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PACES - UE1 2013-2014

PACES - UE1 2013-2014. ED 2 Biochimie. Catabolisme glucidique Production d’énergie Mise en réserve de l’énergie Régulation hormonale. Question 1

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PACES - UE1 2013-2014

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  1. PACES - UE1 2013-2014 ED 2 Biochimie Catabolisme glucidique Production d’énergie Mise en réserve de l’énergie Régulation hormonale

  2. Question 1 Le schéma ci-dessous représente une séquence métabolique de la glycolyse anaérobie (la réversibilité des réactions n’est pas précisée). Chacune des cases vides correspond à un composé (I, II, III, IV…) et les chiffres (1), (2) et (3) indiquent les enzymes impliquées. A: le composé I est le 3-phosphoglycéraldéhyde B: le composé V est le phosphoénolpyruvate C: l’enzyme (1) est une déshydrogénase D: l’enzyme (2) est une phosphatase E: plusieurs iso-enzymes existent pour l’enzyme (3)

  3. Question 1 : le schéma ci-dessous représente une séquence métabolique de la glycolyse anaérobie A : I est le 3-phosphoglycéraldéhyde 3-P-glycéraldéhyde (3-PGA) NAD+ LDH Pi B : V est le phospho-énolpyruvate NADH + H+ (V) : Pyruvate 3 PGA-DH pyruvate ADP C : l’enzyme (1) est une déshydrogénase D : l’enzyme (2) est une phosphatase P-glycérate kinase ATP Kinase E : plusieurs iso-enzymes existent pour l’enzyme (3)

  4. M4 M3H M2H2 MH3 H4 dépôt Lactate déshydrogénase LDH : 5 isoenzymes 2 gènes 2 polypeptides : M(uscle) et H(eart) association non covalente de 4 chaînes polypeptidiques H ou M

  5. Question 2 Le schéma ci-dessous représente un point de contrôle important de la glycolyse hépatique : A : E1 est une phosphatase B : E2/E’2 est la PFK-1 C : le composé (2) est un activateur de la PFK-1 D : l’AMPc active une protéine kinase E : la production d’AMPc a pour conséquence une déphosphorylation de l’enzyme bifonctionnelle E2/E'2

  6. Question 2 : le schéma ci-dessous représente un point de contrôle important de la glycolyse hépatique néoglucogenèse ATP ADP 2ATP 2Pi ATP PKA PP PFK-1 2H2O 2ADP ADP H2O Pi E2/E’2 : PFK-2/Fr-2,6-bisphosphatase glycolyse PKA = protéine kinase dépendant de l’AMPc PP = protéine phosphatase 2A

  7. Question 2 AMP + - 2ATP Citrate 2Pi PKA PP 2H2O 2ADP ATP ADP ATP PFK-1 E2/E’2 PFK-2/FBPase-2 ADP H2O Pi A : E1 est une phosphatase E1 est une kinase / PFK1 phosphofructokinase E2/E’2 PFK-2 / Fr 2,6-bisphosphatase-2 B : E2/E’2 est la PFK-1 AMP est activateur C : (2) est un activateur de la PFK-1 ADP

  8. F-2,6-BP + 2ATP 2ADP 2Pi PP 2H2O Question 2 ATP ADP ATP E2/E’2 PFK-2/FBPase-2 PKA PFK-1 ADP H2O Pi D : l’AMPc active une protéine kinase E : la production d’AMPc a pour conséquence une déphosphorylation de l’enzyme bifonctionnelle E2/E'2 une phosphorylation de E2/E’2

  9. Question 3 Soit le schéma métabolique suivant concernant le métabolisme du fructose (la réversibilité des réactions n’est pas toujours précisée) : A: E3 est la glycérolkinase B: E6 est la fructose-6-phosphatase C: E8 est la glucose-6-phosphatase. D: le composé (2) est le fructose-6-phosphate E: le fructose peut être un précurseur du glycogène

