slide1 n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
Ферменты и их свойства PowerPoint Presentation
Download Presentation
Ферменты и их свойства

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 35

Ферменты и их свойства - PowerPoint PPT Presentation


  • 289 Views
  • Uploaded on

Ферменты и их свойства. Это специфические белки, образующ. во всех клетках и выполняют роль биол. катализаторов Методы получения и очистки ферментов 1. Ткани измельчают: а) в ступке б)гомогенезатором в) автолизом 2. Фистульный метод 3. Их выделяют растворителями:

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'Ферменты и их свойства' - dacian


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
slide2

Это специфические белки, образующ. во всех клетках

и выполняют роль биол. катализаторов

Методы получения и очистки ферментов

1. Ткани измельчают: а) в ступке

б)гомогенезатором

в) автолизом

2. Фистульный метод

3. Их выделяют растворителями:

а) холодной водой

б) физ. р-ром, буферным р-ром

в) глицерином, спиртом, ацетоном

4. Очистка ферментов:

а) диализом

б) электрофорезом

в) избирательной адсорбцией

г) «высаливанием»

slide3

Методы обнаруж. и колич. опред. ферментов

По их каталитической активности:

а) по исчезновению субстрата (амилаза)

б) по появлению продуктов реакции (липаза)

За международную единицу активности (Е)

принимают такое к-во ферм., кот. катализирует

превращение (синтез или распад) 1 микромоля субстрата

за 1 мин. при стандартных условиях(рН, То))

Хим. строение ферментов

Все они белки со всеми их свойствами

Однокомпонентные - это простые белки (амилаза)

Двухкомпонентные - сложные белки (лактатдегидрогеназа)

Холофермент апофермент + кофермент, где

холофермент - сложный белок

апофермент - термолабильная часть фермента, а

кофермент - низкомолекулярная термостабильная небелковая

часть фермента, кот. легко от него отделяется

при нагревании или диализе (НАД, ФАД)

slide4

Если кофермент состоит только из металла или -SН группы

называется кофактор.

Профермент - неактивная форма ферм. кот. превр.

в активную +НCl

пепсиноген пепсин + полипептид

Мультиферментные системы - одновременно неск. ферм.

катализируют цепь реакций ( дыхательная цепь).

Активный центр(АЦ) ферм - группа атомов в молекуле ферм.,

кот. вступает во временное соед. с субстратом и при

ее разруш. ферм. теряет активность (SН - группа, Fе)

Строение и функции коферментов.

В большинстве - это фосфорные эфиры водорастворимых

витаминов ( группа В)

По выполняемым функциям их делят на:

slide5

аденин - рибоза -

Р

Р

О

О

Р

I.ПереносчикиН 2- в ферментах дегидрогеназах

1) никотинамидадениндинуклеотид - (НАД)

2) никотинамидадениндинуклеотид фосфат -(НАДФ)

никотинамид (В5) - рибоза-

slide6

3) ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД (ФАД)

Аденин - рибоза -

Р

Рибофлавин (В2)

О

изоаллоксазин -рибитол -

Р

slide7

В6

1) фосфопиридоксаль- (ФП)-

Р

входит в ферменты аминотрансферазы –

переносит -NН2 группу

II.Переносчики групп атомов (-NН2, -СН3, Н3РО4)

2) АТФ, ГТФ, ЦТФ и др.

Напр. АТФ аденин - рибоза- О -

Р

Р

Р

~

~

входит в состав фосфотрансфераз- переносят остатки фосфорных к-т

Р

slide8

Р

Р

пирофосфат

III. Коферменты синтеза и расщепления С-С связи

и процессов изомерезации

1) тиаминпирофосфат-(ТПФ) В1

входит в состав декарбоксилаз (-СО2), а

соединяясь с липоевой к-той, образует липотиаминпирофосфат (ЛТПФ)

2) биотин (вит.Н)

СО

НN

входит в состав

карбоксилазы (+СО2)

Н2С

СН- (СН2)4СООН

S

slide9

ЛИПОЕВАЯ КИСЛОТА

S - S

О

О

СН3 - С - СООН

СООН - СН2 - СН2 - С - СООН

ЛИПОТИАМИНПИРОФОСФАТ (ЛТПФ)

КОЛЬЦО

ПИРИМИ-ДИНА

СН2

N+

КОЛЬЦО

ТИАЗОЛА

Ф

Ф

СН2 - СН2 - О

ТИАМИН (В1)

