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第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸

第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸. 第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质 第四节 核酸. 第一节 氨 基 酸. 一、氨基酸的结构、分类和命名 二、 氨基酸 的性质. 一、氨基酸的结构、分类和命名. 1、结构特点 均为 α- 氨基酸(除脯氨酸为亚氨基酸) 天然氨基酸大多属于 L 型. 或. 2、分类与命名. 分类. 酸性氨基酸( N COOH > N NH3 ). 碱性氨基酸( N COOH < N NH3 ). 氨基酸. 中性氨基酸( N COOH = N NH3 ). 命名. 3、合成蛋白质的20种氨基酸.

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第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸

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  1. 第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸 第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质 第四节 核酸

  2. 第一节 氨 基 酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 二、氨基酸的性质

  3. 一、氨基酸的结构、分类和命名 1、结构特点 均为α-氨基酸(除脯氨酸为亚氨基酸) 天然氨基酸大多属于L型 或

  4. 2、分类与命名 • 分类 酸性氨基酸(NCOOH> NNH3) 碱性氨基酸(NCOOH< NNH3) 氨基酸 中性氨基酸(NCOOH= NNH3) • 命名

  5. 3、合成蛋白质的20种氨基酸 P315~317 表12-1~4 • 酸性氨基酸

  6. 碱性氨基酸

  7. 中性氨基酸（侧链非极性）

  8. 中性氨基酸（侧链极性） 天门冬氨酰胺

  9. 4、其它氨基酸 半胱氨酸 胱氨酸

  10. 二、氨基酸的性质 • 两性电离 • 成肽 • 脱羧 • 与亚硝酸的放氮反应 • 与茚三酮的显色反应 • 与2，4-二硝基氟苯的反应 • 与金属离子的螯合作用

  11. 1、两性电离 Ka1 注：α-氨基酸固态时就是以内盐形式存在，所以它们的熔点较高。 内盐 偶极离子 （两性离子）

  12. 水溶液中的解离： Ka2 注：在水溶液中加入其它的酸或碱时，氨基酸的离解平衡发生移动，使三种离子浓度发生改变。

  13. 溶液pH与溶液中各类离子数量的关系 氨基酸阳离子 氨基酸偶极离子 氨基酸阴离子 纯水溶液 为主（>98%) 为主 pH<pKa1 为主 pH> pKa1 Max(99.9%) =阴离子 =阳离子 pI pH=pKa1~pKa2 为主(≈98%）

  14. 溶液pH与溶液各类离子数量关系线段图

  15. 各类氨基酸的pI值范围 • 中性氨基酸：5.0~6.5 • 酸性氨基酸：2.7~3.2 • 碱性氨基酸：9.5~10.7

  16. [思考题]为什么中性氨基酸的等电点不等于7？

  17. 处于等电点时的氨基酸溶液的特点: • [阴离子]=[阳离子] • [偶极离子]> 99.9% • 氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出

  18. 2、脱水生成肽 肽(peptide)α-氨基酸分子中的羧基和另一分子α-氨基酸的氨基脱水生成的酰胺化合物。 二肽 肽键(peptide bond)

  19. 不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合。例：不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合。例： 三肽异构体：6(3!)种，其排列顺序为ABC ACB, BAC, BCA, CAB, CBA。 n肽异构体：n!种。

  20. 3、脱羧

  21. 4、与亚硝酸的放氮反应凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸 作用产生氮气。 用途：计算混合氨基酸的总含量或蛋白质分子中氨基的含量。

  22. 5、与茚三酮的显色反应 用途：鉴定和定量分析氨基酸、肽类和蛋白质。

  23. 6、与2，4-二硝基氟苯（桑格试剂）的反应 用途：用于多肽、蛋白质的N-端氨基酸的测定(DNP法）及其氨基酸排列顺序的测定。 DNFB 氨基酸 DNP-氨基酸（黄） （桑格试剂）

  24. 7、与金属离子的螯合作用 用途：用于氨基酸的鉴定和分析

  25. 第二节 肽 一、肽的分类和命名 二、肽的结构和功能

  26. 一、肽的分类和命名分类: 寡肽或低聚肽（oligopeptide） 命名:以含有C-端(羧基)的氨基酸为母体，将其余的氨基酸残基作为酰基，依次排列在母体名称之前。 多肽（polypeptide）(十一肽以上)

  27. 谷胱甘肽 谷氨酸部分 半胱氨酸部分 甘氨酸部分 γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸

  28. 二、肽的结构和功能 有些肽链中的氨基酸残基之间以二硫键结合。如氧化型谷胱甘肽 2GSH GS-SG 氧化型谷胱甘肽 还原型谷胱甘肽

  29. C-端酰胺基 人类催产素 抗利尿素

  30. 第三节 蛋白质 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的分类 三、蛋白质的结构 四、蛋白质的性质

  31. 一、蛋白质的元素组成 主要组成元素：C、H、O、N四种 蛋白质的含氮量 ：平均约为16% （每克氮相当于6.25克的蛋白质）

  32. 二、蛋白质的分类 • 按蛋白质化学组成的复杂程度分类： 简单蛋白质（由多肽组成 ） 结合蛋白质（由简单蛋白质与非蛋白 质部分--辅基结合而成） • 根据蛋白质的性状分类： 纤维状蛋白质（结构蛋白质 ） 球状蛋白质（功能蛋白质 ） 清蛋白(溶于水) 球蛋白(不溶于水，溶于稀盐溶液)

  33. 三、蛋白质的结构 1、蛋白质分子内氨基酸残基间的 结合方式 2、蛋白质分子的四级结构 3、形成蛋白质1-4级结构的主要 价键

  34. 1、蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式 • 肽链之内：肽键(主键) • 肽链之间或一条肽链的不同部位之间： 副键（疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等 )

  35. 氢键

  36. 盐键

  37. 酯键

  38. 疏水键

  39. 2、蛋白质分子的四级结构 一级结构 多肽链中氨基酸的排列次序 二级结构 主链原子的局部空间排列。即指主链上的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲四种构象单元。 三级结构 侧链与主链上的构象单元按一定方式进一步卷曲，折叠成的更复杂的三度空间结构。 四级结构 几个亚基（具有三级结构的肽链）通过氢键、疏水键或静电引力缔合成一个蛋白质分子时，而具有的空间结构。

  40. 二级结构 P332 图 12-3多肽链中的“酰胺平面”

  41. 3、形成各级结构的主要价键 一级结构 肽键 二级结构 氢键、二硫键 三级结构 盐键、氢键、二硫键及疏 水键等副键 四级结构 氢键、疏水键或静电引力

  42. 四、蛋白质的性质 1、蛋白质的两性离解及等电点 2、蛋白质的胶体性质及盐析 3、蛋白质的显色反应

  43. 1、两性电离及等电点

  44. 蛋白质阳离子 蛋白质偶极离子 蛋白质阴离子 纯水溶液 为主 多数蛋白质的pI接近于5。 [阳]>[阴] pH< pI [阴]>[阳] pH> pI Max =阴离子 =阳离子 pI

  45. 2、蛋白质的胶体性质及盐析 透析实验室中常选用不同孔径的半透膜(透析袋)来分离提纯蛋白质的方法。 超过滤在膜上增加压力，进行加压透析的方法。 维持蛋白质高分子溶液稳定的重要因素： 水化膜和同种电荷 沉淀蛋白质的方法： • 盐析 （用量大、P不变性、分段盐析） • 有机溶剂（P可变性） • 重金属盐 （P可变性） • 某些酸类 （P可变性）

  46. 3、蛋白质的显色反应 • 缩二脲反应 （肽、蛋白质—紫或紫红） • 茚三酮反应 （氨基酸、肽、蛋白质—蓝紫） • 2，4-二硝基氟苯反应（桑格试剂-DNFB） （氨基酸、肽、蛋白质的N-端氨基—黄） • 蛋白黄反应（浓硝酸） （苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸—黄）

  47. 第四节 核酸(nucleic acid) 一、分类 二、分子组成

  48. 一、分类 核酸 核糖核酸(ribonucleic acid ，简称RNA) 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid，简称DNA)

  49. 二、分子组成 嘌呤类碱 核酸（多核苷酸）单核苷酸 有机碱 核苷 嘧啶类碱 戊糖（核糖或2-脱氧核糖 磷酸

  50. 核酸 水解产物 RNA DNA 酸 磷酸 磷酸 戊糖 核糖 脱氧核糖 有机碱 嘌呤碱 腺嘌呤、鸟嘌呤 腺嘌呤、鸟嘌呤 嘧啶碱 胞嘧啶、尿嘧啶 胞嘧啶、胸腺嘧啶 表13-7核酸水解的最终产物

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