  10. Pi Glc-6-phosphatase Pi Fr 1,6-bisphosphatase Question 3 : métabolisme du fructose Fructokinase Glc-6-P Phosphohexose isomérase Aldolase B Fr-6P GA Aldolase Triose-P-isomérase Fr-1,6-BP GA kinase

  11. E8 : Glc-6- phosphatase E6: Fr 1,6-bisphosphatase E3: Glycéraldéhyde kinase Glycéraldéhyde kinase Fr-1,6 bis phosphatase Question 3 : métabolisme du fructose Pi E1:Fructokinase Glc-6-P E7: Phosphohexose isomérase E2:Aldolase B Fr-6P Pi GA Aldolase E4:Triose-P-isomérase Fr-1,6-BP A : E3 est la glycérol kinase B : E6 est la fructose-6-phosphatase C : E8 est la glucose-6-phosphatase

  12. Question 3 : métabolisme du fructose Pi E1:Fructokinase E8 : Glc-6- phosphatase Glc-6-P Phosphohexose isomérase Aldolase B Fr-6P Pi Glycéraldéhyde E6: Fr 1,6-bisphosphatase Aldolase B E3: Glycéraldéhyde kinase E4:Triose-P-isomérase Fr-1,6-BP D: le composé 2 est le fructose-6-phosphate 2 = Fr-1,6-BP OUI dans le foie E : le fructose peut être un précurseur du glycogène

  13. P CH2O P CH2O NADPH + H+ O H O NADP+ H H H H O H H OH OH OH OH OH H H OH OH Question 4: Concernant la glucose-6-phosphate déshydrogénase: A: elle catalyse l'étape d'engagement de la voie des pentose-phosphates B: elle est régulée par la disponibilité en NAD+ C: son substrat est le glucose-1-phosphate D: elle a pour cofacteur, la thiamine diphosphate E: elle est impliquée dans le métabolisme du glutathion au niveau des érythrocytes NADP+ Glc-6P NADP+ Glucose-6-P 6-P-Gluconolactone glucose-6-P-deshydrogénase

  14. Glutathion réduit peroxyde R’OH Glutathion oxydé NADP+ Glc-6-P glutathion peroxydase glutathion réductase glucose-6-phosphate deshydrogénase

  15. Question 5 Soit la séquence métabolique suivante se produisant dans le globule rouge (les composés ne sont pas tous forcément représentés) : Pi E1 3-Phospho- glycéraldéhyde I VII E4 E2 IV VIII V VI II E3 III Pyruvate A : cette séquence se produit dans la mitochondrie B : E1 est une déshydrogénase C : E2 est la phosphoglycérate kinase D : E4 a une activité kinasique et phosphatasique E : le bilan énergétique de la séquence est de 3,5 ATP

  16. Question 5 Soit la séquence métabolique suivante se produisant dans le globule rouge (les composés ne sont pas tous forcément représentés) : Shunt de Rapoport 3 PGA-DH 1,3-bis phosphoglycérate E2 = Phospho glycérate kinase ADP 2,3-BPG NAD+ ATP NADH +H+ 3-PG LDH Lactate Pi bisphosphoglycératemutase I  IV E4 = enzyme bifonctionnelle E1 bisphosphoglycérate phosphatase IV  II 3-Phospho- glycéraldéhyde I VII E4 E2 IV VIII V VI II E3 III Pyruvate

  17. 3-PGA-DH PGK ADP NAD+ ATP NADH +H+ Pi E1 3-Phospho- glycéraldéhyde I VII E4 E2 IV VIII V VI II E3 III Pyruvate NON A : cette séquence se produit dans la mitochondrie Question 5 B : E1 est une déshydrogénase C : E2 est la phosphoglycérate kinase D : E4 a une activité kinasique et phosphatasique E4 : enzyme bifonctionnelle BPG phosphatase/mutase 3-PGA-DH 1,3-bis phosphoglycérate 2,3-BPG E2 : PGK E4 : enzyme bifonctionnelle 3-PG LDH Lactate

