Proteínas

1. Proteínas Nutrição Humana Jean Márcia Oliveira Mascarenhas

2. Conceito • São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e (N) e nitrogênio. São constituídas por dois grupos funcionais: o grupo amina (R-NH-) e o grupo carboxila (R-CO-), derivados dos aminoácidos (aa) através dos quais se estabelecem as ligações peptídicas que formam os aa.

3. Estrutura

4. Função • Estrutural ou plástica • São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras. • Hormonal • Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho). • Defesa • Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. • O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

5. Função • Energética • Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas. • Enzimática • Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as lípases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas. • As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura. • Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química. • Condutoras de gases • O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

6. Exemplos • Tirosina – precursor da melanina, epinefrina • Arginina e Histidina – síntese na uréia • Glicina – combina a compostos tóxicos trasnformando-os em não tóxicos • Histidina – síntese da histamina • Glutamina síntese do Ác. Glutâmico

7. Produção Endógena e Exógena • Se classificam: • Essenciais • Não essenciais • Condicionalmente Essenciais

8. ClassificaçãoNão Polar: Compõem o núcleo hidrofóbico das proteínasPolar: Estabilizam e contribuem para a estrutura terciária

9. Outras classificações • Simples (por hidrólise produz apenas aa) →albuminas, globulinas e gluteínas • Conjugadas → lipoproteínas, glicopreteínas • Globulares (fluidos e tecidos)→ caseína, ovoalbumina, globulinas • Fibrosas →queratina, fibrina, miosina, colágeno →gelatina

10. Digestão e absorção • Inicia-se no estomago, pepsina • Enzimas proteolíticas e pancreáticas • Diptídeos e tripeptídeos em aa • A maior parte da proteína da dieta é absorvida como aa • Para 90 a 100g da dieta + 60 a 70g endógena + 2g plasma + 6 a 12 das fezes = 150 a 200g/dia • Segundo RDA , pessoas saudáveis devem ingerir 45g proteínas de alto vb (valor biológico) e 65g proteínas de baixo vb • Perde-se em média 5g pela pele, 25g pelo sangue, 70g pelo trato intestinal e 75g tecido muscular por dia

11. Metabolismo Protéico • “Turnover protéico” • Para síntese é necessários a presença de todos os aa • Todos os essenciais devem estar presentes • A síntese é controlada em cada célula de DNA • E a ligação entre os aa ocorre com a ajuda do RNA • Quando falta fontes de energia a proteína poder ser utilizada através de gliconeogênese • Poucas são as fontes de Proteínas que possuem todos os aa • Segundo dados dos EUA 65% das fontes de proteínas na dietas são de origem animal, 35% vegetal (grãos) e 5% frutas e hortaliças

12. Formas de desnaturaçãoGeralmente leva a perda de sua função • Calor – o aumento da temperatura favorece vibrações no interior da molécula e a energia destas vibrações pode se tornar grande o suficiente para desfazer a estrutura terciária. • Extremos de pH – ocorre alteração das cargas da proteína e as interações eletrostáticas se reduzem de modo drástico. • Detergentes – tendem a desfazer interações hidrofóbicas, como por exemplo o dodecil sulfato de sódio (SDS). • Outros reagentes – (uréia, hidrocloreto de guanidina) formam pontes de hidrogênio com a proteína, as quais são mais fortes do que aquelas dentro da proteína. Também podem desfazer interações hidrofóbicas. • Solventes orgânicos (acetona e etanol)- agem primariamente pela ruptura das interações hidrofóbicas que fazem estável algumas proteínas.

13. Influência do processamento • 1 – Tratamentos térmicos (desnaturação de enzimas) • 2 – Acidez ou alcalinidade elevada • 3 – Oxigênio • 4 –Luz • 5 – Atividade de água • Altas temp. em curtos tempo são menos prejudiciais que baixas temp. por longos períodos

14. O Excesso e Falta • Produz efeitos negativos, toxicidade, imbalanço • DP (kwashiorkor), DC (Marasmo), DPC • Existe em toda parte do mundo • Infância e adolescência • Populações menos favorecida • Provoca baixa quantidade de N na urina, edema, perda da massa muscular, queda da imunidade, elevação das infecções que demanda mais proteínas

15. Principais Proteínas Alérgenasnos Alimentos • Glutén (Prolaminas e gluteínas) → (trigo, aveia, centeio, cevada, malte); A principal fração do glutén →Gliadina, Doença Celíaca►Linfoma céls. T • Leite (caseínas beta-globulinas, alfa-lactoalbuminas); • Peixe → devido a contaminação por bactérias, resulta em histamina; • Soja (lecitina) → P34 alergênica • Nozes/castanhas/amendoins →aflotoxinas →Aspergillus Flavus e Parasiticus • Crustáceos e frutos do mar →parasita Anisakis simplex • Ovos → ovoalbumina presente na clara