RECEPTORES GPCR
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RECEPTORES GPCR. HORMONA. PROTEÍNA EFECTORA. RECEPTOR GPCR. Proteína G. SEÑAL. Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid. g. a. b. Existen dos grandes grupos de proteínas G. GDP / GTP.

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HORMONA

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Presentation Transcript


Hormona

RECEPTORES GPCR

HORMONA

PROTEÍNA EFECTORA

RECEPTOR

GPCR

Proteína G

SEÑAL

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

g

a

b

Existen dos grandes grupos de proteínas G

GDP / GTP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

fosfato

Las proteínas G son interruptores moleculares que tienen 2 estados :

Abierto y Cerrado.

OFF

Alfa - GDP

(inactiva)

GTP

inactivación

activación

Receptor

GPCR

ON

Alfa - GTP

(activa)

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

La Adenilato Ciclasa es activada por la proteína Gsa-GTP

cAMP

ATP

HORMONA

ADENILATO CICLASA

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

Gsa- GDP

Gsa- GTP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

R

R

cAMP

C

C

ATP

HORMONA

ADENILATO CICLASA

RECEPTOR

GPCR

El cAMP es el efector alostérico de las proteínas PKA

Gsa- GTP

PKA

2 R + 2C

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

R

R

C

C

Proteína efectora

( Sustrato )

cAMP

HORMONA

ADENILATO CICLASA

La unión de cAMP a las subunidades reguladoras de la PKA causa la disociación de las subunidades reguladoras de las catalíticas, que sufren un cambio conformacional y se activan.

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

R

R

Proteína efectora

( Sustrato )

Activa / inactiva

C

C

Arg-Arg-X-(Ser or Thr)-Y-

Secuencia consenso

reconocida por PKA

X es cualquier aminoácido

Y es un aminoácido no-polar

Arg se sustituye en ocasiones por Lys

Arg-Arg-Gln-Ala-Ile,

Secuencia autoinhibitoria

en R, que une e inhibe C


Hormona

Proteína efectora

( Sustrato )

Activa / inactiva

cAMP

ADP

ATP

HORMONA

ADENILATO CICLASA

La PKA activa actúa sobre las proteínas sustrato, caracterizadas por poseer dominios susceptibles de fosforilación, con restos de Ser / Thr.

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

HORMONA

ADENILATO CICLASA

La Fosforilación de la Proteína Efectora ( modificación covalente ) en restos de Ser / Thr es la causa del subsiguiente cambio conformacional que inactiva / activa la Proteína Efectora.

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

PKA

Transición Conformacional

Proteína efectora

( Sustrato )

Activa / inactiva

Proteína efectora

( Sustrato )

Inactiva / activa

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

Proteína efectora

( Sustrato )

Activa / inactiva

Proteína efectora

( Sustrato )

Inactiva / activa

HORMONA

ADENILATO CICLASA

La Fosforilación de la Proteína Efectora ( modificación covalente ) en restos de Ser / Thr es la causa del subsiguiente cambio conformacional que inactiva / activa la Proteína Efectora.

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

cAMP

PKA

Transición Conformacional

EFECTO BIOLÓGICO

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

HORMONA

ADENILATO CICLASA

El Sistema de la Adenilato Ciclasa Promueve una serie de Efectos Biológicos en cada tipo celular a través de la PKA.

Sin embargo cada tipo celular responderá de una forma diferente

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

PKA

Proteínas Efectoras

EFECTOS BIOLÓGICOS

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

+

PKA

PKA

ADENILATO CICLASA

HORMONA

Algunos de los efectos biológicos del Sistema de la Adenilato Ciclasa son promovidos mediante la regulación génica de una serie de genes que responden al cAMP.

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

dimerización

fosforilación

CREB

DNA

CRE

gen

núcleo

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

Pi

El Sistema Transductor de la Adenilato Ciclasa vuelve al estado basal gracias a la actividad GTPasa de Gsa-GTP

HORMONA

La actividad GTPasa es intrínseca

a las subunidades alfa

ADENILATO CICLASA

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GDP

X

Gsa- GTP

cAMP

ATP

ACTIVACIÓN PKA

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

Los Receptores inhibidores están asociados a Proteínas G inhibidoras, caracterizadas por poseer una subunidad alfa que en su forma activa estabiliza la conformación inactiva de la Adenilato Ciclasa.

HORMONA

Hormona ( Inhibidora de AC )

ADENILATO CICLASA

RECEPTOR

GPCR

X

Gia- GTP

RECEPTOR INHIBIDOR

Gia- GDP

Gsa- GDP

cAMP

ATP

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


Hormona

Existen otras formas de inactivación del sistema : Una de ellas es la degradacion de la hormona, otra forma es la inactivación del Receptor mediante fosforilación.

Pi

Pi

cAMP

ARRESTINA

ATP

La Proteína Arrestina se une a las formas fosforiladas de los Receptores para estabilizarlos en una conformación inactiva

HORMONA

ADENILATO CICLASA

RECEPTOR

GPCR

Gsa- GTP

Proteín Kinasa

Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid


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