aminosavak peptidek feh rj k n.
Download
Skip this Video
Loading SlideShow in 5 Seconds..
Aminosavak, peptidek, fehérjék PowerPoint Presentation
Download Presentation
Aminosavak, peptidek, fehérjék

Loading in 2 Seconds...

play fullscreen
1 / 31

Aminosavak, peptidek, fehérjék - PowerPoint PPT Presentation


  • 83 Views
  • Uploaded on

Aminosavak, peptidek, fehérjék. Aminosavak. Az emberi szervezet fehérjéi gyakorlatilag 20 L,  -aminosavból képződnek. A variációs lehetőségek és a változatos molekulatömegek bőven elégségesek a természetben előforduló 10 12 fehérjeféleség megvalósulásához. Szerkezetük

loader
I am the owner, or an agent authorized to act on behalf of the owner, of the copyrighted work described.
capcha
Download Presentation

PowerPoint Slideshow about 'Aminosavak, peptidek, fehérjék' - xanti


An Image/Link below is provided (as is) to download presentation

Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author.While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server.


- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - E N D - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Presentation Transcript
aminosavak
Aminosavak
  • Az emberi szervezet fehérjéi gyakorlatilag 20 L,-aminosavból képződnek.
  • A variációs lehetőségek és a változatos molekulatömegek bőven elégségesek a természetben előforduló 1012 fehérjeféleség megvalósulásához.
slide3
Szerkezetük
  • aminocsoport (a prolin kivételével)
  • karboxilcsoport
  • R- oldalláncban különböznek egymástól

(→eltérő a méretük, töltésük, fizikokémiai tulajdonságaik)

slide4

(-)

(-)

(+)

(+)

bázikus

apoláros

hidrofob

savas

töltés-nélküli

poláros

(+)

Az aminosavak csoportosítása

R

n h ny aminosav t rszerkezete
Néhány aminosav térszerkezete

Alanin izoleucin fenilalanin szerin glutamin

aszpartát

lizin

az aminosavak elektrok miai tulajdons gai
Az aminosavak elektrokémiai tulajdonságai
  • Neutrális vizes oldatban amino- és karboxilcsoportok ionizált állapotban vannak (ikerion).

(a –COOH csoportok disszociációja visszaszorul, az –NH2 csoport protont vesz fel)

(a –COOH csoportok disszociációja teljes)

az aminosavak optikai saj ts ga
Az aminosavak optikai sajátsága
  • A glicin kivételével aszimmetriás C-atomot tartalmaznak, optikailag aktív molekulák.
  • A fehérjéket L-konfigurációjú aminosavak alkotják.

(A szubsztituensek az óramutató járásával ellentétes irányban követik egymást)

az aminosavak f nyelnyel se
Az aminosavak fényelnyelése

A

  • Az aromás gyűrűt tartalmazó aminosavak (fenil-alanin, tirozin, triptofán) ultraibolya tartományban fényelnyelést mutatnak.
  • A Lambert-Beer törvény szerint a fényelnyelés mértéke alkalmas a koncentráció meghatározására:

E (A)= Lg I0/I=  * ℓ =  * c * ℓ

aminosavak legfontosabb reakci i
Aminosavak legfontosabb reakciói
  • Legfontosabb a ninhidrin-reakció : →
  • A konjugált kettőskötés- rendszer miatt ibolyáskék színű végtermék keletkezik (kivéve a prolint, mely sárgás színű).
  • A lizin -aminocsoportja ninhidrinnel nem reagál.
a peptidek
A peptidek
  • Az amino- és karboxilcsoport biológiai szempontból legfontosabb reakciója az, hogy vízkilépéssel peptidkötést alakítanak ki.

A peptidkötés jellemzői

  • mezoméria (A szén és nitrogén közötti kötés az egyszeres és kétszeres kovalens kötés közötti erősségű)→ a kötés merev → szabad rotáció nem lehetséges.
  • Energetikailag a transz izoméria a kedvezőbb.
biol giailag fontos nem feh rjefel p t aminosavak s sz rmaz kaik
Biológiailag fontos, nem fehérjefelépítő aminosavak és származékaik
  • Hidroxi- prolin, hidroxi- lizin – kötőszövet fehérjéiben (kollagén) Posztszintetikusan jönnek létre.
  • -alanin –koA-ban (az aminocsoport a -C atomhoz kapcsolódik)
  • -aminovajsav (GABA) (glutaminszármazék) – neurotranszmitter
  • dopamin (tirozin származék) – neurotranszmitter
  • tiroxin (tirozin származék) – pajzsmirigy jód tartalmú hormonja
  • hisztamin (hisztidin származék) – az allergiás reakciók mediátora
biol giai jelent s g peptidek
Biológiai jelentőségű peptidek
  • glutation
  • peptidhormonok
  • ACTH (Adrenokortikotrop hormon)
  • parathormon (mellékpajzsmirigy), kalcitonin (pajzsmirigy)
  • -endorfin
  • inzulin
glutation
Glutation
  • (Tripeptid, melyben a glutaminsav -aminocsoportja vesz részt a peptidkötésben)
  • A redoxirendszerekben fontos.
peptidhormonok
Peptidhormonok
  • Az oxitocint (neve:gyors szülés) és vazopresszint a hipotalamusz termeli és a hipofízis hátulsó lebenye tárolja.
  • Az oxitocin simaizomösszehúzó hatású, míg a vazopresszin a vízháztartás szabályozásában játszik fontos szerepet.
slide15
ACTH (Adrenokortikotrop hormon)

