1 / 24

الفصل الرابع البروتينات Proteins

الفصل الرابع البروتينات Proteins . تعريف البروتينات

sylvain
Download Presentation

الفصل الرابع البروتينات Proteins

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. الفصل الرابع البروتينات Proteins

  2. تعريف البروتينات تعتبر البروتينات من أهم المركبات الغذائية وذلك لأنها تحتوي على الأزوت (النيتروجين) والذي يمثل كمتوسط نسبة 16% من البروتين ولذلك فعند تقدير البروتين يقدر الأزوت ثم يضرب الناتج في (100÷16) = 6.25 . وتتكون البروتينات من وحداتها الأساسية وهي الأحماض الأمينية، وتختلف البروتينات من حيث محتواها من الأحماض الأمينية، حيث تتكون من أعداد ونسب مختلفة من الأحماض الأمينية. وعموماً فإن التركيب الكيميائي للبروتين يحتوي على الكربون، الهيدروجين، الأوكسجين، الأزوت، الكبريت، الفسفور.

  3. تقسيم البروتينات تتكون جميع البروتينات من الأحماض الأمينية، ولكن تختلف عن بعضها في عدد ونوعية الأحماض الأمينية المكونة لها. ويمكن تقسيم البروتينات على النحو التالي

  4. التقسيم الكيميائي 1- البروتينات البسيطة Simple Proteins: وهي البروتينات المتكونة من أحماض أمينية ولا ترتبط مع أي مركبات أخرى، وتكون مرتبطة مع بعضها بروابط ببتيدية. أ- الألبومينات Albumins: وتوجد في البيض ومصل الدم. ب- الجلوبيولينات Globulins: وتوجد في الفول ومصل الدم. ج- البرولامينات – الجليادينات Prolamine – Gliadins: وتوجد في الذرة والشعير والقمح. د- البروتامينات Protamines: وتوجد في الحيوانات المنوية لبعض أنواع الأسماك. هـ- الهستونات Histones: توجد في الجلوبين المكون لجزيء الهيموجلوبين.

  5. 2- البروتينات الليفية Fibrous Proteins وهي تشبه البروتينات البسيطة إلا إنها تكون مرتبطة بالأنسجة الدعامية. أ- الكوليجينات Collagens: وتوجد في الهيكل العظمي. ب- اليستينات Elastins: وتوجد في جدر الأوعية الدموية وأربطة العضلات. ج- الكيراتينات Keratins:موجودة في الأظافر والحوافر والقرون والشعر والريش والمنقار.

  6. 3- البروتينات المركبة أو المقترنة Conjugated Proteins وهي البروتينات البسيطة المرتبطة مع مجموعة غير بروتينية. أ- النيكلوبروتينات Nucleoproteins: تكون مرتبطة بحامض النيوكليك (DNA) وتوجد في الحيوانات المنوية. ب- الفوسفوبروتينات Phosphpproteins: وتكون مرتبطة مع مادة فسفورية وتوجد في كازين الحليب وصفار البيض. ج- الجلوكوبروتين Glucoproteins: وفيها يرتبط البروتين بجزيء كربوهيدراتي مثل الميوسين. د- البروتينات الملونة Chromoproteins: تتميز بارتباط البروتينات بمادة ملونة مثل الهيموجلوبين.

  7. التقسيم التغذوي للأحماض الأمينية وتقسم الأحماض الأمينية إلى ثلاثة أقسام وهي الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية والأساسية تحت ظروف خاصة.

  8. 1- الأحماض الأمينية الأساسية Essential Amino Acids وتشمل 10 أحماض أمينية وهي وهذه الأحماض الأمينية الأساسية لا يمكن للطائر تكوينها داخل جسمه من الأحماض الأمينية الأخرى، ولذلك وجب توفرها في الغذاء بالكمية الكافية وفي صورة صالحة للاستفادة وعند نقص أي منها فإن ذلك سوف يظهر بشكل واضح على نمو وصحة الحيوان.

