บทที่ 3 เคมีที่เป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต

1. บทที่ 3เคมีที่เป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต Biology (ว 40241)

2. บทที่ 3 เคมีที่เป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต3.1 สารอนินทรีย์3.1.1 น้ำ 3.1.2 แร่ธาตุ3.2 สารอินทรีย์3.2.1 คาร์โบไฮเดรต 3.2.2 โปรตีน 3.2.3 ลิพิด 3.2.4 กรดนิวคลีอิก 3.2.5 วิตามิน3.3 ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

3. จุดประสงค์การเรียนรู้จุดประสงค์การเรียนรู้ • 1. สืบค้น วิเคราะห์และอธิบายการเกิดปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต จำแนกประเภทของปฏิกิริยา • 2. สำรวจตรวจสอบ วิเคราะห์ และอธิบายการทำงานของเอนไซม์จากสิ่งมีชีวิต • 3. สืบค้นข้อมูล และอธิบายการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ และอธิบายการทำงานของตัวยับยั้งเอนไซม์

4. ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

5. ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต • 1. ปฏิกิริยาคายพลังงาน (Exergonic reaction) หมายถึง ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นแล้วจะปล่อยพลังงานออกมา มากกว่า พลังงานกระตุ้นที่ใส่เข้าไป • 2. ปฏิกิริยาดูดพลังงาน (Endergonic reaction) หมายถึง ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นแล้วจะปล่อยพลังงานออกมา น้อยกว่า พลังงานกระตุ้นที่ใส่เข้าไป

6. โมเลกุลของน้ำเกิดจากอะตอมของธาตุออกซิเจนใช้อิเล็กตรอนร่วมกับไฮโดรเจนทำให้เกิดแรงดึงดูดกัน  แรงดึงดูดนี้เป็นพันธะโคเวเลนท์  ดังเห็นจากการแยกน้ำด้วยไฟฟ้าที่แสดงโดยสมการนี้

7. ออกซิเจนที่อยู่ในบรรยากาศจะรวมตัวทางเคมีกับไฮโดรเจนอย่างรวดเร็ว  และคายพลังงานออกมา  ดังสมการต่อไปนี้

8. ปฏิกิริยาคายพลังงาน (exergonic  reaction)

9. ปฏิกิริยาคายพลังงาน (exergonic  reaction)

10. ปฏิกิริยาดูดพลังงาน (endergonic  reaction)

11. ปฏิกิริยาดูดพลังงาน (endergonic  reaction)

12. http://io.uwinnipeg.ca/~simmons/1115/cm1503/energy.htm

14. Catalysts: these are substances that speed up the reaction rate by lowering the "hill". That is the reactants fo to products faster because the catalyst lowers the activation energy needed to get to the spontaneous reaction. http://io.uwinnipeg.ca/~simmons/1115/cm1503/energy.htm

15. Enzyme • ปฏิกิริยาเคมีที่มนุษย์นำมาใช้ประโยชน์ประเภทแรก - ปัจจุบัน คือ alcoholic fermentation • 1871 (Louia Pasteur) การหมักน้ำตาลในแอลกอฮอล์จะเกิดขึ้นได้ต้องอาศัยยีสต์ที่ยังคงมีชีวิตอยู่ • Liebig การหมักน้ำตาลนี้เกิดจากสารเคมีที่อยู่ในเซลล์ของยีสต์ โดยไม่จำเป็นต้องมีชีวิตอยู่ • 1897 (Buchner) พิสูจน์ให้เห็นว่าสารสกัดสามารถก่อให้เกิดการหมักได้

16. Enzyme • สารสกัดจากยีสต์ประกอบด้วยเอนไซม์หลายชนิด โดยเอนไซม์เหล่านี้ทำงานได้ทั้งในสภาพที่อยู่ในเซลล์ และในสภาพที่ถูกสกัดออกจากเซลล์ • 1878 (Kuhne) นำคำว่า “enzyme” มาใช้เป็นครั้งแรก ซึ่งมาจากภาษากรีก แปลว่า in yeast

