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Strutture quaternarie e cooperatività

Strutture quaternarie e cooperatività. Quarto livello: catene polipeptidiche autonomamente strutturate interagiscono tra loro a formare un’unica supramolecola. L’interazione tra le subunità in una struttura quaternaria riduce la libertà conformazionale di ciascuna subunità.

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Strutture quaternarie e cooperatività

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Presentation Transcript

  1. Strutture quaternarie e cooperatività

  2. Quarto livello: catene polipeptidiche autonomamente strutturate interagiscono tra loro a formare un’unica supramolecola

  3. L’interazione tra le subunità in una struttura quaternaria riduce la libertà conformazionale di ciascuna subunità Si formano così interruttori molecolari (trasportatori, recettori, enzimi, ecc.)  REGOLAZIONE!!

  4. Legame dell’ossigeno all’eme • Il legame dell’ossigeno al FeII dell’eme determina variazioni conformazionali della struttura terziaria che avvengono senza restrizioni • La situazione sarebbe diversa in una struttura quaternaria!!

  5. La struttura quaternaria impedisce le variazioni conformazionali associate al legame dell’ossigeno • In eccesso di ossigeno, la struttura quaternaria viene forzata a raggiungere un nuovo “stato conformazionale” ad elevata affinità per l’ossigeno

  6. Due stati conformazionali • Forma T: deossigenata, bassa affinità per l’ossigeno • Forma R: ossigenata, alta affinità per l’ossigeno

  7. Variazione dei contatti intercatena conseguenti all’ossigenazione

  8. Equilibrio di legame dell’ossigeno all’Emoglobina

  9. Y Log 1-Y Grafico di Hill Log [L]

  10. Grafico di Hill

  11. Modelli termodinamici di cooperatività • Monod, Wyman, Changeux • Koshland

  12. Wyman, 1964: il quadrato termodinamico

  13. L’effetto Bohr

  14. L’effetto Bohr

  15. L’effetto allosterico

  16. Il bisfosfoglicerato modifica la “soglia” necessaria a far avvenire la variazione conformazionale

  17. Quante Emoglobine umane?!? Embrionale Fetale Pseudogene Adulta e g1 g2 yh d b 3’ 5’ 0 100 200 duplicazione genica Mya

  18. Perché?

  19. Effetto allosterico

  20. Esempio: il recettore del GABA

  21. Cooperatività ed allosteria: non solo emoglobina

  22. GPCRs

  23. GPCRs 5-HT7Receptor MuscarinicReceptor

  24. GPCRs

  25. GPCRs

  26. Albumins are made up bythree homologous domains

  27. Albumins are multi-site binding proteins

  28. Albumins are multi-site binding proteins Ghuman et al., JBC 2005

  29. Albumins are allosteric proteins N-state, PDB code 1AO6 B-state, PDB code 1O9X

  30. Albumins are allosteric proteins

  31. Evolution of vertebrate albumins

  32. Evolution of the three-domain structure Lampreys Other vertebrates

  33. Evolution of the three-domain structure

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