270 likes | 739 Views
5.1. Ковалентно свързване на аминокиселините в олипептидната верига. . Слайд 5.2 . Хидрофилни аминокиселини. 5.3. Хидрофобни аминокиселини. 5.4. Специални аминокиселини. 5.5. Цистеиновите молекули участват в образуването на дисулфидни мостове.
E N D
5.1. Ковалентно свързване на аминокиселините в олипептидната верига
. Слайд 5.2. Хидрофилни аминокиселини
5.5. Цистеиновите молекули участват в образуването на дисулфидни мостове
5.6. Основна структура на рибозомите при прокариотите и еукариотите
Слайд 5.7. Трите роли на РНК в белтъчната синтеза. иРНК се транслира в белтък със съвместното действие на тРНК и рибозомата, която е съставена от три молекули рРНК и много белтъчни молекули. Антикодоните на тРНК са комплементарни на кодоните на иРНК. Образуването на пептидната връзка се катализира от едната от РНК молекулите.
Слайд 5.8. Движение на тРНК и иРНК през рибозомата
5.11. Елонгация. Свързване на тРНК в две позиции на иРНК
5.12. Модел на 70 S рибозомата на E. coli. Каналът, през който се провира растящата полипептидна верига е позициониран противоположно на повърхността на свързване между малката и голямата субединица.
Фиг. 5.13. Терминационният етап в процеса на транслация
Слайд 5.14. Модел на белтъчна синтеза на кръгова полизома и рециклиране на рибозомните субединици.
α-С атом N-край С-край Амиден азотен атом Карбонилен С-атом 5.15. Първична структура на трипептид
Водородна връзка Водородна връзка β- sheet α- helix 5.16. Вторични структури в организацията на белтъците
5.17. Третична (а) и четвъртична (б) структура на хемаглутинина, повърхностен белтък при вируса на инфлуенца. Дългата мултимерна молекула има 3 идентични субединици (четвъртична структура), всяка от които е съставена от две полипептидни вериги, НА1 и НА2.
чаперони (Hsp) чaперонини 5.18. Чаперони – белтъци, участваши във вормирането на пространствената белтъчна структура
5.19. Нуклео-белтъчни структури и нагъване на белтъка. Разстоянието между базите в НК (сините хоризонтални линии) и АК-ите в белтъка (червените точки) е почти същото (А). Това предполага възможността за пространствено подреждане между тях (Б).
Защита от протеази Регулиране на активността в колагена в мембранните рецептори в протромбина Фиг. 5.20. Общи модификации на аминокиселинните остатъци в белтъците
Фиг. 5.21. Функции на белтъците: катализ на химичните реакции (ензими), транспорт на малки молекули и йони, улавяне и реакция на промени в средата (сигнални), контрол на белтъчната активност (регулационни), организация на генома, липидната двуслойна мембрана и цитоплазмата (структурни), генериране на сила за движение (моторни)
Features of Enzyme Catalyzed Reactions Фиг. 5.22. Влияние на ензима върху активационната енергия на химичната реакция
Фиг. 5.23. Конформационни промени в протеин киназа А, индуцирани от свързването със субстрата
Слайд 5.24. Схема на линейните молекулни мотори, действащи в мускулите и еукариотните флагели. Моторният белтък се свързва в единия си край към цитоскелетна нишка, а в другия край с някакъв товар. Хидролизата на АТФ в първия край води до движение на моторния белтък в една посока чрез повтарящ се цикъл от конформационни промени.
5.25. Антиген-антитяло взаимодействие