Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды)

1. Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) Работу выполнил ученик 11 класса Смолин Г. А. Учитель Попова С.А.

2. Определение • Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств.

3. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

4. Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

5. Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии. Фредерику Сенгеру Максим Перуце Джоном Кендрю

6. Свойства Размер Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот. Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)

7. Растворимость

8. Денатурация Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры . Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок альбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным

9. Структура Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. На первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

10. Уровни организации К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться. Первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка.

11. Первичная структура Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения аминокислот.

12. Вторичная структура Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

13. Третичная структура Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;водородные связи; гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

14. Четвертичная структура Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

15. Ссылки на источники информации и изображения • http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8 • http://elementy.ru/trefil/77 • http://www.xumuk.ru/encyklopedia/486.html • http://www.google.ru/imgres?imgurl=&imgrefurl=http%3A%2F%2Fwww.woman.ru%2Fhealth%2Fdiets%2Farticle%2F79670%2F&h=0&w=0&sz=1&tbnid=Zu-hHnyRWqfgxM&tbnh=188&tbnw=268&zoom=1&docid=f3FCcZjaeureMM&ei=0FWnUoiUM8vMygPClIDoDQ&ved=0CAIQsCUoAA • http://www.google.ru/imgres?imgurl=&imgrefurl=http%3A%2F%2Fvadim-blin.narod.ru%2Faxiomatica%2FPuc.htm&h=0&w=0&sz=1&tbnid=l2mEPZGRZUbmgM&tbnh=301&tbnw=167&zoom=1&docid=pqk8dbqzmoi75M&ei=vUunUuqTOOrNygPj14GQBw&ved=0CAIQsCUoAA • https://www.google.ru/search?q=%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8&newwindow=1&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ei=SkOnUtWzKPHS4QSH_IDIDw&ved=0CAcQ_AUoAQ&biw=1391&bih=878#newwindow=1&q=%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8%20%D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8%D1%8F&revid=958098357&tbm=isch&imgdii=_