  18. 3 PGA-DH 1,3-BPG ADP 2,3-BPG ATP NAD+ NADH + H+ 2-PG 3-PG H2O ADP PEP ATP Lactate LDH Pi E1 3-phospho- glycéraldéhyde I VII E4 E2 IV VIII V VI II E3 III Pyruvate Question 5 E : le bilan énergétique de la séquence est de 3,5 ATP 1 ou 2 ATP formés

  19. Production de l’énergie Question 1 Soit la réaction de transformation du pyruvate en acétylCoA A : cette réaction a lieu dans le cytosol B : cette réaction est une décarboxylation oxydative C : cette réaction fait intervenir, entre autres coenzymes, le TDP, le FAD et la biotine D : le NADH finalement produit donnera naissance à 2,5 ATP grâce à la chaîne respiratoire E : l’acétyl-CoA produit est destiné à rentrer dans le cycle de Krebs

  20. Pyruvate + NAD+ + CoASH CO2 + NADH + H+ + Complexe de la pyruvate déshydrogénase Acétyl-CoA 5 coenzymes Thiamine diphosphate (TDP) Acide lipoïque CoA-SH FAD NAD+ CH3-C~SCoA O Question 1 Soit la réaction de transformation du pyruvate en acétylCoA A : cette réaction a lieu dans le cytosol B : cette réaction est une décarboxylation oxydative C : cette réaction fait intervenir, entre autres coenzymes, le TDP, le FAD et la biotine dans la mitochondrie

  21. SH L CH3 S ~ CO E1 = Pyruvate déshydrogénase HSCoA CH3-CO-COOH TDP ~ E2 = dihydrolipoamide transacétylase CH3-C ~ SCoA SH S CO2 CH3-CHOH-TDP L L O S SH E3 = Dihydrolipoamide déshydrogénase FAD FADH2 NAD+ NADH + H+

  22. Question 1 (suite) Pyruvate + NAD+ + CoASH CO2 + NADH + H+ + Complexe de la pyruvate déshydrogénase Acétyl-CoA Pyruvate Acétyl-CoA KREBS Chaîne respiratoire CH3-C~SCoA H+et e- ATP 2 CO2 O Transformation du pyruvate en acétyl-CoA D : le NADH finalement produit donnera naissance à 2,5 ATP grâce à la chaîne respiratoire E : l’acétyl-CoA produit est destiné à rentrer dans le cycle de Krebs

  23. Question 2 Chaque tour de spire de la b-oxydation d'une mole d'acyl-coenzyme A: A : comporte 2 réactions d'oxydation B : comporte 2 réactions d'hydratation C : comporte 1 réaction de thiolyse D : nécessite une molécule de CoA-SH E : fournit 12 ATP, grâce aux coenzymes réduits obtenus et grâce à la dégradation totale de l'acétyl-CoA

  24. Question 2 Chaque tour de spire de la -oxydation d'une mole d'acyl-coenzyme A: oxydation hydratation oxydation thiolyse

  25. acyl CoA (n) CoASH CH3-C~SCoA O acyl CoA (n-2) Question 2 Chaque tour de spire de la -oxydation d'une mole d'acyl-coenzyme A A : comporte 2 réactions d'oxydation Acyl-CoA deshydrogénase L-3-OH acyl-CoA deshydrogénase B : comporte 2 réactions d'hydratation Enoyl-CoA hydratase C : comporte 1 réaction de thiolyse Acyl-CoA thiolase D : nécessite une molécule de CoA-SH

  26. acyl CoA (n) FAD cycle de Krebs FADH2 acyl CoA (n-2) NAD+ NADH, H+ CoA-SH 2,5 ATP 1,5 ATP cycle de Krebs CH3-C~SCoA O Question 2 Chaque tour de spire de la -oxydation d'une mole d'acyl-coenzyme A E : fournit 12 ATP, grâce aux coenzymes réduits obtenus et grâce à la dégradation totale de l'acétyl-CoA 1 tour de spire de b-oxydation :  FADH2, NADH + H+, acétyl CoA