  9. 2- الأحماض الأمينية الغير أساسية Nonessential Amino Acids : وتشمل 4 أحماض أمينية وهي وهذه الأحماض الغير أساسية يمكن للطائر تكوينها داخل جسمه من الأحماض الأمينية الأخرى، وبذلك فإن غياب أحدها أو بعضها لا يؤثر على نمو وصحة الحيوان. فيتكون ألانين من تفاعل الجلوتامات مع البيروفات لينتج مع الألانين الفا كيتوجلوتارات (حيث يتم نقل لمجموعة الأمين). ويتكون الإسبارتك عندما يتفاعل الجلوتامات مع الإكسالوأسيتات لينتج مع الإسبارتات الفا كيتوجلوتارات (نقل لمجموعة الأمين).

  10. ويتكون السيرين عندما يتفاعل الجلايسين مع الفسفوهيدروكسي بيروفات لينتج مع السيرين جلاي اوكسالات (نقل لمجموعة الأمين). ويتكون الهيدروكسي برولين من الجلوتامات بإضافة مجموعة الأمين. وعموماً فإن ميكانيكية التفاعل تكون على الشكل التالي حمض أميني + الحامض الكيتوني المشابه للحامض الأميني الغير أساسي ليتكون الحامض الأميني الغير أساسي + حامض كيتوني.

  11. 3- الأحماض الأمينية الأساسية تحت ظروف خاصة وتشمل 5 أحماض أمينية وهي وهذه الأحماض يمكن تكوينها داخل الجسم ويتم ذلك عن طريق أحماض أمينية أخرى. فمثلاً يتكون التيروزين من الفينايل ألانين وكذلك السيستين من الميثايونين وتتكون الأحماض الأمينية المتبقية في هذا القسم من الأحماض الأمينية الأخرى سواءً كانت من الأساسية أو غير الأساسية، ولكن سرعة عملية التحويل لا تغطي إلا الاحتياجات الحافظة أما إذا كان هناك إنتاج وخصوصاً إنتاج اللحم فإن هذه الأحماض يجب أن تضاف بالكمية المطلوبة شأنها شأن الأحماض الأمينية الضرورية.

  12. وفي حالة الاعتماد على الأحماض الأمينية لتقوم بتكوين هذه الأحماض كما ذكر سابقاً، فإنه يجب إضافة هذه الأحماض بكميات زائدة عن حاجة الحيوان لكي يتمكن الحيوان من القيام بعملية التحويل وإلا فإن الجسم سوف يعجز عن عملية تكوين هذه الأحماض. فمثلاً يضاف الميثايونين بكميات تكفي ليغطي الاحتياجات المطلوبة من الميثايونين والسيستين وإلا توجب إضافة السيستين مع الميثايونين. وعموماً فإن التغذية السليمة لا تفترض التغذية على الأحماض الأساسية فقط وترك الحيوان يقوم بعملية التحويل داخل جسمه بل يفترض أن تضاف جميع الأحماض الأمينية وبالكميات التي يحتاجها الجسم.

  13. دورة البروتين في جسم الطائر دورة البروتين في جسم الطائر تمثل الدورات الأخرى للمواد الغذائية (الكربوهيدرات والدهون) بالإضافة إلى دورته الخاصة. وذلك على النحو التالي: فحين يدخل بروتين الغذاء إلى داخل الجهاز الهضمي يقوم هذا الجهاز بعملية الهضم لهذا البروتين والنواتج النهائية لهضمه هي الأحماض الأمينية وهي التي يستفيد منها الجسم، على كل حال هناك جزء من هذا البروتين لا يهضم ويعرف بالبروتين الغير مهضوم وهو الذي لا يستفيد منه الجسم ويخرج مع الفضلات. أما الأحماض الأمينية التي نتجت عن عملية الهضم فإن الجسم يقوم بامتصاصها والاستفادة منها، ويكون ذلك بتعويض الفاقد من البروتين في الجسم ( كأنزيمات هاضمة، هرمونات، فقد للخلايا من الأماكن المختلفة، فقد للريش).