17. Enzyme • Enzyme หมายถึงสารเคมีจำพวกโปรตีนที่เซลล์ผลิตขึ้นเพื่อทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี (Catalyze) ให้เกิดเร็วขึ้น โดยการลดพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยา (activation energy)

18. คุณสมบัติในการเป็นตัวเร่งของเอนไซม์คุณสมบัติในการเป็นตัวเร่งของเอนไซม์ • 1. เอนไซม์เป็นสารที่ทำให้อัตราเร็วของปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น 108 - 1020 เท่า เมื่อเทียบกับปฏิกิริยาที่ไม่มีเอนไซม์เร่ง และ • 2. เมื่อปฏิกิริยาสิ้นสุด เอนไซม์ก็สามารถทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยานั้น ๆ ได้อีก • 3. เอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาเคมีได้อย่างมีประสิทธิภาพ แม้มีปริมาณเพียงเล็กน้อย • 4. เอนไซม์มีความจำเพาะ (specificity) กับสารที่เป็นซับสเตรท (substrate specificity) • 5. เอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้โดยไม่ต้องใช้อุณหภูมิและความดันสูง

19. เมื่อปฏิกิริยาสิ้นสุด เอนไซม์ก็สามารถทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยานั้น ๆ ได้อีก

20. โครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์โครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์ • Apoenzyme ส่วนที่เป็นโปรตีน • Cofactor ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน 1. Coenzyme เป็นสารอินทรีย์ เช่น NAD+ , NADP+ , FAD 2. Prosthetic group เป็นสารอนินทรีย์ เช่น cytochrome oxidase มี Fe เป็นองค์ประกอบ

21. การทำงานของเอนไซม์ • โมเลกุลที่เข้าเกาะกับเอนไซม์เพื่อให้เกิดการคะตะไลซ์ เรียกว่า ซับสเตรท (substrate) • ที่ผิวของเอนไซม์ตำแหน่งที่ซับ สเตรทเข้าเกาะเพื่อให้เกิดการคะตะไลซ์ เรียกว่า แอคทีฟ ไซท์ (active site) ทำให้เกิดสารประกอบที่เรียกว่า เอนไซม์ซับสเตรท • เอนไซม์ เปรียบเสมือนกุญแจ • ซับสเตรท เปรียบเสมือนแม่กุญแจต่อมาจะเปลี่ยนไปเป็น ผลิตภัณฑ์ • เอนไซม์ที่แร่งปฏิกิริยาชีวเคมีในการสลายตัวของ H2O2 คือ เอนไซม์คะตะเลส (catalase) • สารเคมีที่สามารถให้ปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่ง ปฏิกิริยานั้นหยุดชะงักลงเรียกว่า ตัวยับยั้งเอนไซม์ (Inhibitor) ซึ่งมีโครงสร้างคล้ายซับสเตรท จะเข้าจับ เอนไซม์ที่ที่แอกทีฟไซท์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถจับกับ ซับสเตรทได้ปฏิกิริยาจึงหยุดชะงักลง • พลังงานที่ใช้ในการสลายพันธะเคมี เรียกว่า พลังงานพันธะ (bond energy)

23. An enzyme catalyzes the reaction of two substrates to form one product.

24. ทฤษฎีการเกิดปฏิกิริยาระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรททฤษฎีการเกิดปฏิกิริยาระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรท • 1. ทฤษฎีแม่กุญแจและลูกกุญแจ (Lock and Key theory) การที่ซับสเตรทจะเข้ารวมกับ active site ของเอนไซม์ได้นั้น จะต้องมีโครงสร้างที่สวมพอดีกันเปรียบเสมือนแม่กุญแจกับลูกกุญแจ • 2. ทฤษฎีเหนี่ยวนำให้พอดี (Induced fit theory) ซับสเตรทจะไปเหนี่ยวนำ active site ของเอนไซม์ให้เปลี่ยนมาสวมเข้ากับซับสเตรทได้พอดี