A hipofízis elülső lebenye termeli és a mellékvesekéregre hat.

  • parathormon (mellékpajzsmirigy), kalcitonin (pajzsmirigy)
  • A hipofízis által termelt lipotropin származéka a -endorfin, amely fájdalomcsillapító hatású.

Az enkefalinokkal együtt a morfinhoz hasonló a hatásuk.

  • Az inzulin a szénhidrátanyagcsere szabályozásában fontos hormon, melyet a hasnyálmirigy Langerhans-szigetei termelnek.
a feh rj k csoportos t sa
A fehérjék csoportosítása

Biológiai aktivitás alapján

  • Enzimek (pepszin, glükóz-foszfát-izomeráz)
  • Védőfehérjék(immunglobulinok)
  • Transzportfehérjék (hemoglobin, mioglobin, transzferrin (vas szállítás) szérumalbumin(zsírsavak))
  • Tartalékfehérjék (ovalbumin (tojásfehérje) kazein (tejfehérje) ferritin (vas) gliadin (búza) zein (kukorica) )
  • Hormonok (inzulin, ACTH)
  • Szerkezeti fehérjék (kollagén, elasztin, keratin)
  • Kontraktilis fehérjék (aktin, miozin)
  • Toxinok (kígyómérgek, diftériatoxin) a sejthártya lipidjeinek bontásával hemolízist idéznek elő.
a feh rjeszerkezet k l nb z szintjei
A fehérjeszerkezet különböző szintjei
  • A. elsődleges (primer) szerkezet
  • B. másodlagos (szekunder) szerkezet
  • C. harmadlagos szerkezet
  • D. negyedleges szerkezet
els dleges primer szerkezet
Elsődleges (primer) szerkezet
  • Az elsődleges (primer) szerkezetet az aminosavak kapcsolódási sorrendje határozza meg, de következtetni lehet belőle a további szerkezeti szintekre.
  • Az inzulin volt az első fehérje, amelynek az aminosavszekvenciája ismertté vált (Sanger)
  • Két polipeptidláncból áll: A-lánc 21, B-lánc 30 aminosavat tartalmaz. A két láncot két diszulfid híd kapcsolja össze, és az A-láncban található még egy diszulfid híd.
  • Inaktív előalakban termelődik (proinzulin), és a lánc közepéről egy kb. 30 tagú polipeptidrészlet kihasadásával jön létre.
  • A proinzulinnak is van egy előfutára, a pre-proinzulin, mely egy 19 aminosavból álló szignál-peptidet tartalmaz az N-terminális végen.
slide19
Az elsődleges szerkezet alapvető jelentőségét bizonyítja a sarlósejtes anémia, mely Afrika közép-nyugati részén fordul elő. A betegségben szenvedők vörösvértestjei sarló alakúak. A vörösvértestekben a hemoglobin kristályosodásra hajlamos, melynek következtében az oxigénszállító funkció csökken. A sarló alakú vörösvértestek aggregálódnak és trombotikus tüneteket okoznak.
  • A két hemoglobin két -lánca mindössze egyetlen aminosavban különbözik.
  • A normális hemoglobinban (HLA) levő glutaminsav (savas aminosav) helyett valin (neutrális aminosav) található, aminek következtében a HbS oldékonysága csökken.
slide20

Az azonos funkciót betöltő fehérjékben levő aminosav-sorrendből a rokonságra is lehet következtetni. (Pl. citokróm-c törzsfa)Megállapították, hogy az aminosavcserék száma és a fajok fejlődésében mutatkozó fejlődéstörténeti, időbeli távolság között egyenes arányosság van.

a feh rj k m sodlagos szerkezete szekunder strukt ra
A fehérjék másodlagos szerkezete (szekunder struktúra)
  • Röntgendiffrakciós vizsgálatok azt mutatják, hogy a fehérjékben periodikusan rendezett szerkezetek találhatók. Ennek két fajtája az -hélix és a -redőzött lemez.
  • Egy fehérjében nemcsak -hélix vagy -redő fordulhat elő, hanem ezek más szabályos (-turn(görbület)) vagy szabálytalan struktúrákkal (random coil) keveredhetnek.
az h lix
Az -hélix
  • Az -hélix úgy alakul ki, hogy a peptidsíkok a N-C-C=0 -kötések, mint tengelyek körül olyan szöggel fordulnak el, hogy egy hidrogénkötések által stabilizált helikális alakzat jön létre. A hidrogénkötések két, egymástól 4 peptidkötés-távolságra lévő amid N-atomja és a karbonil oxigén atomja között alakulnak ki.