  27. CoA-SH NADH NAD+ NAD+ FADH2 NADH FAD CoA-SH NAD+ NADH CoA-SH dégradation de l’acétyl CoA dans le cycle de Krebs :  1 FADH2 (1,5 ATP) + 3 NADH, H+(7,5 ATP)+ 1 ATP  10 ATP Oxaloacétate citrate synthase malate déshydrogénase aconitase fumarase isocitrate déshydrogénase succinate déshydrogénase succinate thiokinase (succinyl CoA synthétase) complexe de l’a-cétoglutarate déshydrogénase

  28. Question 2 Chaque tour de spire de la -oxydation d'une mole d'acyl-coenzyme A E : fournit 12 ATP, grâce aux coenzymes réduits obtenus et grâce à la dégradation totale de l'acétyl-CoA 1 tour de spire de b-oxydation :  1 FADH2 (1,5 ATP) et 1 NADH, H+ (2,5 ATP) 4 ATP dégradation de l’acétyl CoA dans le cycle de Krebs :  1 FADH2 (1,5 ATP) + 3 NADH, H+(7,5 ATP)+ 1 ATP  10 ATP Bilan = 14 ATP formés

  29. Question 3 La cétogenèse et la cétolyse A : l’acétoacétylCoA est hydrolysé directement en acétoacétate B : les corps cétoniques sont synthétisés à partir d’acétylCoA venant des acides gras C : les corps cétoniques peuvent être transformés en glucose dans le foie D : 3-OH butyrate et acétoacétate sont utilisés par les tissus périphériques E : l’accumulation de corps cétoniques est une caractéristique du diabète sucré de type I

  30. Question 3 La cétogenèse et la cétolyse A : l’acétoacétylCoA est hydrolysé directement en acétoacétate B : les corps cétoniques sont synthétisés à partir d’acétylCoA venant des acides gras Cétogenèse 2 acétyl-CoA Mitochondrie hépatique CoASH thiolase acétoacétyl-CoA HMG-CoA synthase 3-hydroxy-3-méthylglutaryl-CoA (HMG-CoA) HMG-CoA lyase CO2 NADH, H+ acétyl-CoA acétoacétate NAD+ acétone 3-OH butyrate

  31. Question 3 La cétogenèse et la cétolyse C : les corps cétoniques peuvent être transformés en glucose dans le foie D : 3-OH butyrate et acétoacétate sont utilisés par les tissus périphériques 3-OH butyrate NAD+ 3-OH butyrate déshydrogénase NADH, H+ acétoacétate Succinyl-CoA 3-cetoacyl-CoA transférase succinate acétoacétyl-CoA thiolase acétyl-CoA Cétolyse Utilisation par les tissus des corps cétoniques formés dans le foie quand les sources de glucose sont insuffisantes (jeûne)

  32. Question 3 E : l’accumulation de corps cétoniques est une caractéristique du diabète sucré de type I Diabète de type I = défaut de production d’insuline • Le glucose ne peut pas pénétrer dans les cellules pour être utilisé comme source d’énergie •  Formation de corps cétoniques

  33. Question 4Le cycle de Krebs (cycle de l’acide citrique) A : le cycle de l’acide citrique est présent dans toutes les cellules B : l’acide citrique est formé par condensation de l’acide succinique avec l’acétylCoA C : sur les 8 réactions du cycle, 3 produisent du FADH2 et une produit du NADH, H+ D : une réaction anaplérotique du cycle de Krebs est catalysée par la pyruvate carboxylase E : le bilan énergétique de la dégradation d’un acétylCoA (cycle de Krebs + chaîne respiratoire) est de 12,5 ATP

