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Tessuto muscolare - PowerPoint PPT Presentation


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Tessuto muscolare. Come i neuroni, le cellule muscolari rispondono a stimoli: elettrici, meccanici e chimici. potenziale d’azione. contrazione muscolare. Tessuto muscolare. Nei vertebrati il sistema muscolare è rappresentato dal muscolo scheletrico , cardiaco e liscio

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Presentation Transcript
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Tessuto muscolare

Come i neuroni, le cellule muscolari rispondono a stimoli:

elettrici, meccanici e chimici

potenziale d’azione

contrazione muscolare

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Tessuto muscolare

Nei vertebrati il sistema muscolare è rappresentato dal muscolo scheletrico, cardiaco e liscio

Il tessuto cardiaco e la muscolatura liscia sono controllati dal sistema nervoso vegetativo

Il tesuto del muscolo scheletrico è costituito da

cellule allungate contenenti più nuclei (poliploidi)

localizzati alla periferia del citoplasma

Le cellule del tessuto cardiaco e

della muscolatura liscia sono mononucleate

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Tessuto muscolare

Circa il 90-95% del peso secco dei miociti

è costituito da proteine

Proteine miofibrillari:

Proteine contrattili

Proteine regolatrici

Proteine strutturali

Proteine ad attività biologica:

mioglobina, citocromi, enzimi glicolitici,

enzimi del ciclo di Krebs ecc.

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Tessuto muscolare

Il contenuto di H2O e circa 70-80%

del peso bagnato di cui il 20-25%

è nel liquido extra-cellulare

La quota intra-cellulare è prevalentemente

H2O di solvatazione delle proteine

L’elettrolita a concentrazione maggiore è

il K+~ (150 mM) seguito dal Na+ ~ (10 mM) e dal Mg2+ ~ (10 mM)

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Tessuto muscolare

Istologicamente il tessuto muscolare è classificabile in:

striato scheletrico

striato cardiaco

liscio

Metabolicamente e funzionalmente le fibre

dei muscoli scheletrici si suddividono in:

rosse (fibre tipo I)

bianche (fibre tipo II)

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Fibre di tipo I

Elevate quantità di mioglobina

Riccamente vascolarizzate

Attivo metabolismo ossidativo

Numerosi mitocondri

Maggiore capacità di ossidare gli acidi grassi,

il piruvato, i corpi chetonici

Dovuta in parte all’alto rapporto H/M

degli isoenzimi della lattico deidrogenasi:

L’isoenzima H è inibito da NAD+ e piruvato

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NADH + H+

+

LDH (lattato deidrogenasi)

+

NAD+

slide9

Fibre di tipo II

alte concentrazioni di enzimi glicolitici

basso numero di mitocondri

elevata produzione di acido lattico

maggiore[PCr] rispetto alle fibre I

debito di ossigeno contrazione in anaerobiosi

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La reazione che produce direttamente energia utilizzabile per la contrazione muscolare è catalizzata dalla miosina-ATPasi:

ATP + H2O ADP + Pi (1)

DG°’ = - 30.5 kJ/mol

Tuttavia, la quantita' di ATP presente nel muscolo è sufficiente per sostenere una attivita' contrattile solo per un periodo limitato di tempo

CK

PCr + ADP + H+ ATP + Cr (2)

DG°’ = - 43 kJ/mol

FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

NADH + H+ + 3ADP + 3Pi + 1/2O2 = NAD+ + 3ATP + H2O

La somma di (1) e (2):

PCr + H2O + H+ Cr + Pi

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per effetto dell’adenilico cinasi

ADP + ADP ATP + AMP

e per successiva deaminazoione ad opera dell’adenilico deaminasi

AMP + H2O IMP + NH3

per effetto della xantina ossidasi

IMP

ipo-xantina

xantina

acido urico

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Tessuto muscolare

actina

miosina

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MIOSINA

E’ una molecola di cicrca 160 nm di pm ~ 470 mila

La coda e’ formata da due catene polipeptidiche ad a-elica di pm di ~ 200 mila (catene pesanti)

Le estremità globulari della molecola contengono 4 catene peptidiche dette catene leggere

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MIOSINA

Le catene leggere possono esseredi tre tipi:

LC1, LC2, LC3

hanno pm leggermente diversi

Ciascun lobo della testa della miosina contiene due catene leggere:

una è sempreLC2l’altra LC1 o LC3

LC2sono le uniche ad essere fosforilate reversibilmente

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MIOSINA

Gli enzimi proteolitici tripsina e chimotripsina

scindono la molecola in due frammenti:

meromiosina leggera e meromiosina pesante

La meromiosina pesante è ulteriormente scissa dalla papaina in due sub-frammenti globulari S1 e un frammento a bastoncino S2

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MIOSINA

I punti in cui la miosina è scissa dagli enzimi proteolitici, sono quelli a maggiore flessibilità