  14. أما المرحلة الثانية للاستفادة من بروتين الغذاء فهي بناء بروتين الجسم (النمو) ومن ثم تكوين بروتين البيضة أو الحليب. الزائد في بروتين الغذاء ( الأحماض الأمينية ) ينزع منه الجزء الآزوتي (مجموعة الأمين) لتخرج من الجسم على هيئة أمونيا وحامض البوليك (البولينا في المجترات) وهنا يتحول الجزء المتبقي من الحامض الأميني إلى مركب يتصرف كمصدر للطاقة.

  15. حيث يقوم الجسم باستخدامه لإنتاج الطاقة أو تكوين جليكوجين الكبد والعضلات والزائد يخزن على هيئة دهن الجسم أو دهن البيضة على حسب الحاجة، وفي حالة تكون هذا الزائد على هيئة دهن جسم فإنه يتحول إلى مصدر للطاقة أو دهن بيضة على حسب الحاجة. الجدير بالذكر أن الاستفادة من البروتين تزداد عندما تكون مصادر الطاقة في الغذاء من غير البروتين كافية وكذلك عندما يكون البروتين ذو كيفية جيدة أي يحتوي على أحماض أمينية متزنة تتناسب مع الاحتياجات، أما في حالة نقص مصادر الطاقة في الغذاء من المواد غير البروتينية، أو كون البروتين غير مناسب للاحتياجات الخاصة بالحيوان فإن ذلك سوف يعمل على قلة الاستفادة من البروتين ومحاولة استخدامه كمصدر للطاقة.

  16. العوامل التي تؤثر على الاستفادة من البروتين 1- مستوى البروتين في الغذاء: لابد من توفر الحد الأدنى من الاحتياج للبروتين ليقوم بعمليات الصيانة والبناء في الجسم وهذا بدوره يعتمد على العمر والجنس والحالة الفسيولوجية للحيوان. 2- توازن الأحماض الأمينية في الغذاء: وهذا يعني أنه يجب ضمان توافر الأحماض الأمينية الأساسية والغير أساسية بالنسب المختلفة المتناسبة والتي تشابه تلك الموجودة في جسم الحيوان والتي توجد في البروتينات الجيدة كالبيض والحليب والسمك واللحم ومن هنا جاءت أهمية تنويع مصادر الغذاء لتكميل الأحماض الأمينية. فمثلاً نجد أن بروتينات الحبوب تكون فقيرة في اللايسين والثريونين في الوقت الذي تكون فيه بروتينات البقوليات غنية إلى حد ما بهاذين الحمضين.

  17. 3- درجة هضم البروتين: المهم هو تحول البروتين إلى أحماض أمينية، وفي حالة صعوبة هذا التحول تقل قيمة البروتين مهما كانت نسبة أو توازن أحماضه. فمثلاً هناك بروتينات تكون محاطة بالسيليلوز والهيمسيليلوز، وهذه تعوق عمل الأنزيمات في هضم البروتين. أحياناً تحتوي بعض النباتات مثل فول الصويا على مضادات أنشطة الأنزيمات حيث يحتوي فول الصويا على مضاد أنزيم التربسين. 4- تفاعل الحمض الأميني لايسين مع مادة الجوسيبول: مادة الجوسيبول موجودة قي كسب بذرة القطن وهي مادة سامة تعمل على خفض معدل النمو وإنتاج البيض. عموماً يتفاعل حمض الليسين مع هذه المادة وهذا التفاعل يقلل من توفر الحمض وبالتالي البروتين.

  18. القيمة الغذائية للبروتين وتقديرها Thenutritive value of protein and its determination تقسم البروتينات إلى:- 1- بروتينات عالية القيمة الغذائية: وهي البروتينات القادرة على إحداث صيانة وكذلك نمو للجسم. 2- بروتينات متوسطة القيمة الغذائية: قادرة على عمل صيانة ولكن لا تحدث نمو. 3- بروتينات منخفضة القيمة الغذائية: وهي الغير قادرة على إحداث نمو وصيانة للجسم عندما تكون هي المصدر الوحيد للبروتين. ولمعرفة القيمة الغذائية للبروتين فإننا نقوم بعمل تقدير للبروتين بواسطة الطرق الحيويةBiological methods والطرق الكيميائية Chemical methods.

