K atcer ties aminosk bju kodus
Sponsored Links
This presentation is the property of its rightful owner.
1 / 24

Kā atcerēties aminoskābju kodus? PowerPoint PPT Presentation


  • 153 Views
  • Uploaded on
  • Presentation posted in: General

Kā atcerēties aminoskābju kodus?. Iepriekšējās lekcijas saturs. 20 a -aminoskābes veido proteīnus Aminoskābēm var būt hidrofobas, polāras vai lādētas sānu ķēdes Aminoskābes, reaģējot viena ar otru veido peptīda saiti Polipeptīda galveno ķēdi raksturo 3 torsijas leņķi phi, psi un omega

Download Presentation

Kā atcerēties aminoskābju kodus?

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Presentation Transcript


Kā atcerēties aminoskābju kodus?


Iepriekšējās lekcijas saturs

  • 20 a-aminoskābes veido proteīnus

  • Aminoskābēm var būt hidrofobas, polāras vai lādētas sānu ķēdes

  • Aminoskābes, reaģējot viena ar otru veido peptīda saiti

  • Polipeptīda galveno ķēdi raksturo 3 torsijas leņķi phi, psi un omega

  • Omega gandrīz vienmēr ir 180o, ir atļautas tikai dažas phi-psi kombinācijas

  • Proteīna hidrofobo kodolu veido pārsvarā hidrofobas aminoskābes, bet polārās un lādētās aminoskābes atrodas uz proteīna virsmas

  • Proteīnu galvenā ķēde var veidot otrējo struktūru - a spirāles un b virknes

  • Otrējās struktūras elementus savieno cilpas

  • Vienkāršas a spirāļu un/vai b virkņu kombinācijas veido motīvus

  • Vairāki motīvi kopā ar vēl papildus a spirālēm/ b virknēm un cilpām veido trešējo struktūru

  • Domēns ir proteīna daļa, kura spēj veidot stabilu trešējo struktūru ar savu hidrofobo kodolu. Proteīniem var būt no viena līdz pat vairāk kā desmit domēniem

  • Vairākas proteīnu molekulas var veidot ceturtējo struktūru, kura bieži ir simetriska


Proteīnu struktūru klasifikācija


Viendomēna un daudzdomēnu proteīni

  • Tā kā daudzdomēnu proteīnos katra domēna struktūra var būt radikāli atšķirīga, parasti strukturāli klasificē individuālus domēnus


Proteīnu domēni

b plāksnes saturošie

a spirāles saturošie

a/b jauktie


Alfa domēnu struktūras


  • a spirāles ir ļoti bieži sastopamas proteīnos

  • Vai a spirāle var pastāvēt viena pati?

Hidrofobais kodols

Izolētai a spirālei nav hidrofobā kodola, tāpēc šķīdumā tā būtu ļoti nestabila

Divas (vai 3,4, utt) spirāles var pakoties kopā un veidot hidrofobo kodolu


Savītā spirāle (“leicīna rāvējslēdzis”)

  • Vienkāršākais veids, kā savienot 2 a spirāles

  • Fibrillārajos proteīnos savītās spirāles var būt simtiem aminoskābju garas

  • Globulārajos proteīnos savītās spirāles ir daudz īsākas (~10-30 atlikumu)


Heptādes atkārtojumi

  • d: Parasti Leu

  • a: hidrofoba aminoskābe

  • e, g: bieži lādēta aminoskābe

  • b,c,f: lādēta vai polāra

1

8

15

22

2x3.5=7 (heptāde...)

Leu rāvējslēdzī a spirālē ir 3.5 (nevis 3.6) atlikumi uz vienu apgrizienu


Leu pakojas pret Leu

Eksperimentāli noteiktā struktūra

Oriģinālais Leu rāvējslēdža konceps (nepareizs!)


Mijiedarbības savītajā spirālē

  • Hidrofobajā kodolā mijiedarbojas leicīni un citi hidrofobi atlikumi

  • Spirāļu sānus savieno pretēji lādēti atlikumi

  • Uz ārpusi ir vērsti polāri un lādēti atlikumi


Četru spirāļu saišķis

  • Visizplatītākais a spirāļu pakošanās veids globulārajos proteīnos


4-spirāļu saišķī spirāles var būt paralēlas vai anti-paralēlas


Divi leicīna rāvējslēdži var veidot 4 spirāļu saišķi

  • 2x2 spirāles veido 2 Leu rāvējslēdžus

  • 2 rāvēsjlēdži pakojas viens pret otru

  • Parasti 4 spirāļu saišķi neveido 2 Leu rāvējslēdži, samērā netipisks gadījums

Leu rāvējslēdzis


a spirāļu domēni var būt lieli un komplicēti


Globīna folds

  • Viena no vissvarīgākajām a struktūrām

  • Atrodas daudzos neradniecīgos proteīnos

  • Cilvēkiem: mioglobīns & hemoglobīns

  • Aļģēm: gaismas savākšanas komplekss

  • Satur 8 a spirāles, kuras veido aktīvā centra kabatu


Mioglobīns


Hemoglobīns

  • Mioglobīns ir atrodams muskuļos kā skābekļa glabātuve

  • Hemoglobīns transportē kābekli no plaušām uz pārējo organismu

  • Mioglobīns ir monomērs

  • Hemoglobīns satur 4 monomērus: 2xa un 2x b

  • a un b ķēdes ir strukturāli līdzīgas un tām ir globīna folds


Hemoglobīns


Sirpjveida anēmija: molekulāra slimība

  • Veidojas, ja Glu 6 b ķēdē mutējas par Val


Hemoglobīna molekulu polimerizācija sirpjveida anēmijā

  • Mutētais valīns ievietojas citas hemoglobīna molekulas hidrofobajā kabatā


Mutantā hemoglobīna šķiedras eritrocītos

Mutant Normal


Kāpēc Glu 6 mutācija evolūcijas laikā nav eliminēta?

  • Mutācija pārsvarā satopama Āfrikā

  • Homozigotiem indivīdiem ir nodrošināta aizsardzību pret malāriju

  • Heterozigoti indivīdi ir asimptomātiski un viņiem malārija ir vieglā formā


Malārijas vēsturiskā izplatība

Sirpjveida anēmijas izplatība Āfrikā

Malārijas patreizējā izplatība


  • Login