Chapter 4 Chemistry of Protein 第四章 蛋白质化学

1. Chapter 4 Chemistry of Protein第四章 蛋白质化学

2. 主 要 内 容 • Protein的分子组成 • Protein的分子结构 • Protein结构与功能的关系 • Protein的理化性质

3. 什么是蛋白质( protein)？ 自然界约 150余万种生物体中，约有1010～1012种蛋白质;人体中大约105种。 X衍射法--晶体--10余年。世界上最大PDB到2002年7月23日存有18294种蛋白质的构象数据。 道尔顿Dalton, Da:

4. 第一节Protein的化学组成

5. 一、Protein的元素element组成 • 元素element构成： 碳——50%-55% 氢——6%-7% 　　　　　 氧——13%-19% Nitrogen (N) ——13%-19% 硫——0%-4% 其他—— • The relation between N content and total protein： mgPr=mgN×6.25

6. 二、氨基酸amino acids(AA)的化学结构 1. Configuration of AA——L- type

7. ⒉ AA的碳原子编号——α-AA

8. 三、Classes of AA

9. ★ 非极性疏水R-AA

10. ★极性不带电荷R-AA

11. ★ 带正电荷R-AA (Basic AA)

12. ★ 带负电荷R-AA (Acidic AA)

13. ★ Essential AA and non-essential AA

14. ★ Non-standard AA • 羟脯氨酸 • 羟赖氨酸 • N-甲基赖氨酸 • 硒代半胱氨酸 • 胱氨酸 • γ-羧基谷氨酸 • 鸟氨酸、瓜氨酸

15. 四、Classes of Protein • By components: simple protein: albumin, globin conjugated protein: lipoprotein, glycoprotein, ribonucleoprotein • By source: animal/vegetable/microorganism protein • By configuration: fibrous protein, globular protein

16. 第二节 Chemical structure of protein

17. 一级结构primary structure • 二级结构secondary structure • 三级结构tertiary structure • 四级结构quaternary structure

18. 基本概念： 游离氨基酸free AA, FAA 氨基酸残基AA residue 肽键peptide bond：刚性作用 肽平面/单元peptide plane/unit 寡肽oligopeptide 多肽/链polypeptide/chain N-端N-terminal/C-端C-terminal

21. 谷胱甘肽Glutathione，GSH

22. Two peptides

23. N-terminal and C-terminal 多肽链

24. Chemical bonds holding protein configuration: peptide bond disulfide bond 氢键hydrogen bond 疏水作用hydrophobic interaction 离子键ionic bond 范德华力Van der Waals interaction

25. 一、 Primary structure • Definition： The linear sequence of amino acids is the primary structure of a protein (including disulfide bridge). • 生物学意义： 基础、病理、进化

26. 牛胰岛素bovine insulin • Bovine insulin是第一个阐明P. S.的protein，也是第一个人工合成的protein 。它含A、B两条peptide chains，A链有21个AA residues，B链有30个AA residues，此外含6个Cys，构成3个disulfide bridges，其中2个在A、B链之间，A链内还有1个disulfide bridge。

27. 二、 Secondary structure • Definition：Secondary structure is a local regular occuring structure in proteins and is mainly formed through hydrogen bonds between backbone atoms. • So-called random coils无规则卷曲, loops环状结构or turns转角don't have a stable secondary structure. There are two types of stable secondary structures: Alpha helix(α-螺旋)and beta-sheet (β-折叠). • Alpha-helix and beta-sheet are preferably located at the core of the protein, whereat loops prefer to reside in outer regions.

28. α-Helix的结构模型 • right-handed • 3.6 aa per turn • hydrogen bond • N-H···O=C

30. 同向β-Sheet

31. 反向β-Sheet

33. β-Turn

34. 超二级结构super secondary structure: 又称模体/基元motif。 αα/ααα βαβ βββ α-转角-α

35. 三、Tertiary structure • Definition: Tertiary structure describes the more compact packing of alpha-helices, beta-sheets and random coils with respect to each other on the level of one whole polypeptide chain. • 结构域domain:

36. 肌红蛋白

37. 肌红蛋白

38. 四、quaternary structure • Definition: In biochemistry, quaternary structure is the arrangement of multiple folded protein molecules in a multi-subunit complex.

39. 血红蛋白

40. 血红蛋白

41. 四种结构的比较：

42. 第三节 Structure and Function of Protein

43. Primary structure & Function • Dimensional structure & Function

45. 第四节 Chemicophysical Properties of Protein

46. 一般性质： 紫外吸收ultraviolet absorption 呈色反应chromogenic reaction 两性电离amphipathic ionization 等电点isoelectric point, pI

47. Ultraviolet absorption of AA and protein

48. 茚三酮chromogenic reaction(AA)

49. Protein双缩脲反应： peptide bond 硫酸铜 紫色或红色 检测protein水解程度 • Protein的Lowry反应： Folin-酚试剂 蓝色复合物

50. amphipathic ionization and pI ofAA and protein