  19. أولاً: الطرق الحيوية 1- النسبة الهضمية للبروتين Protein digestibility: وفية يتم قياس البروتين الذي تم هضمه وامتصاصه. معامل الهضم الظاهري = النيتروجين المتناول في الغذاء – النيتروجين الخارج في البراز / النيتروجين المتناول في الغذاء معامل الهضم الحقيقي = النيتروجين المتناول في الغذاء – (النيتروجين الخارج في الروث – النيتروجين البرازي التمثيلي) / النيتروجين المتناول في الغذاء ويمكن الحصول على نيتروجين البراز التمثيلي بواسطة تغذية الحيوانات على غذاء خالي من البروتين أو عن طريق التصويم.

  20. 2- الميزان النيتروجيني Nitrogen balance وهو عبارة عن الفرق بين النيتروجين الموجود في الغذاء والخارج في الروث والبول. فإذا كان الداخل = الخارج كان الميزان متعــــــــــــادل At equilibrium, وفي هذه الحالة يكون البروتين كافي لأعمال الصيانة. وإذا كان الفرق بالسالب دل ذلك على عدم كفاية البروتين للصيانة. أما إذا كان الفرق بالموجب كان ذلك دليل على أن البروتين جيد وقد استطاع أن يقوم بعمليات الصيانة والنمو.

  21. 3- الاستعمال الحقيقي للبروتين (صافي استخدام البروتين) Net protein utilization وهي تمثل النسبة المئوية للبروتين المحتجز من البروتين المتناول وتمثل الأتي البروتين المحتجز في الجسم من أصل غذائي / البروتين المتناول في الغذاء × 100 وتحسب كالتالي: نيتروجين الغذاء المتناول – (النيتروجين الكلي في البراز والبول – النيتروجين التمثيلي في البراز والبول) / نيتروجين الغذاء المتناول × 100

  22. ثانياً: الطرق الكيميائية نتائجها سريعة ولا تتطلب وجود الحيوانات ولكنها اقل دقة من الطرق الحيوية لذلك يمكن استخدامها كمؤشر مبدئي وتكمل الدراسة بعد ذلك بواسطة الاختبارات الحيوية.

  23. 1- الرقم الكيميائي Chemical score وفيه يتم تقدير الأحماض الأمينية الموجودة في بروتين الاختبار وتقارن مع البروتين المرجعي كبروتين الحليب أو البيض أو بروتين معتمد من منظمة الصحة العالمية. واقل نسبة حامض أميني تعرف بالحامض الأميني المحدد الأول ويسمى الحمض الأميني الذي يليه بالمحدد الثاني وتحسب على النحو التالي: الرقم الكيميائي= كمية الحمض الأميني المحدد (ملغم/غم بروتين) في البروتين المراد اختباره / كمية الحمض الأميني نفسه (ملغم/غم بروتين) في البروتين المرجعي × 100

  24. 2- طريقة كاربنتور Carpentor’s method وفيه يتم إضافة صبغة معينة مثل (FDNB) Fluoro - 2, 4 dinitrobenzene على البروتين أو الحمض الأميني المراد اختباره. وتقوم هذه الصبغة بالتفاعل مع البروتين أو الحمض وبواسطة ترشيح هذا المحلول يتم ترسيب الصبغة المتفاعلة مع البروتين أو الحمض الأميني بينما تتسرب باقي الصبغة من خلال ورقة الترشيح فيتم حسابها وتطرح من مجموع كمية الصبغة والفرق يمثل الكمية التي تفاعلت مع البروتين أو الحمض الأميني المختبر وبالتالي يدل على كميته. وهناك العديد من الصبغات مثل حمض البرتقال Acid orange-12، الأميد الأسود Amid black-10B، بافلو الأسود Baffalo black، كوكينيال أ الأحمر Cochineal red A وصبغة كاربنتور المذكورة أعلاه FDNB.م

More Related