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Naringinasa

Naringinasa. Por: J. Andrés Guadarrama Villarreal. Propiedades. Complejo enzimático. (2007) α - Rhamnosidasa y flavonoide- β -glucosidasa Anteriormente se pensaba que contaba con 2 sitios activos. (2000). Propiedades. 100 a 500 kDa

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Presentation Transcript

  1. Naringinasa Por: J. Andrés Guadarrama Villarreal

  2. Propiedades • Complejo enzimático. (2007) • α-Rhamnosidasa y flavonoide-β-glucosidasa • Anteriormente se pensaba que contaba con 2 sitios activos. (2000)

  3. Propiedades • 100 a 500 kDa • Extracelular en la mayoría de los microorganismos estudiados • Estable a pH entre 3.0 y 7 (ácidos) aunque depende de la fuente.

  4. Propiedades • Estable hasta los 40 °C aunque depende en gran manera del microorganismo que la produce. • Enzima inmovilizada considerablemente más estable (hasta 57°C). • Enzima inmovilizada presenta estabilidad en algunos solventes orgánicos

  5. Propiedades

  6. Estructura α-Rhamnosidasa (Bacillus sp. GL1) a) Vista frontal a) Vista lateral

  7. Estructura • 5 dominios • N: Dominio terminal • D1: 6 α helices • D2: 13 β plegadas • A: Barril (α/ α)6 (el más grande) • C: 7 β plegadas

  8. Dominios

  9. Complejoenzimainhibidor Ki=1.8mM

  10. Sitiocatalítico Km=2.8mM

  11. Fuente de obtención • Historicamente aislada de semillas de apío u hojas de toronja. • Naringinasa microbiana único proceso práctico por razones de disponibilidad.

  12. Microorganismos

  13. Cultivosumergido -Represión de la producción de enzima por glucosa -Concentraciones altas de carbohidrato también reprime producción -Balancear crecimiento con producción de la enzima

  14. Cultivosumergido -Enzima inducible

  15. Aplicaciones • Preparación de cloropoliesporina C • Producción de rhamnosa • Preparación de prunina • Mejoramiento del aroma en vinos • Transformación de esteroides

  16. Reduccióndelsaboramargo • Naringenina estiene un tercio del amargor de la naringina. • Prunina tiene aún menos por lo que se desea solo la primera hidrólisis.

  17. Reduccióndelsaboramargo • Se utilizan enzimas inmobilizadas normalmente de A. Niger o de Penicilllium sp. • Penicillium sp. Ofrce la ventaja de una alta actividad rhamnosidasa y una baja actividad glucosidasa por lo que es más recomendable.

  18. Referencias -Busto, Meza, Ortega; Immobilization of naringinase from Aspergillus niger CECT 2088 in poly(vinyl alcohol) cryogels for the debittering of juices; Foode Chemistry; 2006 -Puri, Banerjee; Optimization of process parameters for the production of naringinase by Aspergillus niger MTCC 1344; Process Biochemistry; 2003 -Puri, Banerjee; Production, purification, and characterization of the debittering enzyme naringinase, Biotechnology Advances 18 (207-217) ; 2000) -Cui, Maruyama, Crystal Structure of Glycoside Hydrolase Family 78 α-L-Rhamnosidase from Bacillus sp. GL1; Journal of Molecular Biology 374 (384-396) ; 2007 -Vila-Real, Alfaia; Pressure-enhanced activity and stability of -l-rhamnosidase and d-glucosidase activities expressed by naringinase; Journal of molecular catalysis B: Enzymatic; 2010 -BRENDA Enzymatic information system

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