  34. O acétylCoA COOH CH2 HSCoA C SCoA CH3 COOH C HO + COOH CH2 CO COOH H2O oxaloacétate citrate citrate synthase COOH CH2 Question 4Le cycle de Krebs (cycle de l’acide citrique) A : le cycle de l’acide citrique est présent dans toutes les cellules dans les cellules qui ont des mitochondries  pas de cycle de Krebs dans les hématies B : l’acide citrique est formé par condensation de l’acide succinique avec l’acétylCoA Condensation de l’acétylCoA et de l’oxaloacétate

  35. Question 4 C : sur les 8 réactions du cycle, 3 produisent du FADH2 et une produit du NADH, H+ X X 1 FADH2 et 3 NADH, H+ CoA-SH NADH NAD+ NAD+ FADH2 NADH FAD CoA-SH NAD+ NADH CoA-SH Oxaloacétate citrate synthase malate déshydrogénase aconitase fumarase isocitrate déshydrogénase succinate déshydrogénase succinate thiokinase (succinyl CoA synthétase) complexe de l’a-cétoglutarate déshydrogénase

  36. Question 4 D : une réaction anaplérotique du cycle de Krebs est catalysée par la pyruvate carboxylase Formation d’oxaloacétate : pyruvate carboxylase (biotine) Pyruvate + CO2 + ATP Oxaloacétate + ADP + Pi + 2 H+ NADH ou FADH2 formés ATP formés 10 ATP anaplérotique : qui fournit un composé du cycle de Krebs E : le bilan énergétique de la dégradation d’un acétyl-CoA (cycle de Krebs + chaîne respiratoire) est de 12,5 ATP isocitrate déshydrogénase 1 NADH 2,5 a-cétoglutarate déshydrogénase 1 NADH 2,5 succinyl-CoA synthétase (GTP) – 1 succinate déshydrogénase 1 FADH2 1,5 malate déshydrogénase 1 NADH 2,5

  37. Question 5 Soit le schéma métabolique suivant  (X, 1, 2, 3 et 4 sont les principaux métabolites ; E1 , E2 , E3 et E4 les enzymes; tous les intervenants ne sont pas représentés) A: 1 est un produit de la glycolyse B: X est l’oxaloacétate C : l’enzyme E1 est activée par l'acétyl-CoA D : l’enzyme E3 est l’aspartate aminotransférase E :l’enzyme E4 a pour coenzyme le couple NAD+/ NADH + H+

  38. Question 5 Soit le schéma métabolique suivant (X, 1, 2, 3 et 4 sont les principaux métabolites ; E1 , E2 , E3 et E4 les enzymes; tous les intervenants ne sont pas représentés) pyruvate A: 1 est un produit de la glycolyse ASP oxaloacétate malate B: X est l’oxaloacétate citrate GLU = glutamate ASP = aspartate

  39. Malate deshydrogénase Citrate synthase Question 5 C : l’enzyme E1 est activée par l'acétyl-CoA pyruvate D : l’enzyme E3 est l’aspartate aminotransférase E : l’enzyme E4 a pour coenzyme le couple NAD+/ NADH + H+ Pyruvate carboxylase Asp oxaloacétate ASAT malate citrate

  40. Question 6 Chaîne respiratoire A : les NADH, H+ sont réoxydés au niveau de la membrane mitochondriale externe B : les équivalents réducteurs sont transférés d’un couple redox à l’autre dans le sens du gradient de potentiel allant du plus négatif au plus positif C : en tenant compte du gradient de protons, la réaction catalysée par le complexe I s’écrit : NADH + UQ + 5 H+ma  NAD+ + UQH2 + 4 H+cy D : la succinate déshydrogénase fait partie du cycle de Krebs et de la chaîne respiratoire E : l’oxygène est un des substrats du complexe III

  41. MME MMI - complexes I à IV - ATP synthase - Translocases EIM Canaux de porine Question 6 Chaîne respiratoire A : les NADH, H+ sont réoxydés au niveau de la membrane mitochondriale externe membrane mitochondriale interne

