enthalpie freie enthalpie freie energie l.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie PowerPoint Presentation
Download Presentation
Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 31

Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie - PowerPoint PPT Presentation


  • 572 Views
  • Uploaded on

Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie. Proteinfaltung, DNA – Struktur. Thomas Ellinghaus & Niklas Hoffmann. Enthalpie. Energiemaß, das nur von der Wärme abhängt Innere Energie: ∆ U = ∆ Q + ∆ W ► - p ∆V Lösung: Enthalpie ∆ H = ∆ U + ∆ (pV) Unter isobaren Bedingungen:

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie' - calvine


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
enthalpie freie enthalpie freie energie

Enthalpie, freie Enthalpie, freie Energie

Proteinfaltung, DNA – Struktur

Thomas Ellinghaus &

Niklas Hoffmann

enthalpie
Enthalpie
  • Energiemaß, das nur von der Wärme abhängt
  • Innere Energie:∆U = ∆Q + ∆W ► - p∆V
  • Lösung: Enthalpie ∆H = ∆U + ∆(pV)
  • Unter isobaren Bedingungen:

∆H = ∆U + p∆V = ∆Q

freie enthalpie
Freie Enthalpie

2) in 1) einsetzen, T multiplizieren

freie energie
Unter isobaren Bedingungen:

∆Q = ∆H

∆G = ∆H - T∆S

Unter isochoren Bedingungen:

∆Q = ∆U

∆F = ∆U - T∆S

Freie Energie
freie enthalpie5
Freie Enthalpie
  • ΔG ist Indikator, ob Reaktionen spontan ablaufen:
    • ΔG < 0: exergon, Reaktion läuft spontan ab
    • ΔG > 0: endergon, Reaktion läuft spontan nicht ab
anfinsen experiment
Anfinsen - Experiment
  • Ribonuclease A
  • 1) Entfaltung
  • 2) Erneute Faltung
anfinsen experiment7
Anfinsen - Experiment
  • Strukturinformation muss in Protein gespeichert sein!
  • Möglichkeit:Energie in Form von ∆G!
proteinfaltung
Proteinfaltung
  • Freie Enthalpie ΔG < 0
proteinfaltung9
Proteinfaltung
  • Kräfte bei der Proteinfaltung:
    • Enthalpie
      • Wasserstoffbrückenbindungen
      • Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)
      • Disulfidbrücken
      • Van der Waals – Wechselwirkungen
    • Entropie
      • Hydrophober Effekt
proteinfaltung enthalpie
Enthalpie

Wasserstoffbrückenbindungen

Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)

Disulfidbrücken

Van der Waals – Wechselwirkungen

Entropie

Hydrophober Effekt

H – Brücken:

Stabilisieren vor allem Sekundärstrukturen

ΔH : Zunahme

Proteinfaltung - Enthalpie
proteinfaltung enthalpie11
Enthalpie

Wasserstoffbrückenbindungen

Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)

Disulfidbrücken

Van der Waals – Wechselwirkungen

Entropie

Hydrophober Effekt

Ionische Wechselwirkungen

pH – abhängig

Ladungsabhängig

Aminosäuren mit permanenter Ladung, Lysin, Arginin, Aspartat, Glutamat

ΔH : Zunahme

Proteinfaltung - Enthalpie
proteinfaltung enthalpie12
Enthalpie

Wasserstoffbrückenbindungen

Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)

Disulfidbrücken

Van der Waals – Wechselwirkungen

Entropie

Hydrophober Effekt

Disulfidbrücken

Stabilisieren Faltungen

Kovalente Bindungen

Immunoglobulin G

ΔH : Zunahme

Proteinfaltung - Enthalpie
proteinfaltung enthalpie13
Enthalpie

Wasserstoffbrückenbindungen

Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)

Disulfidbrücken

Van der Waals – Wechselwirkungen

Entropie

Hydrophober Effekt

Van der Waals – Kräfte:

Dispersionskräfte, zB. Unpolare Reste von Aminosäuren

Permanente Dipole, zB. Peptidbindung

Dipol / induzierter Dipol, zB. Aromaten

ΔH : Zunahme

Proteinfaltung - Enthalpie
proteinfaltung14
Enthalpie

Wasserstoffbrückenbindungen

Ionische Wechselwirkungen (Coulomb-Kräfte)

Disulfidbrücken

Van der Waals – Wechselwirkungen

Entropie ?