S

ПИРОФОСФАТ

ЛТПФ входит в состав ферментов, осуществляющих окислительное декарбоксилирование  -кетокислот (пировиноградной,  -кетоглутаровой)

 -Кетоглутаровая кислота

Пировиноградная к-та

(ПВК)

slide10

3) Коэнзим ацетилирования (Коэнзим А, КоА-SН)

состоит из:

Р

1) 3-фосфоаденозин

дифосфорная к-ты

Р

аденин - рибоза

О

Тиоэтаноламин

2) пантотеновая к-ты

Р

Пантотеновая

к-та

3) тиоэтаноламина (SН)

Активирует жирные кислоты, входит в состав

ацилтрансфераз (переносят остатки уксусной и др к-т).

slide11

Коэнзим А (КоА-SH)

Аденин

Пантотеновая кислота (В3)

CH3

H

O

C

N

N

C

O-CH2-C-C-C-NH-CH2-CH2-C=O

OH

OH

C

CH3

C

C

NH

5’

N

CH2-O-P-O-P-OH

N

Тиоэтанол-амин

O

CH2

O

O

C

C

1’

4’

C

Рибоза

Фосф. к-ты

CH2

H

H

H

C

3’

C

2’

OH

SH

OH

O - P=O

OH

3’-фосфо-аденозиндифосфорная кислота

slide12
Коэнзим А
  • Явл. коферментом ферментов ацетилирования. Напр., активирует уксусную к-ту, вовлекая её в процессы: ЦТК, биосинтеза жирных к-т, стеролов и др. в-в.
  • Участвует в окислительном декарбоксилировании ПВК и -кетоглутаровой кислот.
  • Участвует в -окислении жирных кислот.
slide13

IY. Железопорфириновые комплексы-содержат гем

и входят в состав ферментов геминовой природы (каталаза, пероксидаза, цитохромы и др.).

-

slide14

Основные ( общие ) свойства ферментов:

1. Термолабильность - зависимость их активности от Т0

Оптимальная- 37-420С. При ее повышении их активность

вначале повышается, затем снижается и выше 700С идет

тепловая денатурация ( разрушение) ферм.

При ее снижении их активность снижается и ниже 600С

обратимо прекращается. С повышением Т0 их активность

восстанавливается!

2. Специфичность субстратная - это избирательное действие

фермента на определенный субстрат.

а) групповая - фермент катализирует реакцию с группой

субстратов ( липаза)

б) индивидуальная - катализирует реакции с одним

субстратом (амилаза, уреаза)

в) структурная ( стереохимическая) - катализирует реакции

с одним стереоизомером ( оксидаза -L- ам к-т)

slide15

Влияние рН - максимальная активность ферм. проявляется

при определенном рН ( Напр. пепсин рН - 1-2, трипсин рН - 8-9,

амилаза рН -6-7)

slide16

Активаторы и парализаторы ферментов

Активаторы- в-ва повышающие активность ферментов или превращающие профермент в фермент

Напр: NaCl для амилазы или НCl для пепсиногена

Ингибиторы- в-ва снижающие активность или прекращающие активность ферментов (парализаторы).

К парализаторам относятся соли тяжелых металлов, сильные

к-ты и щелочи.

Существует 3 вида ингибирования (торможения)

Конкурентное ингибирование - это явления когда ингибитор взаимодействуя с активным центром фермента, препятствует образованию фермент-субстратного комплекса.

Напр: малоновая кислота тормозит окисление янтарной к-ты.

slide17

Неконкурентное ингибирование - при этом ингибитор

взаймодейтсвует уже с фермент-субстратным

комплексом, тормозя окончание реакции.

Напр: гепарин снижает активность тромбина,

препятствуя свертыванию крови

Аллостерическое ингибирование (торможение) - при

этом ингибитор присоединяется не к активному центру

фермента, а в другом месте (Allos - другой), изменяя его

третичную структуру. Напр:так действуют гормоны.

Механизм действия ферментов

1. Теория снижения энергии активации. Хим. реакция

начинается при наличии химически активных молекул.

Энергия активации - количество энергии в Дж, кот.

необходима для перевода всех молекул 1 моля в-ва, в хим.