25. Lock and Key Theory

26. Induced-Fit Theory

27. Induced-Fit Theory

28. อัตราการทำงานของเอนไซม์อัตราการทำงานของเอนไซม์ • 1. ความเข้มข้นของ substrate และความเข้มข้นของ enzyme • 2. อุณหภูมิ • 3. ความเป็นกรด - เบส (pH) • 4. ตัวยับยั้งเอนไซม์ (enzyme inhibitors) • 4.1 ตัวยับยั้งแบบแข่งขัน (competitive inhibitors) • 4.2 ตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขัน (non-competitive inhibitors) • 4.3 ตัวยับยั้งแบบจับกับเอนไซม์ซับสเตรท (uncompetitive inhibitors)

29. Substrate concentration and enzyme concentration

30. Temperature

31. pH

32. ตัวยับยั้งเอนไซม์ (enzyme inhibitors)

33. competitive inhibitors • ตัวยับยั้งเอนไซม์เข้าจับกับ active site ทำซับสเตรทไม่สามารถเข้าทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ได้

34. competitive inhibitors

36. non-competitive inhibitors • ตัวยับยั้งเอนไซม์เข้าจับกับเอนไซม์ที่ตำแหน่งอื่น ๆ ที่ไม่ใช่ active site ทำให้โครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยน หรือไม่สามารถทำงานได้

37. non-competitive inhibitors

38. non-competitive inhibitors

39. activators  = small molecules which attaches to an allosteric enzyme and activates it, thus increasing rates

41. uncompetitive inhibitors • ตัวยับยั้งเอนไซม์เข้าจับกับสารเชิงซ้อนของเอนไซม์-ซับสเตรท (ES-complex) เกิดเป็น เอนไซม์-ซับสเตรท-ตัวยับยั้ง (ESI-complex) ทำให้ปฏิกิริยาเกิดไม่ได้

42. uncompetitive inhibitors

43. Key Concepts • Enzymes catalyze reactions by lowering the activation energy necessary for a reaction to occur. The molecule that an enzyme acts on is called the substrate. In an enzyme-mediated reaction, substrate molecules are changed, and product is formed. The enzyme molecule is unchanged after the reaction, and it can continue to catalyze the same type of reaction over and over

44. Enzyme • Each enzyme is specific for the reaction it will catalyze. In this laboratory, • Enzyme = catalaseSubstrate = hydrogen peroxide (H2O2)Products = water and oxygen • H2O2 catalase H2O + O2 • If a small amount of catalase is added to hydrogen peroxide, you will be able to observe bubbles of oxygen forming.

45. Enzyme

46. Enzyme StructureEnzymes are globular proteins. Their folded conformation creates an area known as the active site. The nature and arrangement of amino acids in the active site make it specific for only one type of substrate.

47. Binding SpecificityEven when different substrate molecules are present, only those that have the specific shape complementary to the active site are able to bind with the enzyme's active site.

48. Induced FitWhen an enzyme binds to the appropriate substrate, subtle changes in the active site occur. This alteration of the active site is known as an induced fit. Induced fit enhances catalysis, as the enzyme converts substrate to product

49. pH and Enzyme FunctionEach enzyme functions best within a certain pH range. For example, the enzyme pepsin, which works in your stomach, functions best in a strongly acidic environment. Lipase, an enzyme found in your small intestine, works best in a basic environment.

50. Conclusion • ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตมี 2 ประเภท คือ ปฏิกิริยาคายพลังงาน และปฏิกิริยาดูดพลังงาน • ปฏิกิริยาเหล่านี้จำเป็นต้องอาศัยเอนไซม์ช่วยเร่งการเกิดปฏิกิริยา • ค่า pH , อุณหภูมิ , ความเข้มข้นของซับสเตรท และความเข้มข้นของเอนไซม์มีผลต่อปฏิกิริยาต่างๆ ในเซลล์ • ปฏิกิริยาอาจชะงักหรือหยุดไป ถ้ามีสารที่มีสมบัติยับยั้งการทำงานของเอนไซม์เข้ารวมกับเอนไซม์หรือซับสเตรท