(cerniere) che consentono alle teste di flettersi durante la contrazione

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MIOSINA

LC2

Ogni frammento S1 della testa della miosina ha due regioni:

il collo che è in continuità con la coda che contiene le catene leggere

il dominio motore la parte globulare che contiene i domini che legano l’actina

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MIOSINA

Un filamento è formato da ~ 400 molecole di miosina raggruppate in due fasci contrapposti di ~ 200 molecole

aventi le teste che emergono ogni 43 nm

I due fasci sono separati da uno spazio centrale

senza teste emergenti di ~ 1500 Å

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L’attività ATPasica è concentrata nella porzione globulare delle teste detta: dominio motore

miosina-ATP + H2O -ADP-Pi

-ADP-Pi + actina actomiosina-ADP-Pi

actomiosina-ADP-Pi actomiosina-ADP + Pi

Actomiosina-ADP + ATP actina + miosina-ATP + ADP

miosina

miosina

slide27

MIOSINA

Nel muscolo scheletrico:

nelle fibre di tipo I:bassa attività ATPasica

nelle fibre di tipo II: alta attività ATPasica

Nel muscolo cardiaco:

nel miocardio atriale: alta attività ATPasica

nel miocardio ventricolare: bassa attività ATPasica

Nel miocardio ventricolare dei mammiferi

sono state identificate tre isoforme di miosina

con diversa attività ATPasica

le cui proporzioni variano

in funzione della taglia dell’animale

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ACTINA

E’ una proteina globulare di pm ~ 43 mila

E’ costituita da 376 aminoacidi

E’ detta actina G ed è il costituente dei singoli monomeri

I singoli monomeri polimerizzano a formare actina F

due catene di actina F si avvolgono in forma elicoidale

formando un filamento di 1 mm di lunghezza

ogni spira contiene 13-14 molecole di monomero

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ACTINA

sono presenti 4 domini: 1,2 sulla superficie esterna responsabili del legame con la miosina;

3-4 partecipano al legame con gli altri monomeri

slide31

ACTINA

n(Actina-G) + nATP + nCa2+ n(Actina-G)-nATP-nCa2+

n(Actina-G)-nATP-nCa2+Actina-F(ADP)n +nPi + nCa2+

Forma il complesso acto-miosina

aumenta di  200 volte l’attività ATPasica della miosina

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Proteine regolatrici

Le proteine che regolano l’attività contrattile sono:

tropomiosina e troponina

Tropomiosina (~ pm 68 mila):

costituita da due catene a e b avvolte a spirale

Giace nei solchi formati dai filamenti di actina

Funzione regolatrice della formazione del complesso acto-miosina

slide33

Troponina

pm complessivo ~ 76 mila

è formata da tre sub-unità

è legata alla tropomiosina

slide34

TnC(pm 18 mila) lega il Ca2+

TnI(pm 21mila) inibisce l’ATPasi dell’acto-miosina

TnT(pm 37 mila) lega la tropomiosina

slide36

legame debole

non si forma il complesso

legame forte

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miosina-ATP + H2O -ADP-Pi

-ADP-Pi + actina actomiosina-ADP-Pi

actomiosina-ADP-Pi actomiosina-ADP + Pi

Actomiosina-ADP + ATP actina + miosina-ATP + ADP

miosina

miosina

slide38

Proteine strutturali

Proteine della linea Z:

a-actinina, b-actinina, desmina (abbondante nel cuore)

Proteine della linea M:

tengono in registro i filamenti di miosina

Proteina C: si lega alla coda della miosina (ruolo ignoto)

Nebulina, Connettina:

legano linee Z opposteimpedendone l’eccessiva distensione

slide44

Disponendo delle proteine contrattili purificate si è potuto studiare in vitro il complesso proteico actomiosinaverificando che:

Ca2+ Mg2+ stimolano l’attività ATPasica

Na+, K+inibiscono l’attività ATPasicainibisconol’interazione tra le due proteine

ATP favorisce l’interazione actina-miosina 10-4 < [ATP] < 10-2

slide45

un impulso nervoso arriva alla placca neuromuscolare

si genera potenziale d’azione

il sarcolemma si depolarizza

il segnale elettrico arriva alle cisterne del ret. sarcoplasm.

rilascio di Ca2+

saturazione dei siti di legame di TnC

modificazioni conformazionali del complesso regolatrice

liberazione dei siti attivi di legame dell’actina

legame tra la testa della miosina e actina

slide46

miosina-ATP + H2O -ADP-Pi

-ADP-Pi + actina actomiosina-ADP-Pi

actomiosina-ADP-Pi actomiosina-ADP + Pi

Actomiosina-ADP + ATP actina + miosina-ATP + ADP

miosina

miosina

slide47

In ogni ciclo avviene uno slittamento di 10 nm verso la linea M

Una contrazione comporta circa 5 cicli al secondo

slide48

Il Ca2+ che entra nel sarcolemma dal tubulo a T non è sufficiente per attivare il sistema contrattile, ma promuove il rilascio di Ca2+ dalle cisterne terminali

Il Ca2+ che realmente attiva il sistema contrattile è quello immagazzinato nel reticolo sarcoplasmatico

Il rilassamento del muscolo avviene per richiamo del Ca2+ nelle cisterne per mezzo di un enzima ATPasi Mg2+/Ca2+ dipendente presente nella membrana del reticolo sarcoplasmatico

slide49

Il trasferimento di Ca2+ nelle cisterne del reticolo sarcoplasmatico comporta il trasporto di due Ca2+ per ogni ATP idrolizzato

Si fosforila un residuo di acido aspartico di una sub-unità

La fosforilazione determina un cambiamento conformazionale che disattiva i due siti di legame del Ca2+ad alta affinità rivolti verso il citoplasma, mentre si attivano i siti a bassa affinità rivolti verso il lume del reticolo