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Andamento dell'attività enzimatica in funzione della temperatura. Enzimi. (tratto AB), crescente, corrisponde all'aumento dell'attività dell'enzima fino a un massimo per effetto di una contemporanea diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

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enzimi

Andamento dell'attività enzimatica in funzione della temperatura.

Enzimi

(tratto AB), crescente, corrisponde all'aumento dell'attività dell'enzima fino a un massimo per effetto di una contemporanea diminuzione dell'energia di attivazione della reazione

(tratto BC), decrescente fino a un valore asintotico della temperatura, è l'effetto combinato dell'aumento di attività enzimatica proporzionale all'aumento di temperatura e della diminuzione brusca di tale attività per sottrazione di enzima denaturato

(tratto CD) asintotica a un valore limite di temperatura, corrisponde alla totale e irreversibile inattivazione dell'enzima per denaturazione.

enzimi1

Andamento dell'attività enzimatica in funzione della temperatura.

Enzimi

Sperimentalmente, in vitro, si è rilevato che la velocità di gran parte delle reazioni enzimatiche in media raddoppia per ogni aumento di 10 °C di temperatura:

Temperatura ottimale:

• varia da un enzima all'altro;

• dipende dal particolare sistema cellulare;

inibizione enzimatica

Inibitori enzimatici sono sostanze in grado di rallentare o arrestare la catalisi enzimatica

In base alla loro natura essi vengono classificati in :

Specifici: sono composti che hanno affinità per un particolare enzima, si legano al sito catalitico o in un'altra zona spaziale della molecola enzimatica (sito di regolazione o allosterico )

Aspecifici. possono essere sia sostanze sia condizioni operative che modificano l'azione catalitica di qualsiasi enzima.

INIBIZIONE ENZIMATICA

inibizione enzimatica1

Inibitori enzimaticiSpecifici: sono composti che hanno affinità per un particolare enzima e si legano al sito catalitico  COMPETITIVI

INIBIZIONE ENZIMATICA

SUBSTRATO

PRODOTTO

INIBITORE

inibizione enzimatica2

Inibitori enzimaticiSpecifici COMPETITIVI

INIBIZIONE ENZIMATICA

  • CARATTERISTICHE:
  • Presentano delle analogie nella struttura molecolare con il sub strato
  • La loro azione inibitrice dipende dall’affinità rispetto al substrato e dalla loro concentrazione
  • La loro azione è reversibile.
inibizione enzimatica3

Inibitori enzimaticiSpecifici ALLOSTERICI

Agiscono su di un sito diverso da quello attivo

INIBIZIONE ENZIMATICA

Prodotto finale

inibitore

substrato

enzima

Regolazione a feedback

substrato

Enzima

modificato

inibizione enzimatica4

Inibitori enzimaticiSpecifici ALLOSTERICI

Agiscono su di un sito diverso da quello attivo

INIBIZIONE ENZIMATICA

INIBITORI: deformazione spaziale della struttura della molecola enzimatica,

EFFETTORI sostanze che, collocatesi nel sito allosterico, sono capaci di rendere più «accogliente» quello catalitico per effetti sterici analoghi.

inibizione enzimatica5

Inibitori enzimaticiSpecifici ALLOSTERICI

Agiscono su di un sito diverso da quello attivo

INIBIZIONE ENZIMATICA

  • CARATTERISTICHE:
  • NON Presentano delle analogie nella struttura molecolare con il sub strato
  • La loro azione inibitrice NON dipende dall’affinità rispetto al substrato e dalla loro concentrazione
  • La loro azione è reversibile.
  • Possono agire con una regolazione a feedback
inibitori aspecifici
INIBITORI ASPECIFICI

Si distinguono in base reversibilità della loro azione in:

  • Irreversibili
    • Precipitazione
    • Denaturazione dell'enzima
  • Reversibili
    • Metalli pesanti con azione complessante

Si distinguono in base meccanismo d’azione in:

Su gruppi funzionali

    • Metalli pesanti
  • Su caratteristiche strutturali (perdita della struttura II° e III°)
    • Precipitanti
    • Acidi e basi forti
    • Denaturanti
  • Su proprietà fisiche e chimiche
    • Temperatura
meccanismo d azione
MECCANISMO D’AZIONE

L’andamento energetico di un areazione si compone delle seguenti fasi

meccanismo d azione4
MECCANISMO D’AZIONE

Come il catalizzatore riduce l’energia di attivazione?

1) meccanismo di orientamento spaziale del substrato in un sito particolare dell'enzima specifico tale da permettere il massimo contatto tra le parti reagenti.

2) adattamento indotto per il qaule si immagina che il sito attivo non sia rigido, ma che si modelli sul substrato provocando un adattamento complementare e una precisa giustapposizione che deformi in parte, oltre che il sito catalitico dell'enzima, anche la molecola del substrato stesso

Es. per reazioni enzimatiche in presenza di due o più substrati e con notevoli dimensioni rispetto al sito catalitico, durante le qauli i substrati si uniscono per dare origine a nuovi legami..