Pourquoi la viande est tendre ?...

1. Bas-Saint-Laurent Pourquoi la viande est tendre ?... CHRISTIAN PELLETIER, agronome Conseiller régional en production animale Mise en pageNicole Côté Mai 2003

2. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ • Définition et unité de mesure • Physiologie de la tendreté • Régie d’élevage favorisant la tendreté • Gestion des carcasses affectant la tendreté

3. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ IMPORTANCEC’est la qualité sensorielle la plus importante pour le consommateur de boeuf DÉFINITIONC’est la facilité avec laquelle une viande se laisse mastiquer • MESURE • Panel de juges • Warner-Bratzler Shear force (WBS) (résistance de la viande) (lb – kg)

4. Tissus conjonctifs. Rôle passif . Enveloppe . Soutien tendon Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Physiologie Deux structures impliquées • Fibre musculaire. Rôle actif . Contraction . Réactions biochimiques

5. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Tissus conjonctifs • Protéines collagènes (plutôt blanches) • 21 isoformes de collagènes • 2 à 15 % de la M.S. du muscle • Répartis en 4 types ± solubles

6. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Tissus conjonctifs • Quantité et type varient selon l’âge, le type de muscle, la génétique, l’alimentation, la régie • Constitués en chaîne de collagène : la chaîne s’allonge avec le temps devenant plus épaisse, plus résistante et moins soluble.

7. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Collagène • Plus abondant avec l’âge Moins soluble avec l’âge • Plus abondant dans les épaules Moins abondant dans les fesses • Moins abondant chez les types culards • Plus soluble traité à la chaleur (cuisson) Gélatine • Stable lors de la maturation de la viande

8. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Fibre musculaire • Protéines myosines surtout • 10 isoformes de myosines • Propriété de contraction avec l’actine • La quantité et le type varient selon l’âge, le type de muscle, la génétique, le sexe, l’alimentation, la régie

9. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Fibre musculaire • Forme des chaînes de myofibrilles • Fibre glycolytique (muscle blanc) à contraction rapide • Fibre rouge à contraction lente

10. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Chimie contraction (lors de la mort) • Glycolyse anaérobique • Acide lactique • pH • Pression osmotique • Refroidissement FROID + HYDROLYSE + ACIDITÉ = STIMULUS

11. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Chimie contraction (lors de la mort) Ions Ca++ évacués de l’actine Différence potentiel actine-myosine Complexe actine-myosine formé ATPase ATP ADP + énergie = relâchement liens Glissement vers centre sarconière car stimulus persiste ADP + PC ATP Série de relâchement et fixation jusqu’à épuisement ATP (glycogène + O2 épuisé) Arrêt du relâchement sans ATP RIGOR

12. - Protéolyse par protéasome, cathepsines et surtout calpaïnes (enzyme calcium-dépendant). - Ca++ libéré active la calpaïne. - Hydrolyse des myofibrilles qui se rompent. - Il y a un inhibiteur enzymatique, la calpastatine, particulièrement abondante chez les bovins. Elle interfère surtout avec la calpaïne. - Les fibres glycolytiques se contractent plus rapidement, le pH baisse plus vite, le Ca++ libéré plus abondamment et l’attendrissement est plus rapide. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Attendrissement

13. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Régie d'élevage Vitesse de croissance • Vitesse de croissance rapide- Moins de collagène - Collagène plus soluble - Plus de fibres musculaires à contraction rapide • Gain compensatoire ou Croissance accélérée- Nouveau collagène est à chaîne courte et plus soluble - Plus de fibres glycolitiques

14. Alimentation avec Vit. D • 106 U.I. Vit/j 21 j-Ions Ca++-Calpaïne-Plus d’ions Ca++ captifs sur l’actine, donc des liens plus faibles-Reste à confirmer (recherches contradictoires) Alimentation avec Vit. E • 1 000 U.I. Vit/j 25 j-Collagène soluble-Reste à confirmer Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ

15. Fourrages vs concentrés - Aucune différence au même GMQ Orge vs maïs • Orge donnerait une viande plus tendre • Peut-être parce l’orge favorise un gras interstitiel ? Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ

16. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Génétique - Reliée à la génétique : Locus CAPN1 (agit sur calpaïne) - Héritabilité moyenne à élevée - Il existe des tests ADN (Australie) - Précision + efficacité des tests ???

17. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Manipulation - Éviter les activités physiques - Éviter le stress prolongé Une tension musculaire soutenue induit la synthèse de collagène et accroît les fibres à contraction lente

18. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Implants Les implants contribuent à diminuer la tendreté et la saveur. Plus la régie d’implants est agressive, pire c’est.

19. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Jeûne pré-abattage • 24-36 heures • Favorise calpaïnes • pH • Couleur et jutosité

20. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Gestion carcasses Maturation = 12-14 jours minimum Injection CaCl2 = Favorise l’action enzymatique calpaïne Suspension pelvienne = Les sarcomères restent plus allongés : dissociation de l’actomycine Hydrodyne = - Onde de choc - Carcasse immergée dans eau soumise à une explosion - Non commercial

21. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Gestion carcasses Stimulation électrique = Faible voltage au saignement : - Utilisation glycogène - pH plus rapidement - Libère Ca++- Calpaïne active plus vite - Évite durcissement du cryochocHaut voltage 1 heure après : - Bris myofibrilles à la ligne Z - 50 % moins risques de « dureté »

22. TENDRETÉ Gestion carcasses Refroidissement = Rapide :  -1o C durant 5 heures Arrêt rapide de glycolyse et arrêt ATP Contraction moins prononcée  pH  non commercial Normal :  + 10o C à + 15o C pendant 10 heures Calpaïne débute son activité

23. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Gestion carcasses Inhibiteur glycolitique = - Injection de citrate de Na dans carcasse fraîche (1 heure) - Inhibe la glycolyse, maintient pH , favorise la calpaïne. - Attendrissement accéléré (3-7 jours) - Couleur non altérée - RECHERCHE À POURSUIVRE

24. Bas-Saint-Laurent

25. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Persillage - Plusieurs chercheurs n’ont trouvé aucune différence significative après 12-14 jours de maturation. - Quelques références citent une influence de 3 à 10 %.

26. Bas-Saint-Laurent TENDRETÉ Persillage • Influence certaine à 10 jours de maturation ou moins par une action plutôt physique que chimique : • . Dilution des fibres collagènes par lipides . Diminution de la vitesse de refroidissement et du cryochoc

27. TENDRETÉ Quelques références Aalhus, J. L. et al. 1999. Modification de l’accrochage sur la chaîne d’abattage pour améliorer la tendreté de la viande bovine. Can. J. Anim. Sci 79 : 27-34. Boissy A. et al. 2002. Génétique et adaptation comportementale chez les ruminants : perspectives pour améliorer le bien-être en élevage. INRA Prod. Anim. 13 : 373-382. Brooks, J.C. et al. 2000. National beef tenderness survey – 1998. J. Ani. Sci. 78 :1852-1860. Denoyelle, C. 1995. Évolution de la flaveur de la viande bovine en fonction de la teneur en lipide intramusculaire. Viandes Prod. Carnés. 16 (3) 89-92. Eilers J. D. et al. 1996. Modification of early-postmortem muscle pH and use of postmortem aging to improve beef tenderness. J. Anim. Sci. 74 : 790-798. Geay Y. et al. 2002. Valeur diététique et qualité sensorielle des viandes de ruminants. incidence de l’alimentation des animaux. INRA Prod. Anim. 15 : 37-52. Harris S.E. et al. 2001. Antioxydant status affects color stability and tenderness of calciumchloride-injected beef. J. Anim. Sci.: 79-666-677.

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