Universitatea politehnica timi oara
This presentation is the property of its rightful owner.
Sponsored Links
1 / 44

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA PowerPoint PPT Presentation


  • 66 Views
  • Uploaded on
  • Presentation posted in: General

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA. CURS nivel MASTER. BIOINFORMATICA. Prof Dr George I Mihala ş UMF Victor Babeş. www.medinfo.umft.ro/dim/bioinformatica.htm. CURSUL 3. Noțiuni de BIOCHIMIE. Planul cursului. Aminoacizi Structură Proprietăți Proteine Legătura peptidică

Download Presentation

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Presentation Transcript


Universitatea politehnica timi oara

UNIVERSITATEAPOLITEHNICA TIMIŞOARA

CURS nivel MASTER

BIOINFORMATICA

Prof Dr George I Mihalaş

UMF Victor Babeş


Universitatea politehnica timi oara

www.medinfo.umft.ro/dim/bioinformatica.htm


Cursul 3

CURSUL 3

Noțiuni de

BIOCHIMIE


Planul cursului

Planulcursului

  • Aminoacizi

    • Structură

    • Proprietăți

  • Proteine

    • Legătura peptidică

    • Structuri: primară, secundară, 3D

  • Acizi nucleici

    • Nucleotide

    • Structura primară

    • Structura secundară


Compozi ia materiei vii

Compoziţia materiei vii


Aminoacizi proteine

AminoAcizi - Proteine


Aminoacizi structur sarcin electric

Aminoacizi - structură, sarcină electrică

  • Structura:

    • Formula generală H2N-CH-R-COOH

    • capătul carboxil (-COOH) este acid (pierde proton H+) şi devine -COO-

    • capătul amino (-NH2) este bazic/alcalin (acceptă proton ) şi devine -NH3+

    • caracter amfoter

  • Formeionice (zwitterioni)

  • Sarcina depinde de pH:

    • (+) în mediu acid

    • (-) în mediu bazic

  • pH izoelectric

    • molecula neutră

  • Electroforeza


Structura molecular standard

Structura moleculară standard


Reprezentarea structurilor moleculare

Reprezentarea structurilor moleculare


Aminoacizi coduri abunden

Aminoacizi:coduriabundenţă


Aminoacizi propriet i

Aminoacizi - proprietăţi

  • aaminoacizi: R legat la carbonul a

    • b aminoacizi (b alanină)

  • Izomerie

    • Optică (chiralitate): L şi D

      • [în proteine sunt numai L]

    • Structurală (stereochimică): S şi R

      • [în proteine sunt S la carbonul α, excepţie Cys (R) şi Gly (nonchiral)]

  • AA esenţiali : 9 (7)

    • Nu pot fi sintetizaţi în organism


Propriet i

Proprietăţi


Hidrofobicitate grup ri polare hidrofil grup ri nepolare hidrofob solubil n lipide

Hidrofobicitate (grupări polare = hidrofil, grupări nepolare = hidrofob, solubil în lipide)


List propriet i

Listă proprietăţi


Solubilitate densitate volum suprafa pk

Solubilitate, densitate, volum, suprafaţă, pK


Propriet i mas frecven apari ie

Proprietăţi (masă, frecvenţă apariţie)


Leg tura peptidic

Legătura peptidică


Universitatea politehnica timi oara

Structuraproteinelor- structura primară - secvenţa aminoacizilor- structurasecundară- structura terţiară- structura cuaternară


Structura secundar a proteinelor i

Structura secundară a proteinelor (i)

  • Corey şi Pauling (1943)

  • Alpha helix (MALEK)

    • met, ala, leu, glu, lys

    • gly şi pro – helix breakers

  • proprietăţi α-helix

    • 3,6 AA într-o spiră

    • pas: 5.21 Å

    • formă de şurub cu pasul spre dreapta

    • catene spre exterior

  • determinare – difracţie cu raze X(Perutz şi Kendrew, 1958)

Corey şi Pauling


Structura secundar a proteinelor ii

Structura secundară a proteinelor (ii)

  • Pliuri beta – AA aromatici (tri, tyr, phe) şi β-C (ile, val, tre)


Structura ter iar a proteinelor 3d

Structura terţiară a proteinelor (3D)

- legături între părţi (punţi de hidrogen, legături disulfidice, van der Waals)

- plieri, încovoieri – structură tridimensională complexă


Structura cuaternar a proteinelor

Structura cuaternară a proteinelor

  • legături între unităţi

  • proces catalizat de “holoenzime”

  • exemple

    • hemoglobina(4 subunităţi - tetramer)

    • ADN polimeraza

    • canalele ionice

  • proteine globulare


Structura proteinelor

Structura proteinelor


Structura primar a proteinelor

Structuraprimară a proteinelor

  • Succesiunea aminoacizilor – secvenţa se citeşte (şi se numerotează) de la capătul cu gruparea amino liberă


Determinarea structurii primare a proteinelor

Determinarea structurii primare a proteinelor

  • Metode biochimice de determinare a secvenţei

    • Cantitatea de aminoacizi (hidroliză în acizi)

    • Degradare Edman

    • Fracţionare prin digestie cu enzime proteolitice

    • Spectrometrie de masă

  • Deducere din secvenţa genelor


Exemple de structuri primare

Exemple de structuri primare

Ex: insulina (Sanger, 1951)


Aci zi nucleici

Acizi nucleici


Componentele acizilor nucleici o pentoz riboza sau de z oxi riboza acid fosforic o baz azotat

ComponenteleAcizilorNucleici:- o pentoză - riboza sau de(z)oxi riboza- acid fosforic- o bază azotată


Structura acizilor nucleici baze azotate nucleoside nucleotide

Structura acizilor nucleicibaze azotate, nucleoside, nucleotide


Acizi nucleici componente

Acizi nucleici - componente


Esterificarea leg turile fosfat pentoz

Esterificarea(legăturile fosfat - pentoză)


Formarea lan ului polinucleotidic

Formarea lanţului polinucleotidic


Adn i arn

ADN şi ARN


Perechi de baze azotate

Perechi de bazeazotate


Structura primar a adn

Structuraprimară a ADN


Perechile de baze n adn

Perechile de baze în ADN


Structura dublu helix watson crick 1953

Structura dublu helixWatson & Crick (1953)


Adn i arn1

ADNşiARN


Structura dublu helix a adn

Structura dublu helix a ADN


Pauza

PAUZA


  • Login