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Las proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales. Comprenden, con ADN, ARN, polisacáridos y lípidos, cinco clases de complejas biomoléculas que se encuentran en las células y en los tejidos. Son los principales elementos de construcción (en forma de aminoácidos) para músculos, sangre, piel, pelo, uñas y órganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía.
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.
Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11 son no esenciales. Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp). Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento celular (lactancia e infancia)Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).
Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación y deaminaciónoxidativaTransaminaciónEs este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.
Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alanina-aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.DeaminaciónoxidativaProceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:
Aminoácido(s)ProductoIle, Leu, LysAcetil-CoATyr, PheAcetoacetatoGln, Pro, ArgGlu y alfa-cetoglutaratoHisGlu y alfa-cetoglutaratoThr, Met , Val Succinil-CoATyr, Phe, AspFumaratoAsp, AsnOxaloacetatoSer, Gly, CysPiruvatoTrpAlanina y piruvato
La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación.La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial metionina.La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la fenilalaninahidroxilasa.
