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The nitrogen cycle, including the metal cofactors in each enzymatically catalyzed step. Morel & Price (2003) Science 300, 944. Primary metal requirements for C , N , and P acquisition and assimilation by marine phytoplankton. Morel & Price (2003) Science 300, 944.

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Presentation Transcript
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The nitrogen cycle, including the metal cofactors in each enzymatically catalyzed step

Morel & Price (2003) Science 300,944

slide2

Primary metal requirements for C, N, and P acquisition and assimilation by marine

phytoplankton

Morel & Price (2003) Science 300,944

slide3

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

slide4

Oligoelementos

Hierro

Proteínas hemínicas

Grupo hemo (Fe-protoporfirina IX)

Mioglobina y hemoglobina

Citocromos (a, b, c, d, f, P-450, etc)

Oxigenasas, peroxidasas y óxido-reductasas

Grupo sirohemo

Sulfito y nitrito reductasas

slide5

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

slide6

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

slide7

Pulmones

Tejidos

CO2

CO2

CO2

CO2

H2O

H2O

H+

H+

HCO3-

HCO3-

Cl-

Cl-

HCO3-

HCO3-

slide8

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

slide9

Pulmones

Tejidos

O2

O2

HbH+-CO2

HbH+-CO2

O2

O2

CO2

CO2

H+

H+

Hb-O2

Hb-O2

CO2

CO2

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Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

slide12

Oligoelementos

Hierro

Proteínas no hemínicas

Agrupaciones Fe-S

Ferredoxina y Rubredoxina

Ferritina y Transferrina

Oxigenasas, Hidrogenasa y Nitrogenasa

Agrupaciones híbridas (Fe-S-O)

Función no asignada (ciclo N?,

protección frente al estrés oxidativo?)

slide13

S

Fe

Fe

S

[2Fe–2S]

S

Fe

Fe

Fe

S

S

S

Fe

S

S

Fe

Fe

Fe

S

[ 3Fe–3S]

[ 4Fe–4S]

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Iron Sulfur Centers

2Fe.2S iron sulfur center from Rieske protein of the bc1-complex

Two 4Fe.4S iron sulfur centers ferredoxin

slide15

Iron Sulfur Centers

Rees & Howard (2003) Science 300, 929-931

slide16

Hybrid Cluster Proteins (HCPs)

The hybrid cluster containsboth -S and -O bridges between pairs of iron atoms

Aragao et al. (2003) J Biol Inorg Chem 8, 540

slide17

Biological Iron Transport Agents

All multi-cellular and essentially all single-celled organisms require iron for growth, even though the biological availabilityof iron is extremely limited by the insolubility of iron hydroxide.

To overcome this difficulty, microbes synthesizelow-molecularweight chelating agents called siderophores which bind and solubilize iron. These ferric siderophorecomplexes are then transported into the bacteria by specific receptor proteins.

In mammals, dietary iron is absorbed and bound to the iron transport protein transferrin. In cells, iron is stored by the protein ferritin.

http://www.cchem.berkeley.edu/~knrgrp/iron.html

slide18

Siderophores

Competition for iron between a host and bacteria is one of the most important factors determining the course of a bacterial infection.

Different organisms utilize structurally varied siderophores to also competitively bind iron and gain selective growth advantages.

http://www.nd.edu/~mmiller1/page2.html

slide19

Ferritin: Iron Storage

Mammalian ferritins are 24-mers assembled from two types of polypeptide chain which providethe molecule with different functions. H(eavy) chains catalyse the first step in iron storage, the oxidation of iron(II). L(ight) chains promote the nucleation of the mineral ferrihydrite enablingstorage of iron(III) inside the protein shell.

slide20

Transferrin

Iron Transport Protein

Database of Macromolecular Movements

slide21

Oligoelementos

Cobre

Tipo 1. Disposición tetraédrica

Proteínas azules de cobre: plastocianina, azurina,

amicianina, etc.

Tipo 2. Complejo plano-cuadrado

Nitrito reductasa

Superóxido dismutasa

Amino oxidasa

Galactosa oxidasa

slide22

Oligoelementos

  • Cobre
  • Tipo 3. Centro dinuclear: dos pirámides trigonales opuestas
    • Hemocianina (transporte de oxígeno)
    • Tirosinasa (hidroxilación de fenoles)
slide23

Oligoelementos

Cobre

Tipo 4. Centro trinuclear (mixto tipos 2 y 3)

Ascorbato oxidasa

Ceruloplasmina (transporte de Cu)

Lacasa (oxidación de fenoles)

slide24

Ceruloplasmin (PDB: 1kcw)

There are six copper atoms: three are monocluclear (Type I); the three others form a trinuclear cluster (see above).

slide25

Cu trafficking in S. cerevisiae

Finney & O’Halloran (2003) Science 300, 931

slide26

Oligoelementos

Tipo 5. CuA (dinuclear) y CuB (mononuclear)

Citocromo c oxidasa (complejo IV)

CuB

CuA

slide27

Cytochrome c oxidase – Complex IV

Subunit III (in blue) with an embedded phospholipid.

Subunit IV (green, unique to this enzyme)

Subunit I (yellow) - Subunit II (purple)

Antibody fragment (cyan) used to drive crystallization.

