - O Estereoselectividad

    15. Factor de distorsión

    16. E½ (V) Cu(O-sal)2 - 1.21 Cu(Me-sal)2 - 0.90 Cu(Et-sal)2 - 0.86 Cu(S-sal)2 - 0.83 Cu(iPr-sal)2 - 0.74 Cu(tBu-sal)2 - 0.66 R Cu O O O O Cu N N N N R Cu(R-sal)2 Cu(X-sal)2, X : O, S Factor de distorsión

    17. f = g/A Alta distorsión con un entorno Cu(Im)4 Intervalo de f Geometría 110-120 cm Cuadrado Plana (CP) 130-150 cm CP ligeramente distorsionada 180-250 cm CP muy distorsionada Factor de distorsión Díaz, A.; Cao, R. Fragoso, A.; Sánchez, I. Inorg. Chem. Commun.1999, 2, 358

    18. E G‡ G0 rj Coordenadas de la reacción Transferencia electrónica ket = A2elexp[- G‡)/RT]