активное состояние. Напр: для гидролиза сахарозы серной

к-той нужно 134,4 кДж/моль, а с ферм. сахаразой 40,4 кДж/моль

slide18

2. Теория промежуточных соединений Установлено,

что фермент(Е) вступает во временное соединение с

субстратом (S) с образованием фермент- субстратного

комплекса (ЕS), который переходит в нестабильное

состояние (SЕ) и распадается с образованием продуктов

реакции по схеме:

Е+ S ЕS SР Е + Р

3. Адсорбционная теория.Реагирующие в-ва

адсорбируются на ферменте и с повышением

их концентрации увеличивается скорость реакции.

slide19
Международная классификация ферментов

Классы ферментов:

1. Оксидоредуктазы

2. Трансферазы

3. Гидролазы

4. Лиазы

5. Изомеразы

6. Лигазы (синтетазы)

slide20

Классы подразделяются на: подклассы,подподкласы и порядковый номер в подподклассе.

Шифр фермента - четырехзначный код, в котором первая цифра - класс, вторая- подкласс, третья- подподкласс, четвертая - порядковый номер в подподклассе.

Например: 1.1.1.1. - алкогольдегидро- геназа

3.1.1.3. - липаза

slide21

Номенклатура - это различные названия ферментов:

1. Рациональная( рабочая) - к латинскому корню

названия субстрата добавляется окончание «аза» (липаза).

2. Систематическая - включает 3 части:

а) рациональное название главного субстрата;

б) кофермент;

в) характер катализируемой реакции.

Напр: лактат: НАД - оксидоредуктаза

slide22
Характеристика отдельных классов ферментов
  • Класс ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ -катализируют окислительно-восстановительные реакции (ОВР)
  • Имеется 17 подклассов

а) Анаэробные дегидрогеназы - переносят Н2

от субстрата на другое соединение ( не на О2)

Напр. лактатдегидрогеназа

slide24

б) аэробные дегидрогеназы (оксидазы) - переносят Н2 от

субстрата на О2

slide25

в) ферменты содержащие гем (геминовые природы),

участвуют в переносе электронов.

Это цитохромы а, в, с, цитохромоксидаза,

каталаза и пероксидаза.

2Н2О2 2Н2О+ О2

каталаза

Н2О2 Н2О+ О

пероксидаза

slide26

2. Класс ТРАНСФЕРАЗЫ -катализируют реакции переноса групп ( -NH2 , -СН3 , -H3PO4, )

и наз. аминотрансферазы, метилтрансферазы

фосфотрансферазы.

slide28

АТФ + глюкоза АДФ + глюкозо - 6 - фосфат

ФОСФОТРАНСФЕРАЗА

slide29

3. Класс ГИДРОЛАЗЫ -катализируют разрыв внутримолекулярных связей

с присоединением Н2О

3.1. Эстеразы - разрывают эфирные связи

жир +3Н2О глицерин +3 жир. к-ты

Липаза

3.2. Гликозидазы - гидролизуют гликозидные связи

углеводов

лактоза + Н2О глюкоза + галактоза

лактаза

slide30

4. Класс ЛИАЗЫ -катализируют отщепление от субстратов негидролитическим путем определенной группы с образованием двойной связи (или присоединение группы к двойной связи) с разрывом связей С - С, С - N, С - S,

С - О

slide32

5. Класс ИЗОМЕРАЗЫ -катализируют реакции изомеризации(внутримолекулярного переноса групп атомов)

ФРУКТОЗО - 6 -ФОСФАТ ГЛЮКОЗО - 6 ФОСФАТ

изомераза

slide34

6. Класс ЛИГАЗЫ (СИНТЕТАЗЫ) -катализируют присоединение друг к другу 2-х молекул, с образованием связей С - С, С - N, С - S, С - О и использованием энергии АТФ

СН3СООН + КоА-SН + АТФ СН3СО-S-КоА + АМФ +Р-Р

ацетил-КоА-синтетаза

slide35

Применение ферментов

1. С диагностической и лечебной целью:

а) в прединфарктном состоянии повышается активность

аминотрансфераз, а при гепатите в крови снижается

активность амилазы.

Б) пепсин назначается при заболевании желудка,

а фибринолизин - для разрушения тромбов после

инсульта

2. В кормлении животных применяется:

Амилосубтилин Г 3х – сод. активную амилазу

ПротосубтилинГ 3х – сод. активную протеазу

добавляют их к комбикормам 0,5 кг на 1 т.