130 likes | 253 Views
Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám. Registrační číslo projektu: III/2VY_32_inovace_212. Přírodní látky Enzymy – 3 . část. Enzymová katalýza. S +E . ES. EP. E+ P. Obr. 1: enzymová katalýza. ENZYMY SNIŽUJÍ AKTIVAČNÍ ENERGII!. Aktivní místo.
E N D
Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám Registrační číslo projektu: III/2VY_32_inovace_212
Enzymová katalýza S +E ES EP E+ P Obr. 1: enzymová katalýza ENZYMY SNIŽUJÍ AKTIVAČNÍ ENERGII!
Aktivní místo • Za substrátovou specifitu enzymu odpovídá apoenzym • Část apoenzymu, na kterou se substrát váže se nazývá AKTIVNÍ MÍSTO • Substrát se do aktivního místa váže prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových můstků
Mechanismus enzymové katalýzy • Hypotéza zámku a klíče (Fischer) • Enzymy mají předem vytvořená vazebná místa, která jsou svým tvarem komplementární k substrátu Obr. 2: enzymový mechanismus
Mechanismus enzymové katalýzy • Hypotéza indukovaného přizpůsobení • enzym mění svůj tvar v reakci na navázání substrátu Obr. 3: model indukovaného přizpůsobení
Enzymová aktivita • Rychlost katalyzované reakce • Jednotkou je katal • 1 katal vyjadřuje množství enzymu, které způsobí přeměnu jednoho molu substrátu za jednu sekundu • Běžně se používá kat, nkat • Může být ovlivněna teplotou, pH, aktivátory, inhibitory
Vliv teploty na enzymovou aktivitu • Rychlost všech reakcí vzrůstá s rostoucí teplotou • van´t Hoffovo pravidlo – při vzrůstu teploty o 10 °C se zvyšuje reakční rychlost 2 - 4x • Enzymy jsou však bílkoviny při překročení kritické teploty dojde k denaturaci • Většina enzymů ztrácí aktivitu kolem 55 – 60 °C • Výjimkou jsou termofilní bakterie
Vliv pH na enzymovou aktivitu • Enzymy jsou citlivé na změny pH • Jsou aktivní pouze v úzké oblasti pH – pH optimum • Většina enzymů má pH optimum v neutrálním či slabě kyselém prostředí (pH 6 - 7) • Pepsin - pH 1,5 – 2,5 • Trypsin - pH 7,5 - 10
Vliv aktivátorů na enzymovou aktivitu • Řada enzymů je produkována v neaktivní formě (proenzym, zymogen) • Vlivem aktivátorů dochází k aktivaci • Aktivní místo je většinou skryté za krátkým řetězcem peptidu • Aktivátor tento peptid odštěpí • Př. trypsin je produkován ve formě trypsinogenu • Enteropeptidasa tenkého střeva odštěpí hexapeptid • Vzniká aktivní trypsin • Aktivita některých enzymů závisí na přítomnosti iontů (peptidasa – Mn2+, Co2+, Zn2+)
Použité zdroje • Středoškolské učebnice chemie: • MAREČEK, Aleš a Jaroslav HONZA. Chemie pro čtyřletá gymnázia: 3. díl. 1. vyd. Olomouc: Nakladatelství Olomouc s. r. o., 2005. ISBN 80-7182-057-1. • RŮŽIČKOVÁ, Květoslava a Bohumír KOTLÍK. Chemie II. v kostce. 3. vyd. Havlíčkův Brod: Fragment, 2004. ISBN 80-7200-761-0
Obrázky • Obr. č. 1: MagnusManske. Commons.wikimedia.org: Enzyme catalysis delta delta G.png[online].2010-06-04 [cit. 2013-02-21]. Dostupný pod licencí Creative Commons Uveďte autora-Zachovejte licenci 3.0 Unportedna <http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0a/Enzyme_catalysis_delta_delta_G.png>. • Obr. č. 2: Aehjanke. Commons.wikimedia.org: Enzyme mechanism 1.jpg • [online].2011-05-22 [cit. 2013-02-22]. Dostupný pod licencí Creative Commons Uveďte autora-Zachovejte licenci 3.0 Unportedna < http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fc/Enzyme_mechanism_1.jpg >. • Obr. č. 3: Fvasconcellos. Commons.wikimedia.org: Induced fit diagram.svg[online].2006-11-11 [cit. 2013-02-22]. Dostupný volně na <http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/24/Induced_fit_diagram.svg>.