  42. Question 6 (suite) Chaîne respiratoire B : les équivalents réducteurs sont transférés d’un couple redox à l’autre dans le sens du gradient de potentiel allant du plus négatif au plus positif FADH2 FAD CH2 COOH Krebs:étape 6 Chaîne respiratoire : complexe II COOH CH2 CH COOH CH HOOC succinate fumarate du plus réducteur vers le plus oxydant C : en tenant compte du gradient de protons, la réaction catalysée par le complexe I s’écrit : NADH + UQ + 5 H+ma  NAD+ + UQH2 + 4 H+cy La réaction de transfert d’électrons est couplée au transfert de 4 protons de la matrice (ma) vers l’EIM (cy) (UQ = ubiquinone, UQH2 = ubiquinol) D : la succinate déshydrogénase fait partie du cycle de Krebs et de la chaîne respiratoire

  43. NON 4H+ 4H+ 2H+ ½O2+2H+ H2O NAD+ Fumarate ADP+Pi H+ ATP O2 = Accepteur des e- du complexe IV (cytochrome oxydase) Question 6 Chaîne respiratoire E : l’oxygène est un des substrats du complexe III

  44. Cyt c O2 + 2 H+ 1 2 NADH : 10 H+ passent dans l’EIM  synthèse de 2.5 ATP FADH2: 6 H+ passent dans l’EIM  synthèse de 1.5 ATP 4 H+ 4 H+ 2H+ Espace Intermembranaire Cyt C UQ CIII CIV MMI CI C II NAD+ NADH + H+ Fumarate H2O FADH2 Succinate FAD Matrice mitochondriale

  45. Question 7 Concernant la synthèse de l’ATP par la chaîne respiratoire A : le transfert d'électrons à l'O2 est couplé à la synthèse d'ATP B : l’adénosine nucléotide translocase est un antiport C : la sous-unité F1 de l'ATP synthase contient le site de synthèse de l'ATP D : lorsqu’on ajoute du dinitrophénol à une préparation de mitochondries, celles-ci peuvent consommer l’oxygène mais ne synthétisent plus d’ATP E : l’énergie nécessaire est fournie uniquement par un gradient électrique

  46. 4H+ 4H+ 2H+ ½O2+2H+ H2O NAD+ Fumarate ADP+Pi H+ ATP Question 7 Concernant la synthèse de l’ATP par la chaîne respiratoire A : le transfert d'électrons à l'O2 est couplé à la synthèse d'ATP

  47. Espace intermembranaire Matrice Adénosine nucléotide translocase (antiport) ATP4- ATP4- ADP3- ADP3- F0 F1 ATP synthase 3H+ 3H+ H2PO4- H2PO4- Phosphate Translocase (symport) 4 H+ 1 ATP H+ H+

  48. + H+ Le DNP est un acide qui s’oppose au gradient de protons OH O- NO2 NO2 Agent découplant : 2,4-dinitrophénol ou DNP NO2 NO2 Question 7 Concernant la synthèse de l’ATP par la chaîne respiratoire A : le transfert d'électrons à l'O2 est couplé à la synthèse d'ATP B : l’adénosine nucléotide translocase est un antiport C : la sous-unité F1 de l'ATP synthase contient le site de synthèse de l'ATP D : lorsqu’on ajoute du dinitrophénol à une préparation de mitochondries, celles-ci peuvent consommer l’oxygène mais ne synthétisent plus d’ATP

  49. Question 7 Concernant la synthèse de l’ATP par la chaîne respiratoire E : l’énergie nécessaire est fournie uniquement par un gradient électrique et un gradient de pH Hypothèse de Mitchell : couplage chimio-osmotique La MMI est imperméable aux protons La chaîne membranaire de transfert d’électrons est couplée à un transport actif de protons vers l’EIM Le transport des protons de l’EIM vers la matrice fournit l’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP

  50. 4 H+ 1 ATP Le transport des protons de l’EIM vers la matrice fournit l’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP ATP4- ATP4- ADP3- ADP3- F0 F1 3H+ ATP synthase 3H+ H2PO4- H2PO4- Espace intermembranaire H+ H+ Matrice

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