Cytochrome Oxidase Home Page

http://www-bioc.rice.edu/~graham/CcO.html

slide28

Complex IV

The copper A center

in subunit II

Iwata et al.(1995) Nature376, 660-669

slide29

Complex IV:The cytochrome a3-CuBbinuclear center

Iwata et al.(1995) Nature376, 660-669

slide30

Oligoelementos

  • Molibdeno
  • Cofactor de molibdeno (MoCo)
    • Xantina oxidasa
    • Xantina deshidrogenasa
    • Nitrato reductasa (fotosintética)
    • Sulfito reductasa (animales y bacterias)
    • Aldehído oxidasa (mamíferos)
    • CO2 reductasa (bacterias)
  • Cofactor de hierro y molibdeno (MoFeCo)
  • Nitrogenasa (bacterias)
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Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Oligoelementos

  • Manganeso
    • Complejo fotooxidante del agua (OEC)
    • Lectinas (proteínas que unen polisacáridos)
    • Piruvato carboxilasa
    • Superóxido dismutasa
  • Cobalto
  • Cianocobalamina (o vitamina B12)
  • Enzimas que participan en reacciones de
  • transferencia de hidrógeno y grupos metilo
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Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Mn

PSII from

cyanobacteria

Cyt c-549

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Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Oligoelementos

  • Cinc
  • Regulador de la actividad de enzimas
  • Estabilizador de proteínas y polinucleótidos
  • En enzimas:
    • Anhidrasa carbónica
    • Aldolasa
    • Fosfatasa alcalina
    • Deshidrogenasas
    • Polimerasas de DNA y RNA
    • Peptidasas y proteinasas

\biomodel\model1\INICIO.HTM

slide40

Structure of Zn(II)b-lactamase (3bc2)

The Zn(II) is tetrahedrally coordinated by His86, His88, His149 and awater/hydroxide molecule

Dal Peraroet al. (2002) JBIC 7, 704-712

slide41

Oligoelementos

  • Níquel
    • Ureasa
    • CO deshidrogenasa
  • Vanadio
  • Hemovanadina (en la sangre de los tunicados)
  • Regulador de ATPasas y fosfatasas
  • En enzimas:
    • Bromoperoxidasa (algas pardas y rojas)
    • Nitrogenasa (sustituye al molibdeno)
slide42

Oligoelementos

  • Wolframio
    • Aldehído óxido-reductasas (termófilos)
  • Cromo
  • En el factor de tolerancia a la glucosa (potencia la
  • acción de la insulina)
slide43

CH

OH

2

(

CH

OH

(

3

CH

C

H

2

2

CH

3

CH

3

O

riboflavina

( vitamina B )

2

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..\..\PCM2L\Mols\FAD.mcm

Los Elementos y Moléculas de la Vida

Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

..\PcMolecule Lite\Mols\FAD.mcm

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Losada, Vargas, Florencio y De la Rosa

Editorial Rueda, Madrid (1998-99)

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Oligoelementos

  • No metales y semimetales
  • Selenio
  • Como seleno-cisteína en:
  • Glutatión peroxidasa
    • Reductasas y deshidrogenasas
  • Silicio
  • Esqueleto de SiO2 de las diatomeas
  • Boro
  • Estabiliza las estructuras de los heterocistos (células
  • fijadoras de N2 en cianobacterias filamentosas)
slide47

Synechocystis sp. PCC 6803

Anabaena sp. PCC 7119

Cyanobacteria

Pseudanabaena sp. PCC 6903

slide48

Metales en biología

Metaloproteínas no enzimáticas

Transporte de dioxígeno (hemoglobina y mioglobina)

Transferencia de electrones (citocromos)

Función estructural de los iones metálicos (proteínas con Zn que regulan la expresión génica)

Metaloenzimas

Enzimas hidrolíticos (anhidrasa carbónica)

Enzimas redox de dos electrones (deshidrogenasas)

Enzimas redox multielectrónicos (nitrito reductasa)

Reorganizaciones (aconitasa, en el ciclo de Krebs)

slide49

Metales en biología

Comunicación

Magnetita para la navegación magnética en animales

Na+, K+ y Ca2+ en la transducción de señales celulares

Interacción con los ácidos nucleicos

Na+ y Mg2+ en la estabilización de las estructuras de DNA y RNA

Transporte y almacenamiento

Transferrina (transporte) y ferritina (almacenamiento) en animales

Ceruloplasmina para el transporte de Cu

Metalotioneína para eliminación de tóxicos como Cd o Pb

Sideróforos para la entrada de Fe en bacterias

slide50

Metales en Medicina

Mercurio Tratamiento de la sífilis

Hierro Tratamiento de la anemia

Magnesio Tratamiento de desórdenes intestinales

Oro Contra la artritis reumatoide

Titanio Implantes (dentales, p.e.)

Tecnecio-99 Marcador radioisotópico

Cisplatino Quimioterapia: Anticancerígeno

Ac-225 y Bi-213 Radioterapia: Generadores de

partículas alfa como terapia

contra el cáncer

slide51

Metal ions in Medicine

Thompson & Orvig (2003) Science 300, 936

slide52

Metal ions in

Medicine

A 3D high-resolution magnetic resonance angiogram of a human foot, showing blood vessels containing a Gadolinium-based contrast agent.

Science, 9 May 2003

slide54

Cl

H3N

Pt

Cl

NH3

Cisplatino, un anticancerígeno

slide55

Cl

H2O

Cl

HO-

Cl

H3N

H3N

H3N

H3N

Pt

Pt

Pt

Pt

H2O

Cl

H2O

H2O

H3N

Pt

Cl

NH3

NH3

NH3

NH3

NH3

SANGRE

CITOPLASMA

DNA (célula tumoral)

Aductos Cisplatino-DNA

slide56

Doble hélice

de DNA

..\..\Estructuras\CisPlatinoDNA.msv