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  1. Estructura, clasificación y funciones de la proteínas María Angélica Zamora Herman Pizarro Cofre

  2. aminoácidos existen esenciales No esenciales son son Son aquellos que nuestro organismo Sintetiza. Aquellos que nuestro organismo no puede sintetizar

  3. Triptófano. Fenilalanina Ejemplos de aminoácidos esenciales Estructura química de aminoácidos aromáticos Estructura heterocíclica llamada indol.

  4. Leucina Valina Isoleucina

  5. Ejemplos de aminoácidos no esenciales Estructura química de aminoácidos • Alanina Ácido Apartico Colabora en la desintoxicación Del hígado. Interviene en el metabolismo de la glucosa.

  6. Asparagina Tirosina Serina Actúa como neurotransmisor • Interviene en: • desintoxicación del organismo • crecimiento de tejido muscular • metabolismo de las grasas • y de los ácidos grasos Interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central

  7. Clasificación de las proteínas. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.

  8. ESTRUCTURA SECUNDARIA • Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. • Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono    y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

  9. Las formas que pueden adoptar son: a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración   -helicoidal y las hélices de colágeno)

  10. ESTRUCTURA TERCIARIA: Esta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

  11. Punto de vista funcional, esta estructura • es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función. • Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. • no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias

  12. La ESTRUCTURA CUATERNARIA: Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

  13. Factores que alteran la estructura de la proteína. • Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona). • Efecto desnaturalización de la proteína: • "Cualquier alteración en la estructura nativa de la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas". • Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

  14. Propiedades de la proteínas Especificidad • Cada una tiene determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; • un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. • Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos. • La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de "árboles filogenéticos

  15. Desnaturalización • Es una pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. • Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

  16. Factores que alteran la estructura de la proteína. • Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona). • Efecto desnaturalización de la proteína: • "Cualquier alteración en la estructura nativa de la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas". • Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

  17. Enzimas • Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas . • Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. • No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

  18. Características de las enzimas • Aumentar la velocidad de las reacciones que ocurren en el interior de las células. • Las enzimas como catalizadores: • Funcionan en cantidades muy pequeñas • Permanecen inalteradas después de actuar en la reacción química • No alteran el equilibrio de reacción

  19. Modelo llave y cerradura • Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos. • Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la enzima y el reactivo, para obtener un producto.

  20. Mecanismo de funcionamiento de la enzimas Modelo llave y cerradura.

  21. Relación vitaminas enzimas • Las vitaminas son coenzimas que actúan como cofactores, es decir, aumentan la actividad de una enzima. • Las al ser coenzimas se encargan de aceptar átomos o grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a otras moléculas aceptoras

  22. Ejemplos de coenzimas • vitamina B1, transporta grupos aldehídos; • vitamina B5 participa en al estructura de la coenzima A y se encarga de transportar grupos acilo. • vitamina B6 que es una coenzima que transporta grupos aminos. • Las vitaminas B2 y B3 participan en la estructura de las coenzimas FAD y NAD • .

  23. Acción de la temperatura y PH en las enzimas. • La actividad enzimática es influida por los cambios de temperatura y pH. • La actividad catalítica generalmente ocurre a un pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5. • La temperatura óptima para que funcionen las enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC. • Las altas temperaturas y los cambios de pH afectan la estructura de las enzimas, de manera que se convierte en un catalizador inactivo o menos efectivo

  24. ¿Qué es un catalizador? • Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. • Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.