Proteinfaltung
proteinfaltung entropie
Proteinfaltung - Entropie
  • Primärstruktur: Hohe Entropie
  • Tertiärstruktur: Niedrige Entropie
  • Trotzdem Faltung….
    • Hydrophober Effekt
  • Beispiel Langkettiges Kohlenhydrat
proteinfaltung entropie16
Proteinfaltung - Entropie
  • Lipid in Wasser: Bildet schnell einen großen Tropfen
  • Wasser bildet Hydratkäfig um unpolare Substanzen
proteinfaltung entropie17
Proteinfaltung - Entropie
  • Zusammenlagerung dieser Reste reduziert die Anzahl an Wassermolekülen, die an der Käfigbildung beteiligt sind
  • Entropiegewinn des Wassers

Fetttropfen sind aus Sicht des Wassers entropisch günstiger als Einzellipide

proteinfaltung entropie18
Proteinfaltung - Entropie
  • Polypeptidkette:
    • Großer Entropieverlust durch Faltung
  • Wasser
    • Kleiner Entropiegewinn durch Faltung
energetische betrachtung
Energetische Betrachtung

Rel. ΔG

Entropieverlust

Entropiegewinn

Enthalpiegewinn

∆G = ∆H - T∆S

slide20
DNA
  • Doppelstrang-Helix
  • Warum diese Form?
  • Struktur: Helix besteht aus
    • Phosphat-/ Zucker-Rückgrat außen
    • Nukleinbasen im Zentrum
dna struktur
Warum in Form einer Helix?

Maximierung der Abstände der Phosphate zueinander

Phosphate stoßen sich voneinander ab

Nachbarnukleotide

quer zur Helixachse

längs zur Helixachse

DNA-Struktur
dna struktur22
DNA-Struktur
  • Nachbarnukleotide haben größten Einfluss:
    • Abstoßungskraft gleichartiger Ladungen nimmt mit dem Quadrat des Abstands ab
      • Flashback: Coulombsches Gesetz
      • d.h.
dna struktur23
DNA-Struktur
  • Folge: Phosphate maximieren Abstanddurch Bildung kreisförmiger Struktur
  • Zusätzlicher Vorteil:
    • polare Phosphate zeigen zum polaren Lösungsmittel (H2O) hin
    • unpolare Nukleinbasen zeigen zueinander und nach innen, werden so abgeschirmt
  • ModellePauling vs. Watson und Crick
dna struktur24
Bildung der Helix führt zu erheblichemΔG-Gewinn

ΔH-Zunahme bei ΔS-Abnahme:

1) Wasserstoff-brückenbindungen der Basen

2) Basenstapelung:van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Wechselwirkungen

DNA-Struktur
1 wasserstoff br ckenbindungen
Paarungen haben exakt gleiche Abmessungen

→ Gleichmäßigkeit

A/T-Paar liefert 2 H-Brücken

G/C-Paar liefert 3 H-Brücken

→ ΔG-Gewinn steigt mit G/C-Anteil

→ Energieaufwand zur Helix-Entwindung steigt mit dem G/C-Gehalt

1) Wasserstoff-brückenbindungen
exkurs schmelztemperatur von dna
Denaturierung (Schmelzen, Entstapelung) von DNA-Doppelstrang benötigt Energiezufuhr

Tm ist die Temperatur, bei der die Hälfte der Helix gespalten ist (Wärmezufuhr)

Exkurs:Schmelztemperatur von DNA
exkurs schmelztemperatur von dna27
Frage:Ist Tm von purer G/C-Helix 3/2 von Tm von purer A/T-Helix?

Nein!

→ Verhältnis ist geringer, d.h. ΔG-Gewinn beruht auch auf zusätzlichem Faktor...

Exkurs:Schmelztemperatur von DNA
2 basenpaarung
noch nicht komplett erforscht

Versuche zeigen aber, dass

freie Nukleotide stapeln sich in Lösung nach bestimmtem Muster freiwillig

Steigende Hydrophobizität fördert Basenstapelung

m: MolalitätФ: osmotischer Koeffizient

2) Basenpaarung
dna struktur29
DNA-Struktur
  • Basenstapelung nur bei Helix-Form
  • H-Brücken liefern zwar ΔH-Zunahme, sorgen jedoch vor allem für Spezifität;Hauptanteil durch Basenstapelung
  • ΔH-Zunahme ist treibende Kraft der Helix-Formation
vergleich proteine dna
Gemeinsamkeit:Ausbildung von Superstrukturen exergonischVergleich Proteine & DNA
  • Unterschied:Proteinfaltung enthalpisch und entropisch,Helix-Formation enthalpisch angetrieben
quellen
Quellen
  • Biochemistry (Voet, Voet)
  • Biochemistry (Berg, Tymoczko, Stryer)
  • Methoden der Biophysikalischen Chemie (Winter, Noll)
  • Physical Chemistry for the Life Sciences (Atkins, de Paula)
  • The Biochemistry of Nucleic Acids(Adams, Knowler, Leader)
  • Introduction to Protein Structure (Branden, Tooze)
  • Vorlesungsfolien (Stehle, Ihringer, Enderlein)