A hidrogénhidak a hélix hossztengelyével majdnem párhuzamosak. Egy csavarmenet magassága 0,54 nm, mely 3,6 aminosavrészt alkot és a csavar jobb menetes (az óramutató járásával megegyező). Az R oldalláncok a hélix külső felszínén helyezkednek el. Néhány aminosav (pl. prolin) nem hélixképző.

red z tt lemez
-redőzött lemez
  • -redőzött lemezben (-pleated sheet) az egymást követő peptidsíkok kinyújtott, ún. cikkcakk szerkezetet alakítanak ki.
  • A peptidkötések úgy kerülnek közel egymáshoz, hogy két polipeptidlánc egymás mellett helyezkedik el, vagy egy polipeptidlánc különböző szakaszai kerülnek egymás közelségébe. /paralel- antiparalel/
  • A hidrogénhidak a hossztengelyre merőlegesen helyezkednek el. A glutaminsav megtöri a -szerkezetet.
a feh rj k harmadlagos szerkezete
A fehérjék harmadlagos szerkezete
  • A szekunder szerkezeti egységeket is tartalmazó polipeptidláncban további kölcsönhatások révén egymástól távol eső aminosavak egymáshoz közel kerülhetnek→ 3 dimenziós, globuláris formát alakíthatnak ki.
  • A fehérjék ezen három dimenziós, specifikus funkcióra alkalmas alakját natív konformációnak nevezzük.
  • A szerkezet stabilizálásában a következő nem kovalens kötések vesznek részt:

1. Hidrogénkötések

2. Elektrosztatikus kötések (ionos kötések, sókötés, sóhíd)

3. Apoláros kölcsönhatások

  • Ezeket kiegészíti még egy kovalens kötés (diszulfidhidak).
slide26
A fehérjék a hidroxil-, amino-, karboxil csoportjaik révén nagy mennyiségű vizet képesek megkötni hidrogénkötések kialakításával.
  • Vizes fázisban a fehérjék nagy része globuláris formába tekeredik fel (folding), a poláros oldalláncok befelé orientálódnak.
  • A fehérjék ionos karaktere (+ és – töltések száma) pH függő.
  • Amikor a + és – töltések száma megegyezik, a hidrátburok szétesik, a fehérje oldékonysága minimumra csökken.
  • Azt a pH értéket, ahol ez bekövetkezik izoelektromos pontnak nevezzük (IP).
  • Egy láncból felépülő fehérjén belül különböző funkciókat ellátó nagyobb struktúrelemek (domének) képződhetnek.
a feh rj k negyedleges szerkezete kvaterner strukt ra
A fehérjék negyedleges szerkezete (kvaterner struktúra)
  • Több globuláris fehérje kapcsolódik össze /dimer, tetramer, stb./ → alegységek („subunit”)
  • Ha azonos szerkezetű fehérjék kapcsolódnak össze homomernek, ha különböző szerkezetűek, heteromernek nevezzük.
slide28
Röntgendiffrakciós vizsgálattal először a mioglobin térszerkezetét J.C. Kendrew állapította meg. Moltömege 16.900, mely kb. 1 hemoglobin alegységnek felel meg, 152 aminosavat tartalmaz.
  • A hemoglobin 4 alegységből áll (tetramer): a 2 (1, 2) alegység 141, a 2 (1 , 2) alegység 146 aminosavból épül fel.
slide29
Felépítésük: HEM (4 pirrol gyűrűből álló porfirinváz) melynek közepén Fe van. A vas négy koordinációs kötéssel a pirrol gyűrűhöz, kettővel a globin 1-1 hisztidil- oldallánchoz kötődik. (E7 és F8) →Lehetővé teszi, hogy a vas két vegyértékű (Fe2+) állapotban maradjon.
  • Az egyik His a proximális (F8 helyzetű), másik a disztális His (E7 helyzetű). Az előzővel a Fe szoros, utóbbival laza kapcsolatot alakít ki.
a mioglobin s hemoglobin oxig n tel t si g rb je
A mioglobin és hemoglobin oxigén telítési görbéje.
  • A mioglobin már alacsony O2 nyomáson képes az O2-t felvenni → telítési görbéje hiperbola. /csak egy alegységből áll/
  • A hemoglobin O2 telítési görbéje szigmoid (S alakú).

/4 alegységből áll, és az alegységek között pozitív kooperativitás van: Az első alegység térszerkezete az O2 kötés után megváltozik, ez kedvez a második alegység O2 megkötésének/